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The blood of the Electric Eel contains only one hemoglobin component. The primary structures of the a-and ß-chains are presented. These were separated by high-performance liquid chromatography, using a new kind of buffer system. The -chains are acetylated, and consist of 142 residues, while the ß-chains are not blocked, and consist of 147 residues. The phylogenetic distances between these and the a-and ß-chains of human hemoglobin are 48 and 50% amino-acid exchanges, respectively. The relationship between primary structure and the Bohr effect and Root effect is discussed, especially the significance of the serine found in position F9ß. Die Primärstruktur des Hämoglobins des Zitteraals (Electrophorus electricus) Zusammenfassung: Das Blut des Zitteraales enthält nur eine Hämoglobinkomponente. Die Primärstrukturen der a.-und 0-Ketten werden angegeben. Die Ketten wurden mittels Hochdruckflüssigkeitschromatographie unter Einsatz eines neuartigen Puffergemisches getrennt. Die -Ketten sind acetyliert und bestehen aus 142 Resten, die ß-Ketten sind unblockiert und bestehen aus 147 Resten. Die phylogenetische Distanz zu den a-und ß-Ketten des menschlichen Hämoglobines beträgt 48% bzw. 50% Aminosäureaustausche. Der Zusammenhang zwischen Primärstruktur und Bohr-Effekt bzw. Root-Effekt wird diskutiert, insbesondere die Bedeutung des in Position F9ß befindlichen Serins.

The currently used base for gas-phase sequencing, trimethylamine, can be substituted by more hydrophobic tertiary amines without any problems. We used mainly 7V,7V-dimethylallylamine and 3-(dimethylamino)propyne, both as aqueous solutions at constant temperature (40 °C). The advantages of these bases, which are liquids at room temperature, are their easy to regulate dosage, better stability and easier method of purification. The results of degradation with these bases are comparable with those obtained with trimethylamine.