Die auf Grund ihres elektrophoretischen Verhaltens als a-Globuline bezeidineten lipoidarmen Proteine des mensdilichen Serums sind nach vorliegenden Untersuchungen sämtlich Glykoproteine mit einem hohen Gehalt an gebundenem Gesamtkohlenhydrat (Hexosen, Hexosamin, Neuraminsäure). Außer den bereits bekannten a1-Globulinen konnten durch noch nidit abgeschlossene Fraktionierungsarbeiten, beruhend auf der Kombination von Fällungs- und Adsorptionsverfahren unter gelegentlicher Einschaltung der Zonenelektrophorese, drei a1-Glykoproteine mit verschiedener Teilchengröße, aber entsprechender Löslichkeit in zwei Fraktionen isoliert werden. Sie zeigen verwandte Immunspezifität. An a2-Globulinen wurden zwei leichter fällbare Glykoproteine mit ebenfalls unterschiedlichen Mol.-Gew. in einer immunologisch von den a1-Globulinen differenzierbaren Fraktion abgeschieden. Die hochmolekulare Komponente S20 = 20 der bisher zu den β1-Globulinen gezählten lipoidarmen Euglobuline erwies sich nach der Isolierung in hochgereinigter Form als ein a2-Glykoprotein mit „eigener immunchemischer Spezifität und mit Asparaginsäure und Alanin als N-endständige Aminosäuren. (Bei dem gut kristallisierenden, metall-bindenden β1-Globulin wurde Valin als einzige N-endständige Aminosäure ermittelt.) Die Agar-Diffusionsmethode erwies sich als eine sehr empfindliche immunchemische Methode zur Charakterisierung des Reinheitsgrades von Plasmaproteinen.

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