RESUMO -Lipase deThermomyces lanuginosus (LTL) foi imobilizada em partículas de poli-hidroxibutirato (PHB) para a preparação de biocatalisadores ativos. Neste estudo, foram oferecidos carregamentos de proteína de 0,5 a 100 mg/g de suporte. A adsorção da enzima seguiu o modelo de Langmuir (R 2 =0,9704). Máxima atividade hidrolítica de 1300 UI/g de suporte e concentração de proteína imobilizada de 26,5 ± 1,80 mg/g foi alcançada.A imobilização da enzima realizada com carregamentos de proteína inferior a 3 mg exibiu hiperativação (atividade recuperada acima de 100%). A enzima livre mostrou máxima atividade hidrolítica em pH 8,0 e 60°C, enquanto que o biocatalisador preparado a pH 7,5 e 65°C. A imobilização aumentou ligeiramente a estabilidade térmica da enzima no intervalo de temperatura entre 30 e 50°C, confirmado por determinação dos parâmetros termodinâmicos energia livre de Gibbs (ΔG 0 ), entalpia (ΔH 0 ) e entropia (ΔS 0 ).

RESUMO -O presente estudo reporta a produção de biolubrificantes por hidroesterificação a partir do óleo da polpa de macaúba. Os ésteres foram obtidos por sequencial hidrólise mediada por extrato enzimático de sementes dormentes de mamona (produção de ácidos graxos livres -AGL), seguido da esterificação dos AGL purificados com diferentes álcoois em meio de heptano catalisada por lipase de Thermomyces lanuginosus (LTL) imobilizada por adsorção física em partículas de poli-hidróxibutirato (PHB). Hidrólise total do óleo de macaúba, otimizada por delineamento experimental completo "estrela rotacional", foi alcançada na razão mássica óleo:tampão de 35% m/m, 35°C e 6% m/m de biocatalisador após 110 min de reação. Diferentes álcoois foram testados na esterificação de AGL purificados (razão equimolar álcool:AGL) e máxima conversão em éster (≈92%) foi obtida para a reação com hexanol (750 mM de cada reagente) após 15 min de reação. O biocatalisador foi altamente ativo após oito bateladas consecutivas de esterificação.