RESUMO -A enzima Lecitase Ultra foi imobilizada através de diferentes estratégias no suporte Immobead-350 com o intuito de avaliar os parâmetros de imobilização e a estabilidade térmica e em solvente dos biocatalisadores produzidos. Foram estudadas as melhores condições de imobilização nos pHs 7 e 10. Através dos parâmetros avaliados, observou-se que o biocatalisador formado pela imobilização da enzima direto a pH 7 (durante 3 horas) apresentou a maior atividade do derivado ( 16,1 U/g), contudo as demais preparações também exibiram elevadas atividades. No ensaio de inativação térmica e na presença de solvente, o derivado Leci-2p (24 h/pH10) foi considerado o mais estável, pois apresentou elevados tempos de meia-vida em todas as condições, sendo maior que os demais a pH 10 (50 °C) e na presença de acetonitrila 30 % (t 1/2 = 61,9 e 198 minutos, respectivamente). INTRODUÇÃOA imobilização de enzimas em suportes sólidos tem sido um requerimento indispensável para a aplicação desses biocatalisadores no meio industrial, uma vez que essa estratégia soluciona os problemas associados com a solubilização de enzimas, permitindo a recuperação do biocatalisador, possibilitando seu uso em reatores contínuos e reduzindo os custos de separação do produto (GARCIA-GALAN et al., 2011).Diante da grande disponibilidade de suportes para imobilização enzimática, os macroporosos se destacam por permitir a imobilização de uma grande quantidade de enzimas, mantendo-as completamente dispersas e impossibilitadas de interagir com qualquer interface externa, estabilizando, assim, a proteína imobilizada e prevenindo a agregação, autólise ou até mesmo proteólise por proteases do extrato (que podem também estar dispersas e imobilizadas) (BEZERRA et al., 2015).Nesse trabalho, o suporte escolhido para imobilização enzimática foi o Immobead-350, um polímero acrílico macroporoso, altamente hidrofófico, e funcionalizado com grupos epóxi.