Hämoglobine bestehen aus zwei Komponenten: dem eisenhaltigen Häm lind Protein (Globin). Das Mol.-Gew. wurde in der Ultrazentrifuge zu 66-68000 ermittelt 1 . Auf dieses Mol.-Gew. bezogen, besteht die Partikel aus vier Fe-Atomen, vier Porphyrinringen und vier Peptidketten, von denen je zwei identisch vorliegen 2 . Die vier Harne sind für alle Ketten identisch. Die Konstitution dieses Anteils wurde von Hans Fischer ermittelt.Im folgenden wird über die vollständige chemische Struktur des Proteins der Hauptkomponente des normalen adulten Humanhämoglobins berichtet. Unsere früheren Arbeiten handelten über die Spaltung des Globins mit Trypsin 3 , Trennung der Spaltprodukte 4 , über eine Partialformel der a-5 und ß-Kette 6 sowie über die Lage der Sequenzlücken 7 .Zur vollständigen Strukturaufklärung mußten wir noch die Sequenzanalyse des sog. a-und /?-Cores sowie des Peptides HT all (62-90 der -Kette) ergänzen:Das -Core (bearbeitet von G. H.) wurde durch Reduktion der SH-bzw. der evtl. vorhandenen S-S-Gruppen nach Swan 8 bzw. Neurath 8 oder durch Reduktion und Carboxymethylierung mit Jodacetamid nach Anfinsen 9 vorbehandelt, der so modifizierte Kettenanteil anschließend chymotryptisch bzw. peptisch hydrolysiert und die über Dowex 1X2 10 isolierten Spaltprodukte der Sequenzanalyse unterworfen.Das ß-CoTe (bearbeitet von N. H.) wurde nach Oxydation der beiden SH-Gruppen mit Perameisensäure 11 mit Pepsin gespalten; die Bruchstücke wurden ebenfalls mittels Dowex 1X2 isoliert.