Mannosides in the southern hemisphere: Conformational analysis of enzymatic mannoside hydrolysis informs strategies for enzyme inhibition and inspires solutions to mannoside synthesis. Atomic resolution structures along the reaction coordinate of an inverting α-mannosidase show how the enzyme distorts the substrate and transition state. QM/MM calculations reveal how the free energy landscape of isolated α-D-mannose is molded on enzyme to only allow one conformationally accessible reaction coordinate.

This communication describes how the "quantized" size effect of dendrimers can be exploited towards a size selective binding mechanism for the inhibition of protein-protein binding.

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Informationen über mögliche Inhibitionsstrategien und Mannosidsynthesen liefert eine Konformationsanalyse der enzymatischen Mannosidhydrolyse. Strukturen in atomarer Auflösung entlang der Reaktionskoordinate machen deutlich, wie eine invertierende α‐Mannosidase ihr Substrat und den Übergangszustand verzerrt. QM/MM‐Rechnungen zeigen die Verformung der Freie‐Energie‐Fläche von isolierter α‐D‐Mannose bei der enzymatischen Umsetzung, für die nur ein konformativer Reaktionsverlauf möglich wird.