In this study, the use of spray-drying technology for encapsulating Flavourzyme® (protease–peptidase complex) was evaluated to overcome the limitations (low encapsulation efficiency and no large-scale production) of other encapsulation processes. To the best of our knowledge, spray drying has not been applied previously for the immobilization of this enzyme. Firstly, bovine serum albumin (BSA), as a model protein, was encapsulated by spray drying in chitosan and tripolyphoshate (TPP) cross-linked-chitosan shell matrices. The results showed that the chitosan–TPP microcapsules provided a high encapsulation efficiency and better protein stability compared to the non-crosslinked chitosan microcapsules. The effect of enzyme concentration and drying temperature were tested during the spray drying of Flavourzyme®. In this regard, an activity yield of 88.0% and encapsulation efficiency of 78.6% were obtained with a concentration of 0.1% (v/v) and an inlet temperature of 130 °C. Flavourzyme®-loaded chitosan microcapsules were also characterized in terms of their size and morphology using scanning electron microscopy and laser diffractometry.

No abstract

El objetivo de esta investigación fue optimizar la inmovilización de naringinasa de Penicillium decumbens mediante atrapamiento en criogeles de alcohol polivinílico y polietilenglicol. En primer lugar, se determinó el efecto de las características de los componentes de la matriz sobre la eficacia de inmovilización y la estabilidad mecánica de los biocatalizadores obtenidos. Se empleó la herramienta de diseño de experimentos y superficie de respuesta para analizar el efecto del pH (3,0-8,0), de las concentraciones de alcohol polivinílico (5,3-8,7%) y polietilenglicol (7,0-12,0%) sobre la eficacia de inmovilización, y para optimizar estos parámetros. Adicionalmente, se estudió la capacidad de reutilización de los inmovilizados en zumos sintéticos. Se consiguieron biocatalizadores inmovilizados que conservaban un 45-47% de la enzima activa y que, tras tres ciclos de reutilización en zumo sintético, mantenían un 54,3% de la actividad inicial. Los resultados obtenidos mostraron que las condiciones de inmovilización afectaban a la eficacia de inmovilización y a la estabilidad operativa de la naringinasa atrapada.