Absolut minimales Sampling in der hochdimensionalen NMR‐Spektroskopie

Abstract

Standardmäßige dreidimensionale (3D-)Fourier-Transformations(FT)-NMR-Experimente von molekularen Systemen erfordern häufig lange Messzeiten, die durch das umfangreiche Sampling entlang der indirekten Zeitbereiche verursacht werden, damit eine hinreichende spektrale Auflçsung erhalten werden kann. In den letzten Jahren wurde eine Fülle von alternativen Sampling-Methoden vorgeschlagen, um diesen Engpass zu vermeiden. Aufgrund ihrer algorithmischen Komplexitätf ürv orgegebene NMR-Proben und Experimente ist es jedochhäufig schwierig, die minimale Abtastinformation und die damit verbundene minimale Messzeit zu bestimmen. Hier wird die Methode des absoluten minimalen Samplings (AMS) vorgestellt, die auf gängige 3D-NMR-Experimente angewendet werden kann. Fürd ie Proteine Ubiquitin und Arginin-Kinase wird gezeigt, wie man fürd as weitverbreitete 3D-HNCO-Experiment präzise Kohlenstofffrequenzen mithilfe eines einzigen Zeitinkrements erhält, während fürandere, z. B. das 3D-HN(CA)CO-Experiment, alle relevanten Informationen in nur sechsS chritten erhältlichs ind, wodurche ine Beschleunigung um einen Faktor 7-50 erreicht wird.Der große Informationsgehalt moderner mehrdimensionaler NMR-Spektren ist der Grund fürihre weite Verbreitung in der chemischen und biochemischen Forschung.Die Standard-Akquisition von NMR-Experimenten in drei (oder mehr) Dimensionen ist jedoch zeitintensiv und erfordert Messzeiten in der Grçßenordnung von einem Tago der mehr.B eispielsweise werden dreidimensionale (3D-)NMR-Experimente von einheitlich 15 N, 13 C-markierten Proteinproben traditionell gemessen, indem man die Evolutionszeiten t 1 und t 2 entlang den 13 C-und 15 N-Dimensionen mit N 1 und N 2 komplexen Punkten unabhängig erfasst. [1,2] Dies führt zu einer Gesamtmesszeit, die mit N 1 N 2 ,anwächst, wobei N 1 und N 2 in der Regel auf 32 bis 64 Schritte beschränkt sind, sodass die spektrale Auflçsung nach der Fourier-Transformation (FT) entlang den