Angular Orientation of the Retinyl Chromophore of Bacteriorhodopsin:  Reconciliation of ²H NMR and Optical Measurements

Abstract

It is argued on the basis of MNDO−PSDCI calculations that, at the wavelength of electronic dichroism studies used to infer structure, the transition dipole moment of the retinyl Schiff's base chromophore of bacteriorhodopsin makes an angle of 10.5 ± 3.5° with respect to the long axis of the chromophore. The magnitude and direction of this off-axis angle helps to reconcile the differences between the deuterium NMR and optical determinations of the angular orientation of the chromophore in bacteriorhodopsin. Reconciliation of the NMR and optical dichroism structures is only possible, however, when the chromophore is oriented so that the imine proton points toward the extracellular surface. After correction, the published electronic dichroism data predict a chromophore angle of Ω = 61 ± 7°, where Ω is defined as the angle of a line connecting chromophore atoms C5 and C15 relative to the membrane normal. The corresponding NMR results are Ω = 53.7 ± 4.1°. The combined data with equal weighting yield Ω = 57 ± 8°. This estimate is smaller than Ω = 70.6 ± 3.2° derived from recent diffraction studies, and the possible origins of these differences are discussed.

Resonant optical rectification in bacteriorhodopsin

“…The optical density of the films of Ϸ2,000 membrane layers (thickness Ϸ 10 m) is Ϸ2 at the 565-nm visible absorption maximum. In these films, the retinal chromophores are oriented at Ϸ28°with respect to the plane (35)(36)(37), and the twodimensional orientation in the plane is random.…”

Stark absorption spectroscopy of peridinin and allene-modified analogues

“…The excited-state electronic properties of all these samples were calculated using MNDO-PSDCI molecular orbital theory [7,[20][21][22][23][24][25] using AM1 Hamiltonian. We carried out full single and double CI calculations within the eight highest energy filled π orbitals and the eight lowest energy unfilled π orbitals.…”

Ultrafast polarization and vibrational motions in bacteriorhodopsin studied by coherent infrared emission spectroscopy

“…Elle se compose de 248 acides aminés organisés en sept hélices α (structure appelée opsine) et d'un cofacteur, le rétinal, qui est la molécule photoréceptrice, liéà la lysine 216 qui fait partie d'une hélice de la protéine (figure 1.4). Les hélices de la bactériorhodopsine traversent la membrane approximativementà angle droit par rapport au plan de cette dernière, et le rétinal (en prenant comme direction caractéristique la ligne connectant C 5 et C 15 , figure 1.5) a une orientation de 61 • ± 7 • [18] par rapportà la normaleà la membrane.…”

“…Les calculs ont permis de simuler le changement dipolaire associéà la population dans la zone de Franck-Condon de l'état excité et les degrés de liberté du rétinal impliqués dans la relaxation diélectrique du rétinal (figure 1.13). Selon cesétudes, le changement du moment dipolaire dans l'état excité (en d'autres termes la séparation de charges) a lieu presque parallèlementà l'axe du rétinal [18,26] ; les modes 1.4 Controverse : quel est le premier processus photoinduit ?…”

“…Ainsi nous obtenons une valeur de changement de moment dipolaire de l'état excité ∆µ ≈ 10 Debye, en projection sur l'axe de symétrie des membranes. En supposant que le changement de moment dipolaire se fait suivant une direction qui fait un angle de 71 • avec l'axe de symétrie des membranes [18], on obtient ∆µ ≈ 32 D. Pour comparaison, une valeur de 15 D est obtenue grâcè a des expériences de génération de seconde harmonique dans le cas du rétinal en monocouche excité en résonance [40], valeur inchangée pour une excitation hors résonance [41]. Dans le cas du rétinal dans le complexe protéique excité hors résonance, une valeur de 21 D aété obtenue [41], du même ordre de grandeur que la valeur que nous obtenons.…”