Aptitude à la gélification thermique de la β-lactoglobuline : influence du pH, de l'environnement ionique et de la présence des autres protéines du lactosérum

Abstract

-La gélification thermique de la~-Iactoglobuline (P-Lg) a été étudiée par des mesures rhéologiques en régime dynamique en fonction du pH (3,0 à 9,0-10,0), de la concentration en sels minéraux (NaCI, CaCI 2) et de la présence d'a-lactalbumine (a-La), de caséinomacropêptide (CMP) ou de sérum albumine bovine (SAS). La température (Tm) à partir de laquelle le module élastique (G') devient mesurable, diminue de 87,S à 77,S oC de pH 3,0 à 5,0; de pH 5,0 à 9,0, la Tm diminue de 77,S à 60 oC dans le cas de la solution non électrodialysée, alors que la solution électrodialysée ne gélifie pas à pH 7,0 et 8,0. À même force ionique (J.l), l'addition de CaCI 2 diminue la Tm de façon beaucoup plus efficace que la NaCI. La fermeté (G' à 95 OC) des gels de p-Lg présente une valeur maximale (G'max) de part et d'autre du pH isoélectrique de la p-Lg, et pour une J.l optimale (100 mmolll de NaCI ou 8,5 mmolll de CaCI 2 à pH 7,0). À pH 7,0, le niveau de G'max et la J.l correspondante sont 3-4 fois plus faibles dans le cas du CaCI 2 que dans celui du NaCI. Les gels de p-Lg présentent un aspect blanc et opaque dans une gamme de pH autour du pHi de la~-Lg d'autant plus large que la J.l est élevée. En dehors de ces pH, le caractère translucide des gels s'accentue. Les autres protéines du lactosérum exercent une influence non négligeable sur la gélification de la p-Lg (pH 4,0 et 8,0). La Tm d'une solution de p-Lg diminue en présence d'a-La ou de SAS; cette dernière, de même que le CMP, améliore la fermeté des gels de~-Lg. Enfin, le CMP présente d'intéressantes propriétés gélifiantes individuelles (15%) à pH 4,0 et environ 20 oC. p-Iactoglobuline 1 a-lactalbumine 1 sérum albumine bovine 1 caséinomacropeptide 1 gélification thermique 1 rhéologie dynamique Summary-Heat-induced gelation of p-Iactoglobulin. Influence of pH, ionic strength and presence of other whey proteins. Using dynamic rheological measurements, heat-induced gelation of fJ-lactoglobulin (fJ-Lg) was studied individually in different conditions (pH, mineraI salis) and in mixture with a-Iactalbumin (a-La), caseinomacropeptide (CMP) and bovine serum albumin (BSA). The temperature of the onset of gelation (Tm), defined as the temperature at which the. elastic modulus (GJ becomes measurable, decreased from 87.5 to 77.5 oC between pH 3.0 and 5.0; between pH 5.0 and 9.0, the Tm decreased continuously from 77.5 to 60 "C for the non-electrodialysed solution, whereas the electrodialysed solution did not gel at pH 7.0 and 8.0. For the same ionie strength (/1), the addition of CaCI 2 decreased the Tm more efficiently than did the NaCI. A maximum of firmness (G'max at 95 OC) of 10% fJ-Lg gels was obtained on both sides of the isoelectrical pH (pHi) of fJ-Lg, and for an optimal/1 (100 mmolll of NaCI or 8.5 mmolll of CaCI2 at pH 7.0). At neutral pH, the level of G'max and the corresponding /1 were 3-4-times lower for CaCI2 than for NaCI. The gels of fJ-Lg were white and opaque in a pH range around the pHi of fJ-Lg; the higher the /1, the wider the pH range. Beyond this pH region, the gels b...

Mineral modulation of thermal aggregation and gelation of whey proteins: from ?-lactoglobulin model system to whey protein isolate

“…obtained in the presence of NaCl were higher than in the presence of CaCl 2 . This is consistent with results reported by other authors [9]. In a given mineral environment, significant differences were observed between different mixtures, without any clear correlation between final and protein nature.…”

Optimisation of a whey protein fractionation process based on the selective precipitation of α-lactalbumin

“…Even if more than 98% of the~-LG remains soluble, its presence is problematic at a high protein concentration, as gelation properties of WPC at pH values lower than 4.5 and at temperatures above 50 "C are essentially due to this protein (Gault and Fauquant, 1992). The texture of the sediment and the efficiency of the separation of soluble and precipitated phases differ according to the total solid concentration.…”

Whey protein concentrate gels with honey and wheat flour

“…The formation of a gel is the result of an equilibrium between intermolecular attractive forces, and intermolecular repulsive forces between charges of the same sign. This equilibrium depends mainly on protein concentration and environment characteristics, such as pH, ionic strength, and the presence of other food components (Gault & Fauquant, 1992;Tolstoguzov, 1993).…”