Bioavailability of Bioactive Peptides

Campos, Maira Rubí Segura; Chel‐Guerrero, Luis; Betancur‐Ancona, David; Hernández-Escalante, Víctor M

doi:10.1080/87559129.2011.563395

Cited by 186 publications

(132 citation statements)

References 45 publications

Supporting

Mentioning

121

Contrasting

Unclassified

Order By: Relevance

“…To guaranty the activity of these bioactive peptides, it must remain active and intact during the gastrointestinal digestion and absorption in order to achieve their physiological effects. But once it is in the organism all peptides go through different barriers that can inactivate them and consequently lose their efficiency (Segura-Campos et al, 2011).…”

Section: Introductionmentioning

confidence: 99%

Evaluation of some residual bioactivities of microencapsulated Phaseolus lunatus protein fraction with carboxymethylated flamboyant (Delonix regia) gum/sodium alginate

Sandovai-Peraza¹,

Betancur‐Ancona²,

Gallegos-Tintoré³

et al. 2014

Food Sci. Technol (Campinas)

Self Cite

View full text Add to dashboard Cite

Recent studies have shown the beneficial effect of peptides, an unexploited source could be Phaseolus lunatus being an important raw material for those functional products in order to improve their utilization. In addition to improve the beneficial effect of bioactive peptides the microencapsulation could be a way to protect the peptides against the environment to which they are exposed. P. lunatus protein fraction (<10 kDa of weight) was encapsulated using a blend of carboxymethylated flamboyant gum (CFG) and sodium alginate (SA) at different concentrations of CaCl 2 and hardening times. After in vitro digestion of microcapsules the residual activity, in the intestinal system, both inhibition of agiotensin-converting enzyme (I-ACE) and antioxidant activity obtained were in a range of 0.019-0.136 mg/ml and 570.64-813.54 mM of TEAC respectively. The microencapsulation employed CFG/SA blends could be used controlled delivery of peptide fractions with potential use as a nutraceutical or therapeutic agents.

show abstract

Section: Introductionmentioning

confidence: 99%

Evaluation of some residual bioactivities of microencapsulated Phaseolus lunatus protein fraction with carboxymethylated flamboyant (Delonix regia) gum/sodium alginate

Sandovai-Peraza¹,

Betancur‐Ancona²,

Gallegos-Tintoré³

et al. 2014

Food Sci. Technol (Campinas)

Self Cite

View full text Add to dashboard Cite

show abstract

“…Zasadnicze znaczenie dla efektu fizjologicznego ma zachowanie stabilnej, natywnej struktury peptydów podczas interakcji z docelowym receptorem. Trawienie białek w przewodzie pokarmowym zaczyna się w żołądku .2], a także peptydaz obecnych w rąbku szczoteczkowym błony śluzowej jelita, co prowadzi do wytworzenia mieszaniny oligopeptydów i wolnych aminokwasów [90]. Udowodniono, że obecność proliny na C-końcu peptydu chroni go przed hydrolizą enzymatyczną w układzie pokarmowym i pośrednio wpływa na jego biodostępność [23,90].…”

Section: Biodostępność Peptydów Bioaktywnychunclassified

“…Transport ten polega na przenikaniu przez połączenia jelitowe tworzone przez białka membranowe sąsiadujących enterocytów. Pętle zewnątrzkomórkowe tych białek są ze sobą szczelnie połączone, ale na ich spojeniu znajdują się niewielkie pory umożliwiające przenikanie związków niskocząsteczko-wych poprzez bierną dyfuzję [74,90]. Wykazano, że peptydy przeciwnadciśnieniowe IPP oraz VPP z β-kazeiny ulegają wchłanianiu na drodze międzykomórkowej [51].…”

Section: Biodostępność Peptydów Bioaktywnychunclassified

See 1 more Smart Citation

Biologically Active Peptides Released From Food Proteins

Darewicz

Borawska

Minkiewicz

et al. 2015

zntj

View full text Add to dashboard Cite

BIOLOGICZNIE AKTYWNE PEPTYDY UWALNIANE Z BIAŁEK ŻYWNOŚCI S t r e s z c z e n i eBiałka żywności charakteryzują się wieloma właściwościami odżywczymi i biologicznymi. Biologicznie aktywne peptydy to fragmenty sekwencji aminokwasowych białek żywności, które stają się aktywne po uwolnieniu. Zwykle są one uwalniane podczas procesów trawienia, fermentacji (dzięki aktywności proteolitycznej mikroorganizmów) lub procesów enzymatycznych in vitro i wówczas mogą wpływać na zdrowie człowieka. Z białek żywności wyizolowano szereg peptydów bioaktywnych, w tym: inhibitory enzymu konwertującego angiotensynę, antyoksydacyjne, antymikrobiologiczne, antyamnezyjne, opioidowe, sensoryczne czy wiążące mikroelementy. Badane są także peptydy niekorzystnie oddziałujące na zdrowie człowieka, np. toksyczne dla osób chorych na celiakię. Obecnie kontynuowane są badania w celu wskazania nowych źródeł bioaktywnych peptydów, a także sposobów ich otrzymywania, biodostępności, aktywności biologicznej i mechanizmów działania. W artykule przedyskutowano sposoby otrzymywania bioaktywnych peptydów z białek żywności, wybrane rodzaje ich aktywności biologicznej oraz ich biodostępność.Słowa kluczowe: białka żywności, bioaktywne peptydy, struktura bioaktywnych peptydów, biodostępność WprowadzenieŻywność konwencjonalną rozpatruje się obecnie nie tylko jako źródło składników odżywczych niezbędnych do utrzymania homeostazy organizmu, ale również jako źródło składników bioaktywnych. Dowiedziono bowiem, że białka żywności są źró-dłem bioaktywnych peptydów, które mogą regulować procesy fizjologiczne ustroju, w tym wszystkich układów organizmu, np. hormonalnego, immunologicznego, krąże-nia, nerwowego czy pokarmowego, co wykorzystuje się obecnie m.in. w produkcji Prof. dr hab. M. Darewicz, mgr inż. J. Borawska, dr hab. P. Minkiewicz, prof. UWM, dr hab. A. Iwaniak, prof. UWM, mgr inż. P. Starowicz, Katedra Biochemii Żywności, Wydz. Nauki o Żywności, pl. Cieszyński 1,

show abstract

“…Glycation is also able to impact gelling properties of proteins; for example, the Maillard-type glycation can enhance the water-holding capacity of dried egg white (Handa & Kuroda 1999) and gel strength of hen ovalbumin (Segura-Campos et al 2011). In recent years, TGase is used to induce protein glycation (between the -NH 2 of amino-containing saccharides and the glutamine residues of proteins) (Jiang & Zhao 2010Song & Zhao 2014a, b), besides the above-mentioned protein cross-linking.…”

mentioning

confidence: 99%

Effects of transglutaminase-induced modification in the presence of oligochitosan of 1 kDa on the structure and gelling properties of caseinat

Song¹,

Zhao²

2016

Czech J. Food Sci.

View full text Add to dashboard Cite

Milk gels have both traditional and high commercial value within the dairy industry (Schorsch et al. 2000;Siamand et al. 2014). Besides renneting, acidification of milk is the most routine way to form milk protein gels. Acidifying milk using glucono-δ-lactone (GDL) can slowly form structured gel products (Lucey 2004). Two major steps are involved in the formation of the acidified milk gels. In the first step, a collapse of the hairy brush of the casein micelles occurs, and the colloidal calcium and phosphate are then dissolved out of the casein micelle as a result of the protonation of ionised phosphate groups (Gaygadzhiev et al. 2009). Micellar structure is thus profoundly altered but without dissociation. In the second step, at a pH value about 5.0, casein precipitates isoelectrically, or under quiescent conditions it forms rather fragile gels (Lucey 2004). The balance between attractive and repulsive forces within protein molecules results in gel formation (Havea 2006;Rocha et al. 2009). Both intrinsic (e.g. amino acid compositions, molecular weights, hydrophobicity, etc.) and extrinsic (protein concentrations, pH value, temperature, metal ions, and ionic strengths) factors all show impacts on gelation and physiochemical properties of protein gels.During the last years, transglutaminase (TGase, EC 2.3.2.13) has been used to modify proteins via inducing protein cross-linking (between glutamine and lysine residues of the proteins) (Anema & Kruif 2012;Domagała et al. 2015). TGase-induced modification is able to form a more homogeneous gel network (Faergemand & Qvist 1997;Ercili-Cura et al. 2013), and thus improve water retention (Schorsch et al. 2000;Ercili-Cura et al. 2013) and texture (Ercili-Cura et al. 2010) of protein gels. 564Food Technology and Economy, Engineering and Physical Properties Czech J. Food Sci., 34, 2016 (6) Caseinate, transglutaminase (TGase), and an oligochitosan of 1 kDa were used to prepare a glycated and cross-linked caseinate (GC-caseinate), aiming to assess potential changes in both the structure and gelling properties of such caseinate. The results of Fourier transform infrared analysis revealed that only GC-caseinate contained saccharide portions in its molecules, evidencing TGase-induced caseinate glycation. Circular dichroism results showed that GC-caseinate possessed a more ordered secondary structure than caseinate. Other results also demonstrated that TGase-induced modification resulted in a lower gelation temperature of GC-caseinate (59°C vs. 68°C) and increased the final tan δ value (0.30 vs. 0.15) compared to caseinate during the development of acidified gels. In addition, the acidified gels from GC-caseinate were detected to have lower water holding capacity (0.720 vs. 0.781 g/g gels), expanded gel network, and larger pore sizes than those from caseinate. It is thus evidenced that the used TGase-induced modification could confer caseinate with ordered secondary structure, expanded gel network but lower water holding capacity.

show abstract

Bioavailability of Bioactive Peptides

Cited by 186 publications

References 45 publications

Evaluation of some residual bioactivities of microencapsulated Phaseolus lunatus protein fraction with carboxymethylated flamboyant (Delonix regia) gum/sodium alginate

Evaluation of some residual bioactivities of microencapsulated Phaseolus lunatus protein fraction with carboxymethylated flamboyant (Delonix regia) gum/sodium alginate

Biologically Active Peptides Released From Food Proteins

Effects of transglutaminase-induced modification in the presence of oligochitosan of 1 kDa on the structure and gelling properties of caseinat

Contact Info

Product

Resources

About