Einfluß eines alimentären Calcium‐ und Zinkmangels auf die Aktivitäten Calmodulin‐regulierter Enzyme in verschiedenen Geweben der Ratte

Abstract

Einleitung Zink übernimmt im tierischen und menschlichen Organismus viele biochemische Funktionen, so daß ein alimentärer Mangelzustand an diesem essentiellen Spurenelement zu massiven Stoffwechselstörungen und drastischen Mangelerscheinungen führt. Ebenso von essentieller Bedeutung für den Organismus ist aber auch das Mengenelement Calcium, das u.a. sowohl als Signalübermittler an der interzellulären Kommunikation als auch an der Aktivierung von Enzymen ganz wesentlich beteiligt sein kann. Die Regulierung und Aktivierung solcher Ca2+‐abhängiger Enzyme erfolgt meist über eine Bindung von Ca2+ an Calmodulin, ein niedermolekulares Protein mit vier Ca2+‐Bindungsstellen, das in allen Säugetierzellen vorkommt (C heung 1980, 1982; B rostrom and W olff 1981; O ldham 1982; W alsh 1983; P eersen et al. 1997) und für den Ablauf vieler biologischer Prozesse im Körper von großer Bedeutung ist. Zink hat aber ebenfalls einen Einfluß auf die Funktion von Calmodulin im Organismus (R oth and K irchgessner 1988, 1991a) und damit auch auf die Aktivierung dieser Enzyme (S chmidmayer et al. 1999). In Zusammenhang mit diesen Fragestellungen wurden wachsende Ratten mit entsprechenden Diäten in einen alimentären Zink‐, Calcium bzw. in einen kombinierten Zink‐ und Calciummangel versetzt und dann die Aktivitäten von Calmodulin‐regulierten Enzymen wie der Ca–Mg–ATPase in der Erythrozytenmembran, der Phosphodiesterase und der Adenylat‐Cyclase in verschiedenen Geweben der Tiere bestimmt.