Human purine nucleoside phosphorylase cDNA sequence and genomic clone characterization

Williams, Steven R.; Goddard, Judy M.; Martin, David W.

doi:10.1093/nar/12.14.5779

Cited by 81 publications

(37 citation statements)

References 30 publications

(11 reference statements)

Supporting

Mentioning

Contrasting

Unclassified

Order By: Relevance

“…1 and 2). ORF290, which can encode a polypeptide of 290 amino acids, shows homology with human purine nucleoside phosphorylase gene (43). Of the 290 amino acids, 41% were identical to those of human purine nucleoside phosphorylase.…”

Section: Resultsmentioning

confidence: 99%

Identification and characterization of genes (xapA, xapB, and xapR) involved in xanthosine catabolism in Escherichia coli

1995

View full text Add to dashboard Cite

We have characterized four genes from the 52-min region on the Escherichia coli linkage map. Three of these genes are directly involved in the metabolism of xanthosine, whereas the function of the fourth gene is unknown. One of the genes (xapA) encodes xanthosine phosphorylase. The second gene, named xapB, encodes a polypeptide that shows strong similarity to the nucleoside transport protein NupG. The genes xapA and xapB are located clockwise of a gene identified as xapR, which encodes a positive regulator belonging to the LysR family and is required for the expression of xapA and xapB. The genes xapA and xapB form an operon, and their expression was strictly dependent on the presence of both the XapR protein and the inducer xanthosine. Expression of the xapR gene is constitutive and not autoregulated, unlike the case for many other LysR family proteins. In minicells, the XapB polypeptide was found primarily in the membrane fraction, indicating that XapB is a transport protein like NupG and is involved in the transport of xanthosine.

show abstract

Section: Resultsmentioning

confidence: 99%

Identification and characterization of genes (xapA, xapB, and xapR) involved in xanthosine catabolism in Escherichia coli

1995

View full text Add to dashboard Cite

show abstract

“…7) On the other hand, the purine nucleoside phosphorylase isolated from Escherichia coli can additionally catalyze the phosphorolysis of adenosine. 8) Genes coding for purine nucleoside phosphorylases have been cloned from human, mouse, and E. coli cells.…”

Section: -6)mentioning

confidence: 99%

Cloning and Expression of Purine Nucleoside Phosphorylase I Gene fromBacillus stearothermophilusTH 6–2

Hamamoto¹,

Okuyama²,

Noguchi³

et al. 1997

Bioscience, Biotechnology, and Biochemistry

View full text Add to dashboard Cite

Bacillus stearothermophilus TH 6-2 has two kinds of purine nucleoside phosphorylases (Pu-NPase I and Pu-NPase II). The Pu-NPase I is a functional homolog of eukaryotic purine nucleoside phosphorylases that can catalyze the phosphorolysis of inosine and guanosine, but not adenosine, the primary substrate of Pu-NPase II. The Pu-NPase I gene of TH 6-2 has been cloned, sequenced, and expressed in E. coli. The gene corresponded to an open reading frame of 822 nucleotides that translates into a putative 274-amino acid protein with a molecular weight of 29,637. The deduced amino terminus sequence completely coincided with that found fOJr the purified enzyme. The cloned gene was overexpressed in E. coli by using the trc promoter to prodU(~e an active enzyme in large quantities. The amino acid sequence of Pu-NPase I shared 50% similarity with those of human and mouse purine nucleoside phosphorylases.

show abstract

“…Он является гомотримерическим ферментом с массой примерно 96 кДа. Молекулярная масса субъединиц фермента, рассчитанная на основании секвенированной сДНК из клеток человека линии Hela, равна 32,003 кДа [25,26]. Проведённые эксперименты по секвенированию гена ПНФ выявили новые мутации в результате досрочного образования стоп-кодона.…”

unclassified

Purine nucleoside phosphorylase

Pogosian¹,

Акопян²

2013

BIOMED KHIM

View full text Add to dashboard Cite

Пуриннуклеозидфосфорилаза (ПНФ) является одним из важнейших ферментов метаболизма пуринов, который способствует утилизации пуриновых оснований. В настоящее время актуальным является поиск эффективных ингибиторов этого фермента, необходимых для создания селективного Т-клеточного иммунодефицитного статуса о рганизма при трансплантации органов и тканей, а также при химиотерапии ряда патологий. Для их успешного практического применения необходимо глубокое всестороннее изучение самого фермента, его структуры, механизма реакции, функций.В обзоре суммированы новые данные по структуре ПНФ, проведён анализ физиологической роли фермента, рассмотрены основные механизмы реакции и действия этого фермента, представлены результаты работ по исследованию его физико-химических, кинетических и каталитических свойств.Ключевые слова: пуриннуклеозидфосфорилаза, свойства, структура, специфичность, активность, субстраты. ВВЕДЕНИЕ.Пуриннуклеозидфосфорилаза (пуриннуклеозид: ортофосфатрибозилтрансфераза -ПНФ, КФ 2.4.2.1) катализирует обратимую реакцию фосфоролиза пуриновых дезокси-и рибонуклеoзидов с образованием (d)Rib-1-P и соответствующих оснований. ПНФ играет ведущую роль в усвоении клеткой нуклеозидов и нуклеотидов. Возросший интерес к исследованиям ПНФ вызван рядом причин: 1) ПНФ используется для энзиматического синтеза биологически активных соединений с выраженными противоопухолевыми и противовирусными свойствами [1,2]; 2) обнаружены генетические мутанты с пониженной или отсутствующей ферментативной функцией, связанной с иммунодефицитными состояниями; 3) но наиболее значимая из причин -стремление охаректеризовать субстрат-связывающий центр ПНФ для конструирования эффективных, малотоксичных ингибиторов этого фермента (некоторые уже нашли своё применение в медицине, например, ацикловир), необходимых для создания в ряде случаев Т-клеточного иммунодефицитного статуса, при трансплантации органов и тканей, а также в химиотерапии [3,4]. 483 * -адресат для перепискиТак как иммунная система характеризуется чрезвычайно высокой лабильностью и страдает от многих неблагоприятных факторов среды, анализ её состояния служит высокочувствительным индикатором оценки сдвигов биологического равновесия. В свою очередь, те или иные дефекты иммунной системы, как врождённые так и приобретенные, служат существенным, а в определенных случаях решающим фактором возникновения патологического состояния. В силу этого одним из значимых элементов суждения о состоянии организма следует считать оценку функций иммунной системы, иммунного статуса [5]. ПНФ играет ведущую роль в поддержании иммунного статуса организма, Т-клеточного звена иммунной системы. Тщательный анализ большого числа параметров, по которым может оцениваться состояние иммунной системы в целом и её отдельных звеньев, позволил выделить наиболее информативные из них. Это привело к созданию стройной системы оценки иммунного статуса, которая в настоящее время всё шире внедряется в практику лечебных и лечебно-профилактических учреждений. Наиболее рациональным для оценки функций иммунной системы человека явл...

show abstract

Human purine nucleoside phosphorylase cDNA sequence and genomic clone characterization

Cited by 81 publications

References 30 publications

Identification and characterization of genes (xapA, xapB, and xapR) involved in xanthosine catabolism in Escherichia coli

Identification and characterization of genes (xapA, xapB, and xapR) involved in xanthosine catabolism in Escherichia coli

Cloning and Expression of Purine Nucleoside Phosphorylase I Gene fromBacillus stearothermophilusTH 6–2

Purine nucleoside phosphorylase

Contact Info

Product

Resources

About