Labeled proteins, their preparation and applications

Káš, Jan; Rauch, P.

doi:10.1007/3-540-12396-2_8

Cited by 5 publications

(2 citation statements)

References 325 publications

Supporting

Mentioning

Contrasting

Unclassified

Order By: Relevance

“…This disadvantage was not recorded in chromolytic substrates prepared from proteins (bovine serum albumin, ovoalbumin, casein, denaturated colagen etc.) cross-linked at the sites of some primary or thiol groups by electrophilic bifunctional agents with a reactive dye such as Remazol Brilliant Blue R (Fukal et al, 1983;Káš et al, 1983).…”

Section: ■ 5 Methods For the Determination Of Proteolytic Activitymentioning

confidence: 99%

See 1 more Smart Citation

Activity of Proteolytic Enzymes During Malting and Brewing

et al. 2017

View full text Add to dashboard Cite

Aktivita proteolytických enzymů v průběhu sladování a výroby pivaKlíčová slova: proteolytické enzymy, ječmen, slad ■ 1 ÚVOD Rezervní látky obsažené v zrnu ječmene jsou při skladování ve stabilní vysokomolekulární formě. Enzymy jsou přítomny v malém množství. Při máčení dojde ke zvýšení obsahu vody v zrnu, při ná-sledné fázi, klíčení, k aktivaci a syntéze enzymů, které štěpí zásobní makromolekulární látky na rozpustné nízkomolekulární produkty. Tento proces je nazýván rozluštění zrna a je významným kritériem v kvalitě vyráběných druhů sladů a následně i v kvalitě a specifi ckých vlastnostech jednotlivých druhů piv (Basařová et al., 2015). Jedná se především o rozrušení buněčných stěn a následně o rozštěpění škrobových zrn a bílkovinných řetězců. Při klíčení se snižuje obsah škrobu a zvyšuje obsah cukrů, nerozpustné vysokomolekulární bíl-koviny se musí přeměnit v rozpustné nízkomolekulární štěpné produkty. Tím se změní celkové množství bílkovin.Ze sladařského hlediska jsou zvláště důležité enzymy. Sklizený sladovnický ječmen obsahuje v posklizňové zralosti v aktivní nebo latentní formě velké množství enzymů a jejich prekurzorů (Kosař et al., 2000). Působení enzymů se projevuje v jednotlivých fázích vývo-je zrna a v celém sladařsko-pivovarském procesu v různé míře. Ze sladařského hlediska můžeme za nejdůležitější označit enzymy třídy hydrolas, které je možno rozdělit do čtyř skupin (cytolytické enzymy, proteolytické enzymy, fosfatasy, amylasy) a třídy oxidoreduktas, za nimi potom následují transferasy, lyasy, isomerasy a ligasy. V pivovarském procesu mají vedoucí úlohu hydrolasy, především ve varním procesu, ostatní třídy enzymů se ve větší míře uplatňují při kvašení. Zástupci jednotlivých tříd enzymů jsou uvedeni v tab. 1. DOI: 10.18832/kp201701Aktivita proteolytických enzymů v průběhu sladování a výroby piva Sladování je řízené klíčení zrna ječmene za určitých podmínek do okamžiku modifi kace zrna a je základním kamenem pivovarnického a lihovarnického průmyslu. Cílem sladování je vyrobit z ječmene slad, obsahující potřebné enzymy a aromatické i barevné látky nezbytné pro výrobu určeného druhu piva. Důležitou složkou tohoto procesu je aktivita proteolytických enzymů, nejenom při degradaci zásobních bílkovin, ale také při dalších aspektech procesu klíčení, například při aktivaci dalších enzymů. Rozluštění zrna je významným kritériem kvality vyráběných sladů a následně i kvality a specifi ckých vlastností jednotlivých druhů piv. Activity of Proteolytic Enzymes During Malting and BrewingBenešová, K., Běláková, S., Mikulíková, R., Svoboda, Z., 2017: Activity of proteolytic enzymes during malting and brewing. Kvasny Prum. 63, No. 1, Malting is controlled germination of barley grain under certain conditions to the time of grain modifi cation and it is a key process of the brewing and distilling industries. The aim of malting is to produce from barley malt containing the necessary enzymes, aroma and color substances needed for the production of a certain type of beer. An important part of this process is the activity of ...

show abstract

Section: ■ 5 Methods For the Determination Of Proteolytic Activitymentioning

confidence: 99%

“…), síťované v mís-tech některých primárních amino-nebo thiolových skupin elektrofi lní-mi bifunkčními činidly, na které je návázáno reaktivní barvivo, např. Remazol Brilliant Blue R (Fukal et al, 1983;Káš et al, 1983).…”

Section: ■ 4 the Effect Of The Level Of Protein Modification On The Bunclassified

Activity of Proteolytic Enzymes During Malting and Brewing

et al. 2017

View full text Add to dashboard Cite

show abstract

ChemInform Abstract: LABELED PROTEINS, THEIR PREPARATION AND APPLICATIONS

Káš¹,

Rauch²

1983

Chemischer Informationsdienst

View full text Add to dashboard Cite

Radiohalogenation of proteins: An overview of radionuclides, labeling methods and reagents for conjugate labeling

Ds¹

1992

Bioconjugate Chem.

224

176

View full text Add to dashboard Cite

Direct labeling of proteins with radionuclides of iodine will continue to be the method of choice to answer questions addressed in many future studies. However, it seems likely that a increasing number of applications of radiohalogenated proteins will require, or benefit from, conjugate labeling. While many radiohalogen conjugates have been studied, a large proportion of them have only undergone preliminary studies to date, leaving a question of their overall utility. Phenolic conjugates give good radioiodination labeling yields, but mixtures of radiohalogenated products and problems with in vivo stability can be expected. This fact, along with the fact that phenolic compounds do not have a general application to radiohalogens, makes them less attractive than other alternatives. Radiohalogen labeling through the use of organometallic intermediates has proven to be facile, resulting in high yields of high specific activity labeled small-molecule conjugates. Although the choice of which organometallic intermediate to use may depend somewhat on the radionuclide employed, arylstannanes appear to have the most general applicability. Fluorine-18 labeling of small-molecule conjugates has been best accomplished by ipso aromatic nucleophilic substitution (exchange) reactions. Radiohalogenated small molecules have been prepared which can be conjugated with specific functional groups (e.g. amines, sulfhydryl groups, and carbohydrates) or conjugated nonspecifically with groups in the proximity of the conjugate when it is photolyzed. On the basis of previous studies, good conjugation yields (i.e. 60-90%) can be expected for reactions with specific groups, whereas low yields (i.e. 1-5%) can be expected for conjugations with reactive nitrenes and carbenes. However, recent developments in the chemistry of conjugates that produce nitrenes and carbenes will likely improve the radiolabeling yields. There have been too few comparative studies to readily assess which is the best approach to take when beginning a study involving radiohalogenation of a protein or peptide. However, it is clear that radiohalogenated conjugates of proteins can offer an advantage over direct labeling in that conjugates may be designed which provide some control over in vivo stability and secondary distribution of metabolites. Conjugates can be prepared which are designed to utilize in vivo biochemical processes to release a radiohalogenated small molecule from a tissue (i.e. kidney or liver) or retain the radioactivity at the target tissue (e.g. tumor). Aside from the designing of conjugates with linking molecules for desired biological effects, the ultimate future goal for the radiolabeling chemical should be to prepare protein conjugates which can be radiohalogenated in a single one-step procedure.

show abstract

Labeled proteins, their preparation and applications

Cited by 5 publications

References 325 publications

Activity of Proteolytic Enzymes During Malting and Brewing

Activity of Proteolytic Enzymes During Malting and Brewing

ChemInform Abstract: LABELED PROTEINS, THEIR PREPARATION AND APPLICATIONS

Radiohalogenation of proteins: An overview of radionuclides, labeling methods and reagents for conjugate labeling

Contact Info

Product

Resources

About