Plant defensins

Abstract

Plant defensins are small, basic peptides that have a characteristic three-dimensional folding pattern that is stabilized by eight disulfide-linked cysteines. They are termed plant defensins because they are structurally related to defensins found in other types of organism, including humans. To date, sequences of more than 80 different plant defensin genes from different plant species are available. In Arabidopsis thaliana, at least 13 putative plant defensin genes (PDF) are present, encoding 11 different plant defensins. Two additional genes appear to encode plant defensin fusions. Plant defensins inhibit the growth of a broad range of fungi but seem nontoxic to either mammalian or plant cells. Antifungal activity of defensins appears to require specific binding to membrane targets. This review focuses on the classification of plant defensins in general and in Arabidopsis specifically, and on the mode of action of plant defensins against fungal pathogens.

Adaptive sequence evolution is driven by biotic stress in a pair of orchid species (Dactylorhiza) with distinct ecological optima

“…S6a), evidence for adaptive evolution is found for a homolog of DEFENSIN J1‐2 , known to inhibit the growth of pathogenic fungi by modifying their morphology or physiology, disrupting or killing exogenous cells (Thomma, Cammue, & Thevissen, 2002). Another candidate gene for adaptive evolution on the D. fuchsii branch is a homolog of HAI1 PHOSPHATASE 2C 78 , which is involved in defence response mechanisms by deposition of callose, a polysaccharide produced as a response to wounding, but also in response to drought and salt stress (Zhang et al., 2013).…”

Peptídeos cíclicos de biomassa vegetal: características, diversidade, biossíntese e atividades biológicas

“…As defensinas são pequenas proteínas (45-54 resíduos de aminoáci-dos) que retêm em sua estrutura oito resíduos de cisteína altamente conservados e que formam quatro ligações dissulfeto, responsáveis pela estabilização de sua estrutura tridimensional. 103 O conjunto dos resíduos de cisteína, bem como a organização das ligações dissulfeto formada é conhecida como "nó de cistina" (Cystine Knot-CK), presente não somente nas defensinas, mas também em fatores de crescimento, inibidores de tripsina (MCoTIs) 35,36 e inibidores de carboxipeptidase A de batata. 104 Distribuídas desde moluscos, insetos, vertebrados e vegetais, as defensinas são moléculas envolvidas na resposta imune inata, um sistema de defesa primitivo no combate às infecções microbianas.…”

“…104 Distribuídas desde moluscos, insetos, vertebrados e vegetais, as defensinas são moléculas envolvidas na resposta imune inata, um sistema de defesa primitivo no combate às infecções microbianas. 103 Verificou-se ainda que os genes codificadores para algumas defensinas sofrem mutações muito rapidamente a fim de se manter o fenótipo adaptativo do organismo. 105 A similaridade estrutural dos ciclotídeos com as defensinas vegetais associada com a ação antimicrobiana e inseticida de certos ciclotídeos levou a construção da hipótese na qual os ciclotídeos se configurariam como moléculas chave do sistema de imunidade inata dos vegetais.…”

“…Defensinas vegetais são incapazes de inibir a infecção bacteriana, exibindo essencialmente ação antifúngica e inibidora de enzimas digestivas (α-amilase). 103 Em contrapartida, os ciclotídeos são ativos contra um amplo espectro de microrganismos, bactérias ou fungos, e são capazes até mesmo de inibir proteinases digestivas (inseticida). 106 Para o organismo vegetal, o conjunto defensina-ciclotídeo varre quase a totalidade dos mecanismos de defesa inata, cada qual agindo sobre alvos específicos.…”

“…Kalata B1 -do conhecimento popular à descoberta científica onde dois resíduos de cisteína estão na α-hélice (separadas por duas voltas completas da hélice), que formam a ligação com dois resíduos de cisteína presentes na conformação-β mais posterior (separados por um único resíduo de aminoácido) (Figura 8). 103 O alinhamento dos resíduos de todas as defensinas vegetais já descritas na literatura (referenciados pelos resíduos de cisteína altamente conservados) revela um grau de similaridade de 25% na seqüência peptídica. 103 Esse dado comprova a presença de resíduos de cisteína na estrutura peptídica e a homologia dessas defensinas.…”