Production and characterization of thermostable metallo-keratinase from newly isolated Bacillus subtilis NRC 3

Tork, Sanaa; Shahein, Yasser E.; El-Hakim, Amr E.; Abdel‐Aty, Azza M.; Aly, Magda M.

doi:10.1016/j.ijbiomac.2013.01.002

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“…Estes dados demonstram um caráter termoestável da enzima estudada superior ao obtido pela protease purificada de Bacillus subtilis NRC 3, que apresentou temperatura ótima de 40 °C, utilizando azocaseína como substrato 12 .…”

Section: Resultsunclassified

Influência da Temperatura na Atividade de Amilase e Protease de Rhizopus oligosporus cultivado por Fermentação em Estado Sólido

Escaramboni

Silva

Neto

2013

BBR - Biochem. Biotechnol.

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RESUMOAmilases e proteases constituem um dos principais grupos de enzimas industriais pelo seu amplo espectro de aplicações biotecnológicas. Elas podem ser obtidas a partir de fontes microbianas e com altos rendimentos por processos de fermentação em estado sólido (FES). Conhecer as características bioquímicas das enzimas é fundamental para adequação aos processos industriais. O objetivo do trabalho foi determinar a melhor temperatura para atividade das enzimas amilase e protease de Rhizopus oligosporus obtidas por fermentação em estado sólido utilizando farelo de trigo como substrato. Os melhores valores para atividade amilolítica e proteolítica foram obtidos nas temperaturas de 55 -65 °C e de 50 -60 °C, respectivamente. Estes resultados sugerem que as enzimas estudadas podem ser utilizadas em processos que empregam elevadas temperaturas. Palavras-chave:Amilase; Protease; Rhizopus oligosporus; Fermentação em Estado Sólido. INTRODUÇÃOAs amilases compreendem uma importante classe enzimática com numerosas aplicações industriais e biotecnológicas, representando 25% do mercado de enzimas 1 . No cenário atual há uma gama extensiva de aplicações tais como nas indústrias de alimentos, detergentes, papéis, têxteis, panificação, indústria química e farmacêutica e na fabricação de etanol 2, 3, 4 . As proteases são enzimas que catalisam a clivagem das ligações peptídicas das proteínas. Elas têm ampla aplicação em detergentes, processamento de alimentos e na indústria do couro, bem como um crescente desenvolvimento do seu uso como uma classe de agentes terapêuticos 5 . A principal vantagem do uso de micro-organismos para a produção de enzimas é o potencial econômico e capacidade de produção em larga escala, além da relativa facilidade de manipulação e obtenção de enzimas com características específicas 6,7 . A fermentação em estado sólido (FES) tem ganhado a atenção das pesquisas nos últimos 20 anos, e credibilidade entre muitas corporações industriais. Tem diversas vantagens sobre o processo convencional de fermentação submersa, muitas delas estão relacionadas à fisiologia especial apresentada pelos fungos em FES 8 . A maioria das enzimas estudadas podem ser agrupadas sob o mesmo modelo estrutural, apesar de apresentarem características bioquímicas diferentes, como efeito da temperatura, pH,

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Section: Resultsunclassified

Influência da Temperatura na Atividade de Amilase e Protease de Rhizopus oligosporus cultivado por Fermentação em Estado Sólido

Escaramboni

Silva

Neto

2013

BBR - Biochem. Biotechnol.

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“…Keratinases that are serine-metalloproteases are sensitive to both chelating agents and PMSF (Tork et al 2013;Tatineni et al 2008;Fang et al 2013). The presence of Ca 2+ and Mg 2+ appeared to enhance keratinase activities in all protease groups (Farag and Hassan 2004;Benkiar et al 2013;Sivakumar et al 2013;Jaouadi et al 2013;Riffel et al 2007).…”

Section: P a G E |mentioning

confidence: 99%

“…Interestingly, whilst Co 2+ and Cu 2+ are inhibitory to the metalloproteases produced by Bacillus sp. P45 (Dozie et al 1994), Bacillus subtilis NRC 3 (Tork et al 2013), B.…”

Section: P a G E |mentioning

confidence: 99%

Microbial keratinases: characteristics, biotechnological applications and potential.

Purchase

2016

The Handbook of Microbial Bioresources

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Keratinases are a group of proteolytic enzymes that can catalyse the cleavage and hydrolysis of the highly stable and fibrous proteins: keratins. A diverse range of microorganisms, including fungi, actinomycetes and bacteria, have been reported to produce keratinases that have biotechnological applications and potential. These keratinases have been usefully applied in agricultural, pharmaceutical, leather and textile processes as well as within environmentally friendly waste management solutions. Potential uses of keratinases include the fields of biomedicine, cosmetics, biological control and the generation of green energy. Herein we aim to provide an overview of the properties of this group of versatile enzymes, including the mechanisms of keratin degradation. The diversity of microbial sources of keratinases is discussed and the optimisation of keratianse production examined.We conclude with an assessment of the established biotechnological applications of keratinases in different industries and current research that highlights other promising potential uses.

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“…Identification was carried out according to Bergey's manual of determinative of bacteriology [11] and Sivaraj et al [12]. Molecular studies and phylogenetic analysis of 16S rDNA sequence of the isolate ABO11 was carried out as described by Tork et al [13] and Aly et al [14].…”

Section: Identification Of the Best Phenol Degraded Isolatementioning

confidence: 99%

“…The forward primer 5' AGTTTGATCATGGTCAG-3' and reverse primer 5'-GGTTACCTTGTTACGACT 3' were used and the purified PCR products was sequenced using big dye terminator cycle sequence kit, analyzed using DNA sequence ABI PRISM 310 genetic analyzer (Perkin Elmer, USA) and compared to the GeneBank [13].…”

Section: Identification Of the Best Phenol Degraded Isolatementioning

confidence: 99%

Removal of Phenol Using Spore Forming <i>Bacillus</i> ABO11 Isolated from Waste Water Treatment Plant

Aburas¹

2016

AiM

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Twenty isolates of bacteria were isolated from contaminated wastewater collected from wastewater treatment station, used to clean the raw sewage at Jeddah on minimal medium containing phenol (0.5 g/l) as carbon source while at 0.6 g/l phenol, five isolates belonging to Gram positive and Gram negative bacteria were obtained after 10 days of growth at 37˚C. All the tested bacteria were tested for phenol degradation in liquid medium and isolate ABO11 was the most active isolate in phenol degradation. It was selected and tested for the ability to use phenol as carbon and energy source. It was identified as Bacillus sterothermophilus ABO11 using morphological and biochemical tests. Genetic studies confirmed the identification. Bacterial growth and phenol degradation by the selected bacterium were determined using different initial phenol concentrations (0 -1.0 g/l). Very weak growth was recorded at 0.8 g/l and no growth or degradation was observed at higher phenol concentration. The isolate was adapted to grow in presence of 0.8 g/l phenol and phenol degradation was checked up to 12 days of growth. Percentage of degradation was 100% after 10 days. Maximum growth was observed at 40˚C, pH 8 and using NH 4 Cl as nitrogen source. In conclusion, the selected isolate, Bacillus sterothermophilus ABO11 can be used in protecting the environment from phenol pollution.

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