M. FRIEDRICH. J. NOACK und R. NOAC-K Ziir Untersuchung gelangten die Proteine Casein, Weizengluten und Ackerbohnenproteinisolat (Yicia fuba). Diese Proteine wurden jeweils durch Trypsin, durch Thermitase sowie nacheinander durch Trypsin und Therrnitase gespalten. Thermitase ist eine aus Tliernioacrinor,~~ces vulgari.7 gewonnene mikrobielle Protease mit einer Afinitat gegenuber einem breiten Spektrum von Peptidbindungen. Bei dmtlichen enzymatischen Proteinhydro!ysen treten keine freien Arninbsluren auf. Die Spaltungsgrade fur tryptische Hydrolysate von Casein, Weizengluten und Ackerbohnenprotein liegen bei 18 %, 8 % bzw. 16 %. Die Spaltungsgrade nach thermitatischer bzw. tryptisch-thamitatischer Hydrolyse liegen fur alle drei Proteine zwischen 30 04 und 35 k. Es werden die PeptidgroBen in den Proteinhydrolysaten nach Gelchromatographie an Sephadex G-25 ermittelt und ihre quantitativen Anteile im jeweiligen Hydrolysat berechnet.