Archaeal and eukaryal translation initiation factor 1 differ in their <scp>RNA</scp> interacting loops

Gogoi, Prerana; Kanaujia, Shankar Prasad

doi:10.1002/1873-3468.13044

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“…The overall fold of the archaeal factor is highly similar to those of yeast and human eIF1 (rmsd = 2.73 Å for 66 Cα atoms compared or 1.46 Å for 59 Cα atoms compared). It is also highly similar to the recently published aIF1 structure from Pyrococcus horikoshii ( 46 ), rmsd = 0.62 Å for 61 Cα atoms compared). The N-terminal part of aIF1 (residues 1 to 23) is not visible in the electron density suggesting that, as for the eukaryotic eIF1 counterparts ( 47 , 48 ), the N-terminal part of the factor is mobile with respect to the rest of the protein outside of the ribosomal initiation complex.…”

Section: Resultssupporting

confidence: 87%

“…Notably, although the basic character of loop 1 is conserved in archaea and eukaryotes, the consensus sequences in the two phyla are idiosyncratic (Figure 1C ). Another notable difference between eukaryotic and archaeal e/aIF2 and their homologues corresponds to the absence of the acidic loop 2 in the archaeal kingdom, as observed here and in ( 46 ). In eukaryotes, the acidic loop 2 was shown to participate in start codon selection by interacting with the D-stem-loop of the initiator tRNA ( 17 , 58 ).…”

Section: Discussionsupporting

confidence: 62%

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Role of aIF1 in Pyrococcus abyssi translation initiation

Monestier

Lazennec‐Schurdevin

Coureux

et al. 2018

Nucleic Acids Research

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In archaeal translation initiation, a preinitiation complex (PIC) made up of aIF1, aIF1A, the ternary complex (TC, e/aIF2-GTP-Met-tRNAiMet) and mRNA bound to the small ribosomal subunit is responsible for start codon selection. Many archaeal mRNAs contain a Shine-Dalgarno (SD) sequence allowing the PIC to be prepositioned in the vicinity of the start codon. Nevertheless, cryo-EM studies have suggested local scanning to definitely establish base pairing of the start codon with the tRNA anticodon. Here, using fluorescence anisotropy, we show that aIF1 and mRNA have synergistic binding to the Pyrococcus abyssi 30S. Stability of 30S:mRNA:aIF1 strongly depends on the SD sequence. Further, toeprinting experiments show that aIF1-containing PICs display a dynamic conformation with the tRNA not firmly accommodated in the P site. AIF1-induced destabilization of the PIC is favorable for proofreading erroneous initiation complexes. After aIF1 departure, the stability of the PIC increases reflecting initiator tRNA fully base-paired to the start codon. Altogether, our data support the idea that some of the main events governing start codon selection in eukaryotes and archaea occur within a common structural and functional core. However, idiosyncratic features in loop 1 sequence involved in 30S:mRNA binding suggest adjustments of e/aIF1 functioning in the two domains.

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Section: Resultssupporting

confidence: 87%

Section: Discussionsupporting

confidence: 62%

Role of aIF1 in Pyrococcus abyssi translation initiation

Monestier

Lazennec‐Schurdevin

Coureux

et al. 2018

Nucleic Acids Research

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“…The factor is made up of an α–β domain (29–113) and of an N-terminal unstructured domain (1–28). The archaeal proteins are highly similar to the eukaryotic proteins ([72,121] and Figure 3). The presence of a zinc knuckle in the N-domain is suggested for some archaeal representatives [72], but no 3D structure of this domain has been determined yet.…”

Section: Features Of Eukaryotic and Archaeal Translation Initiatiomentioning

confidence: 99%

Start Codon Recognition in Eukaryotic and Archaeal Translation Initiation: A Common Structural Core

Schmitt

Coureux

Monestier

et al. 2019

IJMS

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Understanding molecular mechanisms of ribosomal translation sheds light on the emergence and evolution of protein synthesis in the three domains of life. Universally, ribosomal translation is described in three steps: initiation, elongation and termination. During initiation, a macromolecular complex assembled around the small ribosomal subunit selects the start codon on the mRNA and defines the open reading frame. In this review, we focus on the comparison of start codon selection mechanisms in eukaryotes and archaea. Eukaryotic translation initiation is a very complicated process, involving many initiation factors. The most widespread mechanism for the discovery of the start codon is the scanning of the mRNA by a pre-initiation complex until the first AUG codon in a correct context is found. In archaea, long-range scanning does not occur because of the presence of Shine-Dalgarno (SD) sequences or of short 5′ untranslated regions. However, archaeal and eukaryotic translation initiations have three initiation factors in common: e/aIF1, e/aIF1A and e/aIF2 are directly involved in the selection of the start codon. Therefore, the idea that these archaeal and eukaryotic factors fulfill similar functions within a common structural ribosomal core complex has emerged. A divergence between eukaryotic and archaeal factors allowed for the adaptation to the long-range scanning process versus the SD mediated prepositioning of the ribosome.

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“…Trotz der ähnlichen Funktionen besitzen aIF1 und eIF1/SUI1 eine geringe Sequenzidentität. (Gogoi and Kanaujia, 2018;Monestier et al, 2018). Dennoch konnte in der Cryo-EM in P. abyssi von Monestier und Kollegen 2018 gezeigt werden, dass aIF1 ähnlich wie sein eukaryontisches Homolog an das Ribosom bindet.…”

Section: Aif1unclassified

Translationsinitiationsfaktoren in Haloferax volcanii

Schramm¹

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In allen drei Domänen des Lebens ist in der Translation die Initiation der geschwindigkeits-bestimmende Schritt. Die Effizienz der Translationsinitiation und ihre unterschiedliche Regula-tion ist von Translationsinitiationsfaktoren (IFs) abhängig. Bakterien enthalten nur drei IFs, während die Anzahl bei Archaeen (aIFs) und Eukaryoten (eIFs) deutlich höher ist. Das Archaeon Haloferax volcanii beispielsweise besitzt 14 Gene, die für aIFs bzw. deren Untereinheiten kodieren. Eine Deletionsanalyse ergab, dass fünf aIFs essenziell und neun aIFs nicht essenziell sind. Um einen Einblick in die Funktions- und Interaktionsbereiche der aIFs in H. volcanii zu erhalten, wurden die aIFs mit einem His-Tag versehen und überexpri-miert. Die Überexpression erfolgte in der jeweiligen Deletionsmutante. Für essenzielle aIFs fand sie im Wildtyp statt. Durch Affinitätsaufreinigungen wurden die aIFs und ihre Bindungs-partner isoliert und mittels Massenspektrometrie (MS) identifiziert. Für den Ausschluss unspe-zifischer Proteine dienten zwei stringente Kontrollen als Referenz, das Reportergen Dihydro-folatreduktase (HVO_1279) mit His-Tag und das Expressionsplasmid ohne Gen. Die ersten Arbeiten konzentrierten sich auf den heterotrimeren Faktor aIF2. Er bindet die Ini-tiator-tRNA und ist damit für die Bildung des Präinitiationskomplexes von zentraler Bedeu-tung. Der Faktor aIF2 besteht aus jeweils einer α-, β- und γ-Untereinheit. In H. volcanii existie-ren zwei Orthologe für aIF2β. Die Überexpressionen der α-, β1-, β2- und γ-Untereinheiten führten zur Co-Isolation der jeweils anderen Untereinheiten des aIF2 (α, β1/ β2, γ). Die Strategie der Co-Affinitätsaufreinigung und MS wurde auf alle weiteren annotierten aIFs ausgedehnt, um mögliche Funktionen zu identifizieren und ein potenzielles Interaktionsnetz-werk der aIFs zu erstellen. Für alle aIFs konnte ein unterschiedliches Muster an co-gereinigten Proteinen festgestellt werden. Mitgereinigte Proteine waren aIFs, Proteine der Translation, Transkription, Replikation und ribosomale Proteine. Auch RNA-Polymerase-Untereinheiten (RNAPUs) konnten co-isoliert werden. Mit 13 der 14 aIFs konnten andere Ini-tiationsfaktoren co-gereinigt werden. Sechs aIFs konnten zu Beginn bei keinem weiteren Initi-ationsfaktor mitgereinigt werden. Einer dieser Faktoren war aIF2β-1, der jedoch in den Affini-tätsaufreinigungen mit nachfolgender FPLC von aIF2β-2 identifiziert werden konnte. Der Fak-tor aIF1 konnte nur in der stationären Phase von aIF2α mitgereinigt werden. Die am häufigsten co-gereinigten Proteine waren aIF2Bδ-1 und aIF5B. Für aIF2Bδ-1 kam dies überraschend, da er bereits als Translationsinitiationsfaktor ausgeschlossen wurde. Mit dem Faktor aIF2Bδ-1 selbst konnten fünf aIFs co-gereinigt werden. Da mit den aIFs auch RNAPUs co-gereinigt werden konnten, wurden sieben RNAPUs ebenfalls mit einem His-Tag versehen und überexprimiert. Auch mit den RNAPUs konnten aIFs, sowie weitere Proteine der Translation mitgereinigt werden. Diese Umstände legen nahe, dass es möglicherweise eine engere Verbindung der Tran-skription und Translation in H. volcanii geben könnte, als bisher angenommen.

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Archaeal and eukaryal translation initiation factor 1 differ in their RNA interacting loops

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Role of aIF1 in Pyrococcus abyssi translation initiation

Role of aIF1 in Pyrococcus abyssi translation initiation

Start Codon Recognition in Eukaryotic and Archaeal Translation Initiation: A Common Structural Core

Translationsinitiationsfaktoren in Haloferax volcanii

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