Binding of quercetin and curcumin to human serum albumin in aqueous dimethyl sulfoxide and in aqueous ethanol

Abstract

The paper reports the spectrofluorimetric and calorimetric study of binding of two hydrophobic biologically active molecules with antioxidant ability, flavonoids quercetin, and curcumin, to human serum albumin (HSA) in water, aqueous DMSO (0.05 and 0.1 mol. fraction of DMSO), and aqueous ethanol (0.05 mol. fraction of EtOH). Both flavonoids induce the quenching of HSA fluorescence. The stability constants of associates, as well as the changes in enthalpy of the reaction between quercetin and protein, were evaluated. The influence of solvent composition and additions of hydroxypropyl-β-cyclodextrin as a solubilizer of hydrophobic molecules, on the association processes is discussed. Supplementary Information The online version contains supplementary material available at 10.1007/s10973-022-11216-8.

In Silico and In Vitro Approach for Validating the Inhibition of Matrix Metalloproteinase-9 by Quercetin

“…Unfortunately, because enzyme inhibition constant was not determined, it was not possible to estimate how much quercetin would be needed to effectively inhibit MMP-9 activity. For example, the molecular interaction would suggest that quercetin inhibits MMP-9 in a 1:1 molar ratio, but considering that this Because of the low solubility of quercetin in water, 29,30 the use of an organic solvent was required to dissolve the compound to quantify its inhibitory activity. Dimethyl sulfoxide was selected because it has previously been used to deliver quercetin to HCECs.…”

“…Because of the low solubility of quercetin in water, 29,30 the use of an organic solvent was required to dissolve the compound to quantify its inhibitory activity. Dimethyl sulfoxide was selected because it has previously been used to deliver quercetin to HCECs.…”

NANO-DIFFERENTIAL SCANNING FLUORIMETRY FOR STUDYING THE EFFECT OF POLYPHENOLS IN THE PRESENCE OF HPβCD ON HUMAN SERUM ALBUMIN DENATURATION IN AQUEOUS-DIMETHYL SULFOXIDE SOLUTIONS

“…Ранее в работе [14] калориметрическим и флуориметрическим методами нами было исследовано образование ассоциатов человеческого сывороточного альбумина (HSA) с кверцетином и куркумином в водно-диметилсульфоксидных растворах с небольшими добавками ДМСО до 0,1 мол.д. на фоне фосфатного буфера с рН 7,4.…”

“…Устойчивость ассоциата HSA с кверцетином выше, чем с куркумином во всех со-ставах водно-диметилсульфоксидного растворителя. Циклодекстрин не взаимодействует с HSA, как было установлено при проведении отдельного эксперимента в работе [14]. Вероятно, исходя из структуры HSA и HPCD, они не могут взаимодействовать друг с другом, а будут конкурировать за связывание гидрофобных веществ.…”

“…Вероятно, исходя из структуры HSA и HPCD, они не могут взаимодействовать друг с другом, а будут конкурировать за связывание гидрофобных веществ. Полученные в [14] значения констант устойчивости ассоциатов HSA с кверцетином и куркумином в воде, в общем, согласуются с данными ряда работ по взаимодействиям человеческого сывороточного альбумина и бычьего сывороточного альбумина с флавоноидами [16][17][18][19][20][21][22]. В продолжение исследований [14,[18][19][20][21][22][23][24] в данной работе методом нано-дифференциальной сканирующей флуориметрии с использованием системы экспресс-анализа качества белков NanoTemper Tycho NT.6 изучено влияние добавок Curc, RU, QCT и их комплексов с гидроксипропил--циклодекстрином (HPCD) на температуру денатурации человеческого сывороточного альбумина (HSA) в водно-диметилсульфоксидных растворах.…”