Ca2+ and Phosphatidylinositol 4,5-Bisphosphate Stabilize a Gβγ-sensitive State of CaV2 Ca2+ Channels

Rousset, Matthieu; Cens, Thierry; Gouin-Charnet, Annie; Scamps, Frédérique; Charnet, Pierre

doi:10.1074/jbc.m313284200

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“…The positive slope for the current dependence of I Ba inactivation (0.02 Ϯ 0.01) could have resulted from Ba 2ϩ -dependent effects on inactivation that have been described for L-type Ca 2ϩ channels (37). It is not clear why the corresponding relationship for I Ca with 10 mM BAPTA exhibited a negative slope (Ϫ0.01 Ϯ 0.01), although stimulatory effects of BAPTA on the amplitude of Ca v 2.1 currents, have been reported in previous studies (38,39). The difference between inactivation for I Ca and I Ba , which reflects the magnitude of CDI, was significantly greater for larger currents (ϳ20%, p Ͻ 0.05, Fig.…”

Section: Current Dependence Of CDI and Sensitivity To Egta-camentioning

confidence: 74%

Endogenous and Exogenous Ca2+ Buffers Differentially Modulate Ca2+-dependent Inactivation of CaV2.1 Ca2+ Channels

Kreiner

Lee²

2006

Journal of Biological Chemistry

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Section: Current Dependence Of CDI and Sensitivity To Egta-camentioning

confidence: 74%

Endogenous and Exogenous Ca2+ Buffers Differentially Modulate Ca2+-dependent Inactivation of CaV2.1 Ca2+ Channels

Kreiner

Lee²

2006

Journal of Biological Chemistry

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“…Recently, it was shown that endogenous membrane PIP 2 helps in maintaining the function of high-voltage-activated Ca 2ϩ channels, and stimuli that activate PLC deplete PIP 2 and reduce Ca 2ϩ channels currents (Perez-Burgos et al 2010; Rousset et al 2004;Suh et al 2010;Wu et al 2002). Given that D 3 R activates PLC in MSNs (Fig.…”

Section: Histograms Inmentioning

confidence: 99%

Upregulation of D₂-class signaling in dopamine-denervated striatum is in part mediated by D₃receptors acting on Ca_V2.1 channels via PIP₂depletion

Prieto

Perez-Burgos

Palomero-Rivero

et al. 2011

Journal of Neurophysiology

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The loss of dopaminergic neurons in the substantia nigra compacta followed by striatal dopamine depletion is a hallmark of Parkinson's disease. After dopamine depletion, dopaminergic D 2 receptor (D 2 R)-class supersensitivity develops in striatal neurons. The supersensitivity results in an enhanced modulation of Ca 2ϩ currents by D 2 R-class receptors. However, the relative contribution of D 2 R, D 3 R, and D 4 R types to the supersensitivity, as well as the mechanisms involved, have not been elucidated. In this study, whole cell voltage-clamp recordings were performed to study Ca 2ϩ current modulation in acutely dissociated striatal neurons obtained from rodents with unilateral 6-hydroxydopamine lesions in the substantia nigra compacta. Selective antagonists for D 2 R, D 3 R, and D 4 R types were used to identify whether the modulation by one of these receptors experiences a selective change after dopaminergic denervation. It was found that D 3 R-mediated modulation was particularly enhanced. Increased modulation targeted Ca V 2.1 (P/Q) Ca 2ϩ channels via the depletion of phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate, an intracellular signaling cascade hard to detect in control neurons and hypothesized as being amplified by dopamine depletion. An imbalance in the striatal expression of D 3 R and its splice variant, D 3 nf, accompanied enhanced D 3 R activity. Because Ca V 2.1 Ca 2ϩ channels mediate synaptic GABA release from the terminals of striatal neurons, reinforcement of their inhibition by D 3 R may explain in part the profound decrease in synaptic strength in the connections among striatal projection neurons observed in the dopamine-depleted striatum.

show abstract

“…La structure proposée pour les trois sous-unités (β2, β3 et β4) semble en accord sur tous ces points, bien que la structure des différentes régions variables (V1, V2 et V3) n'ait pas pu être détermi-née. Dans chacune de ces études, la fixation de l'AID se fait sur une extrémité restreinte de la sous-unité β laissant une large surface libre pour des interactions avec d'autres parties du canal [11,12], d'autres partenaires protéiques [13,22], ou des constituants de la membrane cytoplasmique [9,23,24]. Cependant, dans tous les cas, l'interaction entre les domaines SH3 et GK apparaît plus lâche que dans les autres protéines de la famille MAGUK (par exemple, PSD95 [17]).…”

Section: Structure Tridimensionnelle De La Sous-unité βunclassified

Structure de la sous-unité β du canal calcique : la place du β-interaction domain

2005

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L'entrée de calcium dans les cellules par les canaux calciques dépendants du voltage est d'une importance primordiale dans de nombreux processus cellulaires : contraction, sécrétion, activation de gènes… Ces canaux calciques sont des complexes protéiques composés de différentes sous-unités (α2-δ, β et γ) qui sont associées à une protéine centrale (α1), dont une des propriétés importantes est de pouvoir produire, sous l'influence d'une dépolarisation de la membrane plasmique, un pore permettant l'entrée exclusive du calcium dans la cellule (pour revue, voir [1]). Aux sept gènes connus de sous-unités α1 codant pour des canaux calciques à haut seuil (Ca V 1.1-4 et Ca V 2.1-3), peuvent s'associer une des quatre sous-unités β, une des quatre sous-unités α2-δ identifiées, et une des huit sous-unités γ. Anatomie fonctionnelle de la sous-unité βLa sous-unité β joue certainement le rôle régulateur le plus déterminant sur l'influx calcique, modifiant aussi bien le nombre de canaux à la membrane, que leur sensibilité au potentiel, leurs cinétiques d'ouverture ou de fermeture, leurs régulations par les voies de signalisation intracellulaire, voire même leur pharmacologie [2]. Les quatre gènes codant pour cette sous-unité produisent des protéines ayant une structure proche, où deux domaines très homologues (C1 et C2) sont entourés de trois régions plus variables (V1, V2 et V3) (Figure1A). Sur cette séquence, plusieurs sites jouant un rôle fonctionnel important ont été caractérisés [3,4]: (1) un site d'ancrage au canal ou BID (β-interaction domain) d'une trentaine d'acides aminés, localisé au début du domaine C2 [5]. Plusieurs groupes ont montré que ce site était primordial pour l'interaction entre le domaine C2 et un site particulier appelé AID (α-interaction domain) localisé sur le segment reliant les domaines I et II de la sous-unité α1 des canaux calciques à haut seuil (Ca V 1.x et Ca V 2.x). L'interaction C2-AID masque un site de rétention pour le réticulum endoplasmique situé sur la boucle I-II des sous-unités α1 et permet ainsi un meilleur adressage du canal à la membrane, respon-

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Ca2+ and Phosphatidylinositol 4,5-Bisphosphate Stabilize a Gβγ-sensitive State of CaV2 Ca2+ Channels

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Endogenous and Exogenous Ca2+ Buffers Differentially Modulate Ca2+-dependent Inactivation of CaV2.1 Ca2+ Channels

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Upregulation of D₂-class signaling in dopamine-denervated striatum is in part mediated by D₃receptors acting on Ca_V2.1 channels via PIP₂depletion

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