Caseinophosphopeptides

Nongonierma, Alice B.; Fitzgerald, Richard J.

doi:10.1016/b978-0-08-100596-5.21745-9

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“…13 Therefore, DPP-IV inhibition is therapeutically targeted as a means to achieving better serum glucose regulation in T2D sufferers. Several dietary peptides inhibit DPP-IV in vitro and also in vivo, in small animals, for reviews see: 14,15 . Velarde-Salcedo et al 16 showed that an in vitro gastrointestinal digest of wheat flour was able to inhibit DPP-IV.…”

Section: Introductionmentioning

confidence: 99%

Generation of wheat gluten hydrolysates with dipeptidyl peptidase IV (DPP-IV) inhibitory properties

et al. 2017

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Wheat gluten, a Pro-rich dietary protein, was investigated for its potential to produce dipeptidyl peptidase IV (DPP-IV) inhibitory peptides during enzymatic hydrolysis with Debitrase HYW20. Nine gluten hydrolysates (H1-H9) were generated using a 2 factor × 3 level design of experiments (DOE) including the incubation temperature (40, 50 and 60 °C) and the enzyme: substrate ratio (E : S, 0.5, 1.0 and 1.5% (w/w)). Their DPP-IV half maximal inhibitory concentration (IC) ranged from 0.24 ± 0.02 (H9) to 0.66 ± 0.06 mg mL (H2A and H7) and their degree of hydrolysis (DH) from 31.7 ± 0.9 (H7) to 62.2 ± 3.0% (H6). Gluten and H9, the most potent DPP-IV inhibitory hydrolysate, were subjected to simulated gastrointestinal digestion (SGID), yielding Gluten_CorPP and H9_CorPP, respectively. H9_CorPP had a higher DPP-IV inhibitory potency than Gluten_CorPP (i.e., DPP-IV IC values of 0.33 ± 0.03 vs. 1.45 ± 0.26 mg mL, respectively). H9 and H9_CorPP both contained relatively potent DPP-IV inhibitory peptides such as Val-Pro-Leu, Trp-Leu and Trp-Pro which were identified by liquid chromatography tandem mass spectrometry (LC-MS/MS). In addition, several sequences possessing features of DPP-IV inhibitory peptides, mostly consisting of a penultimate or C-terminal Pro, were identified within H9. The presence of Pro-containing peptides within H9 may contribute to its stability to digestive enzymes. Gluten hydrolysates may have antidiabetic potential for humans.

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Section: Introductionmentioning

confidence: 99%

Generation of wheat gluten hydrolysates with dipeptidyl peptidase IV (DPP-IV) inhibitory properties

et al. 2017

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“…En concordancia con la presente investigación, diversos estudios afirman que las proteínas presentes en la leche son una potencial fuente de dipéptidos y tripéptidos con acción biológica; la -lactoalbúmina, -caseína y la -caseína de la leche de bovino fueron reportadas en estudios in silico e in vitro como proteínas precursoras de un gran número de derivados peptídicos bioactivos [37], [38]. Estas proteínas, junto a la S1-caseína y a la -lactoglobulina del bovino, fueron blanco de estudios donde se determinó, al igual que en la presente investigación, una producción elevada de PBA con potencial inhibitorio de DPP4 [39]- [41].…”

Section: Análisis De Medias Y Análisis De Varianza Para Los Valores De Frecuencia Mediaunclassified

Evaluación in silico de péptidos bioactivos derivados de la digestión de proteínas presentes en la leche de bovino (B. taurus), oveja (O. aries), cabra (C. hircus) y búfalo (B. bubalis)

Barrero

Cruz

Casallas

et al. 2021

TecnoL.

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La creciente demanda de alimentos de alto valor nutricional ha inclinado el consumo de lácteos de leche bovina por leche proveniente de otras especies de rumiantes; no obstante, la fracción proteica de la leche es relativamente constante y se compone de caseínas: S1-caseína, -caseína, 𝜅-caseína, y seroproteínas; -lactoalbúmina y -lactoglobulina. En la actualidad, los estudios de péptidos bioactivos derivados de la leche se centran en proteínas obtenidas de una única especie y se efectúan empleando enzimas ajenas al sistema digestivo humano. La presente investigación realizó una comparación cuantitativa de los péptidos bioactivos obtenidos de las caseínas y seroproteínas presentes en la leche de bovino (Bos taurus), oveja (Ovis aries), cabra (Capra hircus) y búfalo (Bubalus bubalis) a partir de procesos de digestión in silico catalizados por proteasas presentes en el sistema digestivo humano: pepsina (EC 3.4.23.1), tripsina (EC 3.4.21.4) y quimotripsina (EC 3.4.21.1). La caracterización de péptidos bioactivos y la digestión in silico fue realizada mediante BIOPEP-UMW. La evaluación cuantitativa se efectuó a partir del cálculo de frecuencias de liberación. Los resultados mostraron once clases de péptidos con acción biológica: estimulantes, inhibidores de Renina, inhibidores de DPP4, antioxidantes, inhibidores de ACE, inhibidores de DPP3, hipocolesterolémicos, inhibidores de CaMPDE, reguladores, anticancerígenos e inmunomoduladores. Los péptidos inhibidores de DPP4 presentaron la mayor frecuencia de liberación, lo que sitúa a la leche como una potencial fuente de metabolitos supresores de la acción proteolítica de DPP4 en la degradación de incretinas. Pese a los distintos valores de frecuencias de liberación, los cuatro perfiles totales de péptidos bioactivos correspondientes a la leche de cada especie no mostraron una diferencia estadísticamente significativa (p>0.05).

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Caseinophosphopeptides

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Generation of wheat gluten hydrolysates with dipeptidyl peptidase IV (DPP-IV) inhibitory properties

Generation of wheat gluten hydrolysates with dipeptidyl peptidase IV (DPP-IV) inhibitory properties

Evaluación in silico de péptidos bioactivos derivados de la digestión de proteínas presentes en la leche de bovino (B. taurus), oveja (O. aries), cabra (C. hircus) y búfalo (B. bubalis)

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