Chemical and Regulatory Properties of Phosphorylase Kinase and Cyclic Amp‐Dependent Protein Kinase

Carlson, Gerald M.; Bechtel, Peter J.; Graves, Donald J.

doi:10.1002/9780470122952.ch2

Cited by 67 publications

(13 citation statements)

References 186 publications

Supporting

Mentioning

Contrasting

Unclassified

Order By: Relevance

“…However, phosphorylation of a might be important in sustaining the activation level of phosphorylase kinase (8,29,32,33). If the metal ions Ca^^ and Mg2+ are present in addition to ATP, phosphorylase kinase can autophosphorylate and autoactivate.…”

Section: Roles Of Subunits a And The Regulatory Subunitsmentioning

confidence: 99%

Substrate and inhibitor recognition by phosphorylase kinase and protein phosphatase-1

Bartleson

View full text Add to dashboard Cite

Synthetic peptides based on residues 9 to 18 of glycogen phosphorylase were prepared containing citruUine at position 16, or at both positions 10 and 16. The peptides were compared as substrates for a recombinant, truncated form of the catalytic subunit of phosphorylase kinase (residues 1-300). Both the mono-citruUine and the di-citruUine peptides were phosphorylated less effectively than the parent peptide; kcat/Km values were approximately 20% the value with the parent peptide. Incorporation of the second citrtdline had Little change in the effectiveness of the peptide as a substrate although the kinetic parameters with the citruUine peptides did show differences. The change in phosphorylation did not seem to result from a change in peptide structure. Two dimensional NMR studies of di-citruUine peptide are reported and show no change in the solution structure of the peptide compared to parent peptide. Thus, the change in kinetic parameters with the modified peptides seemed an effect of arginine replacement and was likely a 22 consequence of the loss of charge inasmuch as the size of arginine and citrulline are similar. The results also suggest that arginine-16 was more important for phosphorylase kinase recognition than arginine-10. This result was consistent with earlier studies using alanine to replace arginine in sjmthetic peptides as substrates for the holoenzyme form of phosphorylase kinase.

show abstract

Section: Roles Of Subunits a And The Regulatory Subunitsmentioning

confidence: 99%

Substrate and inhibitor recognition by phosphorylase kinase and protein phosphatase-1

Bartleson

View full text Add to dashboard Cite

show abstract

“…The phosphorylation in p is essential for activation and independent of the level of phosphorylation in a (42) . Modification of a may be important in sustaining an activation level of the holoenzyme (12,(42)(43)(44). The phosphorylation of the a subunit alone does not affect kinase activity (11,42,45,46).…”

Section: Roles Of Subunitsmentioning

confidence: 99%

The function of free sulfhydryl groups in the catalytic subunit of phosphorylase kinase

Yuan

View full text Add to dashboard Cite

Oxidation of the truncated y subunit by copper ion 50 DTNB titration 51 Coupling of Cys-peptide to the truncated y subunit 52 Activity Assay 52 Labeling of sulfhydryl groups with DABIA Proteolysis, HPLC purification, and sequence analysis 54 Data analysis RESULTS Reversible inactivation of truncated y with Cu2+ Determination of free sulfhydryl groups 63 Characterization of semi-oxidized truncated y S5 Inactivation of truncated y with Cys-peptide dimer 69 Identification of-SH groups in truncated-y involved in oxidation and Cys-peptide coupling DISCUSSION 83 PAPER 3. CHARACTERIZATION OF CYS-MUTANTS OF THE CATALYTIC SUBUNIT OF PHOSPHORYLASE KINASE

show abstract

“…Αλλες κινάσες θεωρούνται αμιγώς κυτταροπλασματικές (π.χ. οι κινάσες που συμμετέχουν στο μεταβολισμό του γλυκογόνου [16]), ενώ άλλες είναι βυθισμένες στη διπλοστιβάδα της κυτταρικής μεμβράνης (εσωτερικές πρωτεΐνες) και έχουν κάποια τμήματα που επικοινωνούν με το εσωτερικό n το εξωτερικό του κυττάρου (π.χ. ο υποδοχέας της ινσουλίνης [17]).…”

Section: κινάσες των πρωτεϊνώνunclassified

“…Ειδικότερα n περιορισμένη επίδραση θρυψίνης στο μόριο της κινάσης της φωσφορυλάσης οδηγεί στην καταστροφή αρχικά των α και στη συνέχεια των β υπομονάδων του ενζύμου, ενώ οι γ και δ υπομονάδες παραμένουν ανέ-παφε,ς[85]. περισσότερο, έχει δειχθεί ότι τουλάχιστον in vitro η κινάση της φωσφορυλάσης μπορεί να φωσφορυλιωθεί ακόμα: από την κινάση των πρωτεϊνών που εξαρτάται onró'cGMP, από μιά πολυλειτσυργικη κινάση που εξαρτάται από Car**καλμοντουλίνη, από την κινάση Ι της καζεό/ης και πιθανώς από την κινάση C των πρωτεϊνών C5,16,96,97].…”

unclassified

Αλληλεπιδραση Της Κινασης Της Φωσφορυλασης Του Γλυκογονου Με Λιποφιλα Μορια Καικυτταρικες Μεμβρανες

Κυριακιδησ¹

View full text Add to dashboard Cite

Κινάσες των πρωτεϊνών. 3 1.1.3 Ορμονικός και. νευρικός ελεγχείς μεταβολικών ο6ών 1.1.4 οεύτερα μηνύματα 1.1.5 Κ ι νάση C των πρωτεϊνών •' 9 1.2 Μεταβολισμός του γλυκογόνου 1.2.1 Γλυκογόνα 1.2.2 Πρωτείνες που συμμετέχουν στον μεταβολισμό του γλυκογόνου 1.2.3 Ορμονικός έλεγχος της αποικοδόμησης του γλυκογόνου 1.2.4 Νευρικός έλεγχος της αποικο5όμησης του γλυκογόνου 21 1.2.5 Ορμονικός έλεγχος της σύνθεσης ταυ γλυκογόνου 21 1.2.6 Αλληλεξάρτηση των μηχανισμών αποικοδόμησης του γλυκογόνου και μυϊκής κίνησης 1=3 ΰομη και ιδιότητες της κινάσης της φωσφορυλάατις 1.3.1 Γενικά 24 1.3.2 ΰομη-Φυσικοχημικές ιδιότητες •• 1.3.3 Ιδιότητες των υπομονάδων 1.3.3.1 Καταλυτ ι. κές υπαμονάδβς 27 1.3.3.2 Ρυθμιστικές υπαμονάδες α και ß 1.3.3.3 Υπομονάδα δ. •< 1.3.4 Υποστρώματα-Καταλυτικές ιδιότητες 1.3.5 Ρύθμιση της δράσης με επίδραση εξωγενών παραγόντων ή με μη ομοιοπολική τροποποίηση 1.3.5.1 Επίδραση pH.......... 1.3.5.2 Επίδραση ιόντων δισθενών μετάλλων .• 1.3.5.3 Επίδραση καλμοντουλίνης-τροπονίνης C •• 31 1.3.5.4 Αλληλεπ ί δράση με γλυκογόνο 32 1.3.6 Ομοιοπολική τροποποίηση με πρωτεόλυση 1.3.7 Ομοιοπολική τροποποίηση με φωσφορυλίωση 1.3.7.1 Φωσφορυλίωση από την κ ινάση των πρωτεϊνών που εξαρτάται από CAMP 34 1.3.7.2 Αυτοφωσφορυλίωση • • <• 1.4 Βιολογικές Μεμβράνες .. 36 1.4.1 Βιολογικές Μεμβρανες-Φωσφολ ιπ ί δ ια-Μεμβραν ι κές πρωτείνες 36 1.4.2 Μεμβράνη ερυθροκυττάρου 37 1.4.3 Μεμβράνη σαρκοπλασματικού δικτύου .. 1.4.4 Ενδείξεις για την ύπαρξη κινάσης της φωσφορυλάσης στις μεμβράνες 1.5 Σκοπός της διατριβής 42 2 ΥΛΙΚΑ-ΜΕΘΟΟΟΙ 43 2.1 Υλικά.

show abstract

Chemical and Regulatory Properties of Phosphorylase Kinase and Cyclic Amp‐Dependent Protein Kinase

Cited by 67 publications

References 186 publications

Substrate and inhibitor recognition by phosphorylase kinase and protein phosphatase-1

Substrate and inhibitor recognition by phosphorylase kinase and protein phosphatase-1

The function of free sulfhydryl groups in the catalytic subunit of phosphorylase kinase

Αλληλεπιδραση Της Κινασης Της Φωσφορυλασης Του Γλυκογονου Με Λιποφιλα Μορια Καικυτταρικες Μεμβρανες

Contact Info

Product

Resources

About