Chemie und Physiologie biogener Zink‐Verbindungen

Abstract

Als zellvertraute, Zink‐bindende Konfigurationen fungieren in erster Linie Imidazol‐ und SH‐Gruppen. Die hohe Zink‐Affinität einfacher Imidazol‐Verbindungen kehrt wieder bei Histidin und Histidyl‐Peptiden sowie bei den Imidazol‐Gruppen von Proteinen, wie Albumin, Globulin und Insulin. Das Zink‐Bindungsvermögen von Purinen und Nucleosiden beruht ebenfalls maßgeblich auf der in ihnen enthaltenen Imidazol‐Konfiguration. Als Zink‐affine SH‐Verbindungen treten Cystein, Cysteinyl‐Peptide und SH‐haltige Proteine auf. Die Zink‐Anreicherungen in bestimmten Organen des Tierkörpers zeigen dieselben Konfigurationen. So ist das „Inselzink”︁ des Pankreas mit größter Wahrscheinlichkeit an die Imidazol‐Gruppen der blutzuckersteuernden Wirkstoffe gebunden, während im Augenhintergrund verschiedener Säugetierarten große Mengen von Zink‐Cystein enthalten sind. Als dritte, physiologisch wichtige Zink‐affine Gruppierung zeichnen sich gewisse Glutamyl‐Peptide ab.

Isolation of a zinc protein from the tapetum lucidum of the cat

“…Bernstein & Pease (1959) argued that the rodlets were not crystals but modified melanin granules. Weitzel (1956) found that the tapetum of the cat had an unusually high zinc content, yet unlike the dog did not contain zinc cysteine, and it was suggested the material may be peptide in nature. The present communication describes the chemical characterization of the material found in the tapetum lucidum of the cat, which has been found to be a zinc-containing protein.…”