Cyt1Aa Toxin: Crystal Structure Reveals Implications for Its Membrane-Perforating Function

Structural Insights into Bacillus thuringiensis Cry, Cyt and Parasporin Toxins

“…They share a high level of sequence identity [6]. The monomer crystal structures of Cyt1Aa (PDB ID 3RON), Cyt2Aa (PDB ID 1CBY), and Cyt2Ba (PDB ID 2RCI) have been published (Figure 5) [96,97,98]. Structural similarities are observed among these three toxins.…”

Mechanism of action of Bacillus thuringiensis insecticidal toxins and their use in the control of insect pests

“…The crystal structures of these proteins have been identified (PDB 3RON Cyt1Aa, 2RCI Cyt2Ba, 1CBY Cyt2Aa). These proteins are composed of a single α − β domain, where the two outer layers are α-helix hairpins wrapped around a core of β-strands [23] (Figure 30.4). They show structural homology with Volvatoxin A2, a PFT produced by the fungus Volvariella volvacea [24] (Figure 30.4).…”

Modelos caracterizando a interação entre as toxinas da família Cry1A de Bacillus thuringiensis e o receptor BT-R1 de Manduca sexta

“…As toxinas Cyt constituem um grupo menor e distinto de proteínas cristalinas que apresentam atividade citolítica contra algumas larvas de dípteros, particularmente mosquitos e moscas pretas (Simuliidae) (Ben-Dov, E., 2014;Bravo, A., Gill, S.S. & Soberon, M., 2007;Butko, P., 2003;Cohen, S. et al, 2011;Soberon, M., Lopez-Diaz, J.A. & Bravo, A., 2013).…”

“…& Bravo, A., 2013;Yu, X. et al, 2012;Zhang, B. et al, 2006). Até o presente, duas estruturas cristalográficas de toxinas Cyt (Cohen, S. et al, 2011;Cohen, S. et al, 2008) foram depositadas no PDB (www.rcsb.org) e o Comitê para Nomenclatura de Toxinas Bt classificam as toxinas Cyt em três categorias primárias: Cyt1, Cyt2 e Cyt3 (Crickmore, N. et al, 2014). Dois mecanismos de ação foram propostos para essas toxinas, onde um sugere a formação de poros e o outro um mecanismo de ação detergente menos específico (Butko, P., 2003;Soberon, M., Lopez-Diaz, J.A.…”

“…& Bravo, A., 2013). Para toxinas como Cyt1A, com estrutura tridimensional típica de citolisina e um padrão hemolítico específico, que difere de detergentes iônicos e não iônicos, o mecanismo de formação de poros é o melhor aceito (Cohen, S. et al, 2011).…”