Der interstitiell gebundene Kohlenstoff der Nitrogenase ist deutlich stabiler als bisher angenommen

Abstract

Die erste quantenmechanische Berechnung aller relevanten Potentialkonstanten (Compliance‐Konstanten) im Eisen‐Molybdän‐Cofaktor und Eisen‐Vanadium‐Cofaktor der Nitrogenase deutet darauf hin, dass das Kohlenstoffatom im Zentrum des Enzyms deutlich stärker gebunden ist als bisher angenommen wurde. Frühere Untersuchungen schienen mit einer schwachen Kraftkonstante (≈0.32 N cm−1) auf eine Platzhalterfunktion des interstitiellen Kohlenstoffs hinzudeuten. Dagegen bestätigen unsere Untersuchungen ein anderes Bild: Der zentrale Kohlenstoff fixiert den Eisen‐Schwefel‐Cluster deutlich durch sechs kovalente C‐Fe‐Bindungen. Mit einer quantenchemisch berechneten Potentialkonstante von über 1.3 N cm−1 scheint dieser auch dynamisch persistent. Nach unseren Untersuchungen müssen auch die Werte für die Festigkeit innerhalb des Eisen‐Schwefel‐Clusters nach oben korrigiert werden. Durch die Implementierung eines neuen Algorithmus in unser frei verfügbares Programm COMPLIANCE fällt in Zukunft die Koordinatenabhängigkeit bei der Berechnung von Hesse‐Matrizen weg. Die neu gewonnenen Informationen über die mechanochemischen Eigenschaften des FeMo‐Cofaktors werden in Zukunft bei der Aufklärung des Katalysezyklus der Stickstoff‐Fixierung von Bedeutung sein.

Biomimetic enterobactin analogue mediates iron-uptake and cargo transport into E. coli and P. aeruginosa

“…According to our computational results, all three complexes seem to be kinetically labile with relaxed Fe-O force constants well below 1 N cm À1 (see Table 1), indicating very weak bonds with less or no covalency. [96][97][98][99][100] (Note, that the averaged Cr-O value for [CrEnt] 3À is 1.25 N cm; unpublished results J. G.) Furthermore, our calculated Fe-O values are very similar. In summary, all three complexes seem to be kinetically labile, while being thermodynamically stable, as found earlier for [Fe-Ent] 3À by Raymond and co-workers.…”

Biomimetic Enterobactin Analogue Mediates Iron-Uptake and Cargo Transport into E. coli and P. aeruginosa

“…Values below 1 N/cm are indicating a very weak bond with less or none covalency. [16,[24][25][26][27] Furthermore, the values differ only less, indicating that the total strength of the iron-oxygen bonds in all complexes in sum are approximately equal, thus all complexes are kinetically similarly labile, while being thermodynamically stable as found earlier for [Fe-Ent] 3-by Raymond et al. [28,29] Biological evaluation of the compounds…”