Die Bildung der Raumstruktur von Proteingelen

Abstract

Der vorliegende Aufsatz befaßt sich mit den praktischen und theoretischen Aspekten der Gelbildung in Proteinsystemen. Diese Vorgänge werden u. a. dadurch kompliziert, daß mehrere Typen der Zusammenlagerung der Proteinmoleküle sowie Konformationsänderungen während der Assoziation berücksichtigt werden müssen. Das Gelnetzwerk kann durch fünf Arten der Wechselwirkung stabilisiert werden: kovalente Vernetzung, polare Wechselwirkungen, Wasserstoffbrücken, Salzbrücken und hydrophobe Wechselwirkungen. Die Mikrostrukturen von Gelen aus fibrillären Proteinen (Kollagen) und aus globulären Proteinen (z. B. α‐ und β‐ Casein) unterscheiden sich beträchtlich. Von praktischem Interesse sind Methoden, mit denen sich die Löslichkeit von Gelen steuern läßt. Dazu gehört die Verwendung von Vernetzungsmittlen und die Zugabe von Salzen.

Fabricated Foodstuffs as Multicomponent Gels

“…In contrast to nonstructured proteins, structured extenders can replace 15-30% (Horan 1974;1976;Tolstoguzov et al 1978;1979;Dianova 1980;Rogov et al 1980;Rtluber et al 1980) and even up to 40-50% (Dianova et al 1980a, b;Chimirov et al 1981) of ground-meat. Ground-meat products using texturizates made of defatted soybean flour have found wide commercial application (Horan 1974;Tolstoguzov 1978).…”

“…Protein components ensure the nutritional value of a product. However, many biologically valuable proteins are also capable of forming gels due to intermolecular interactions during conformational transitions or as a result of cross-linking (Ferry 1948;Bezrukov 1979). The principal production techniques used to convert such food systems into the gel state consist of heating during the technological or culinary treatment or of freezing-thawing.…”