Effect of CBM1 and linker region on enzymatic properties of a novel thermostable dimeric GH10 xylanase (Xyn10A) from filamentous fungus Aspergillus fumigatus Z5

Miao, Youzhi; Kong, Yanqiong; Pan, Li; Li, Guangqi; Liu, Dongyang; Shen, Qirong; Zhang, Ruifu

doi:10.1186/s13568-018-0576-5

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“…3d), and SSF9.0 indeed had the lowest values, but the differences (79% and 67% for SSF3.0 and SSF6.0, respectively) are not enough to completely support the hypothesis that a low amount of secreted enzymes led to an inefficient destruction of rice straw in SSF9.0. Therefore, it was hypothesized that the ambient pH of SSF9.0 was another main reason that largely inhibited all enzyme activities, as it is well known that most secreted cellulases and hemicellulases can only maintain approximately 20% of enzyme activity at pH 9.0 [20][21][22]. The crude enzymes of NJAU4742 strain induced by rice straw were detected to only have 19.13 ± 0.31% of xylanase activity and 1.12 ± 0.07% endoglucanase activity at pH 9.0 when compared to pH 5.0.…”

Section: The Performance Of Njau4742 Strain Under Solid-state Fermentmentioning

confidence: 99%

Proteomic analysis reflects an environmental alkalinization-coupled pH-dependent mechanism of regulating lignocellulases in Trichoderma guizhouense NJAU4742

Miao

Chen

et al. 2020

Biotechnol Biofuels

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Background: Filamentous fungi have the ability to efficiently decompose plant biomass, and thus are widely used in the biofuel and bioprocess industries. In process, ambient pH has been reported to strongly affect the performance of the applied functional filamentous fungi. In this study, Trichoderma guizhouense NJAU4742 was investigated under the fermentation of rice straw at different initial pH values for a detailed study. Results: The results showed that NJAU4742 strain could tolerate ambient pH values ranging from 3.0 to 9.0, but had significantly higher growth speed and extracellular enzyme activities under acidic conditions. At low ambient pH (< 4), NJAU4742 strain achieved rapid degradation of rice straw by elevating the ambient pH to an optimal range through environmental alkalinization. Further proteomic analysis identified a total of 1139 intracellular and extracellular proteins during the solid-state fermentation processes, including the quantified 190 carbohydrate-active enzymes (CAZymes) responsible for rice straw degradation, such as 19 cellulases, 47 hemicellulases and 11 chitinases. Meanwhile, the analysis results clearly showed that the secreted lignocellulases had a synergistic trend in distribution according to the ambient pH, and thus led to a pH-dependent classification of lignocellulases in T. guizhouense NJAU4742. Conclusions: Most functional lignocellulases were found to be differently regulated by the ambient pH in T. guizhouense NJAU4742, which had the ability of speeding up biomass degradation by elevating the ambient pH through environmental alkalinization. These findings contribute to the theoretical basis for the biodegradation of plant biomass by filamentous fungi in the biofuel and bioprocess industries.

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Section: The Performance Of Njau4742 Strain Under Solid-state Fermentmentioning

confidence: 99%

Proteomic analysis reflects an environmental alkalinization-coupled pH-dependent mechanism of regulating lignocellulases in Trichoderma guizhouense NJAU4742

Miao

Chen

et al. 2020

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“…Na natureza, a degradação da biomassa vegetal é conduzida por uma extensa comunidade de microrganismos capazes de secretar arsenais de CAZymes que atuam em sinergia e com complementariedade, desempenhando assim um papel essencial na reciclagem do carbono (OGUNYEWO et al, 2020;BERNARDES et al, 2019;WAHAB et al, 2019;BORIN et al, 2017;CRAGG et al, 2015;van den BRINK & de VRIES, 2011;ARO et al, 2005). Dentre esses, os fungos filamentosos se destacam como os mais eficientes degradadores devido à secreção de misturas enzimáticas completas (celulases, hemicelulases, pectinases e ligninases) em grandes quantidades e altamente específicas para os substratos com que se deparam, e pelo seu modo de crescimento hifal, que permite uma colonização mais eficiente do substrato (MIAO et al, 2018(MIAO et al, , 2015CULLETON et al, 2013;COUTINHO et al, 2009).…”

Section: Bioprospecção De Novas Enzimas Hidrolíticasunclassified

“…Dadas as inúmeras vantagens de se realizar processos industriais em temperaturas acima de 50 ºC, a termoestabilidade é uma das propriedades enzimáticas mais desejáveis para aplicações biotecnológicas (MIAO et al, 2018;CHAHED et al, 2018;MOROZ et al, 2015).…”

Section: Ensaios De Estabilidade a Diferentes Temperaturas E Phunclassified

“…Dentre esses, somente o Af-xylA codifica uma enzima contendo um CBM1 associado ao seu domínio catalítico, localizado nos resíduos 361-397 do C-terminal (SEGATO et al, 2014). Nas xilanases GH10, essas estruturas modulares encontram-se tipicamente conectadas ao domínio catalítico por meio de uma pequena e flexível estrutura (MIAO et al, 2018). Diferentes famílias de CBM podem ser encontradas associadas a xilanases (por exemplo: CBM1, CBM2, CBM6 e CBM22), as quais podem desempenhar diferentes funções de ligação.…”

Section: Ensaios De Sinergismounclassified

“…Diferentes famílias de CBM podem ser encontradas associadas a xilanases (por exemplo: CBM1, CBM2, CBM6 e CBM22), as quais podem desempenhar diferentes funções de ligação. No caso específico do CBM1, o alvo de ligação são as superfícies cristalinas da celulose (MIAO et al, 2018). Mesmo que o substrato-alvo da catálise pelas xilanases não seja a celulose, a presença do CBM1 pode impactar positivamente na adsorção e na ação dessas enzimas sobre a xilana, em decorrência da elevada proximidade entre as porções celulósica e hemicelulósica na matriz da parede celular vegetal (MIAO et al, 2018;ZHANG et al, 2013).…”

Section: Ensaios De Sinergismounclassified

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Clonagem, expressão e caracterização de três enzimas hidrolíticas de >i<Aspergillus fumigatus>/i< envolvidas na desconstrução de bagaço de cana-de-açúcar

Bernardi¹

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trabalho aos meus pais, Renata e José Roberto, e aos meus irmãos, Ana Flávia e Pedro, pelo amor incondicional, apoio e incentivo em todos os momentos. Eu amo muito vocês! Agradecimentos AGRADECIMENTOS Foram muitas as pessoas que fizeram parte da minha vida durante esses quatro longos anos de doutorado e cada uma delas, à sua maneira, contribuiu para o resultado final deste trabalho. Eu espero conseguir agradecer a todos. O meu primeiro e maior agradecimento é à minha orientadora, Profa. Taisa Magnani Dinamarco. Agradeço imensamente pela confiança de sempre, pela paciência, pelo incentivo e por todos os conhecimentos transmitidos durante esses anos. Eu também agradeço: Aos meus pais, Renata e José Roberto, que nunca mediram esforços para realizar todos os meus sonhos. Agradeço pelo amor incondicional, por todo apoio, dedicação e incentivo em todos os momentos. Vocês são as pessoas mais importantes da minha vida. Aos meus irmãos e melhores amigos, Ana Flávia e Pedro, pela cumplicidade, pelo companheirismo e por todo apoio e incentivo em todos os momentos. A nossa união me fortalece nos momentos mais difíceis e eu sei que poderei sempre contar com vocês. Aos meus avós, Maria Celina e Décio, por todo amor, preocupação e apoio em todos os momentos. Agradeço também à minha avó Benilda e ao meu avô José Luiz, que não estão mais comigo fisicamente, mas que sempre zelaram tanto por mim. Hoje eu os carrego no coração e nas inúmeras lembranças maravilhosas. Ao meu marido, Fabio, por todo amor, carinho e companheirismo. Mesmo à distância, você me apoiou durante toda a minha trajetória até aqui. À minha filhota de quatro patas, Lindinha, que faz com que eu me sinta a pessoa mais especial do mundo todos os dias. Minha companheirinha em todos os momentos, que está sempre ao meu lado (literalmente). Aos meus grandes amigos do Laboratório de Biotecnologia de Proteínas: Lucas, Deborah, Paula e Luis. Agradeço pela amizade sincera construída ao longo desses anos de convivência, pelos inúmeros momentos de descontração e também pelas discussões pertinentes aos experimentos. Ao meu amigo do coração, Emerson, pela amizade sincera, pelas boas risadas e pelos momentos de desabafo. Também não posso deixar de agradecer pelas inúmeras análises de sequenciamento realizadas no Laboratório de Sequenciamento de Ácidos Nucleicos da FCFRP. Às minhas grandes amigas da FCFRP: Juliana, Lais, Júlia e Dhara. Tenho muita sorte por tê-las em minha vida e por sempre poder compartilhar com vocês momentos de alegria, descontração e desabafos. À amiga do coração, Camila, que a graduação em Química me deu. Agradeço por se fazer presente mesmo à distância, me apoiando emocionalmente e me incentivando. Sei que poderei contar com você por toda vida. Ao Prof. Sérgio Akira Uyemura que, com a maior gentileza, abriu as portas do seu laboratório para mim e disponibilizou equipamentos, tornando possível o desenvolvimento deste trabalho. Ao Prof. Arthur Henrique Cavalcante de Oliveira, por todo apoio científico e pela ajuda com os experimentos de dicroísmo circular e e...

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Fungal Extremozymes: A Potential Bioresource for Green Chemistry

Mohsin¹,

Papageorgiou²

2022

Extremophilic Fungi

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