Effect of<scp>l</scp>-Lysine α-Oxidase on Growth of Mouse Leukemic Cells

Kusakabe, Hitoshi; Kodama, Keiichi; Kuninaka, Akira; Yoshino, Hiroshi; Soda, Kenji

doi:10.1080/00021369.1980.10863947

Cited by 15 publications

(34 citation statements)

References 3 publications

Supporting

Mentioning

Contrasting

Unclassified

Order By: Relevance

“…Изоэлектрическая точка LAAO лежит в достаточно широком диапазоне -от рН 4,35 (Trichoderma viride) до рН 8,12 (Naja naja kaouthia) [20,30].…”

Section: риCунокunclassified

“…Такая широкая субстратная специфичность, как уже указывалось выше, объясняется строением активного центра фермента. В противоположность бактериальной LAAO, активность преимущественно по отношению только к L-лизину проявляют ферменты, выделенные из рыб и других морских организмов: Sebastes schlegelii -SSAP [37], Aplysia californicaEscapin [40], Aplysia punctata -APIT [39], Chub mackerel -AIP [58], Myoxocephalus polyacanthocephalus -MPLAO3 [7], а также из различных штаммов грибов рода Trichoderma (L-лизин-a-оксидазы) [30,59].…”

Section: риCунокunclassified

“…Так, эффект TSV-LAAO на опухолевые клетки C8166 уменьшался в 16 раз в присутствии каталазы, но не исчезал полностью [69]. Цитотоксическое влияние L-лизин-a-оксидазы из Trichoderma viride Y-244 также снижалось при добавлении в среду каталазы [78]. На примере фермента Achacin было показано, что антибактериальная активность LAAO также связана с появлением пероксида водорода и устраняется добавлением в среду каталазы [38].…”

Section: механизмы биологического действия связанные с образованием unclassified

“…LAAO широко представлены в природе: они обнаружены у многих видов змей [17][18][19][20][21], насекомых [22], некоторых видов бактерий [23][24][25][26][27][28][29], грибов [30][31][32][33], водорослей [34,35], моллюсков и рыб [36][37][38][39][40][41]. У млекопитающих LAAO выделены из печени, почек, мозга [42,43], секрета молочных желёз (у мышей) [44], и из полиморфноядерных лейкоцитов [45].…”

unclassified

See 3 more Smart Citations

L-amino acid oxidases: properties and molecular mechanisms of action

et al. 2012

View full text Add to dashboard Cite

За последние 10-15 лет оксидазы L-аминокислот (LAAO) стали предметом интенсивного изучения в силу их разнообразного действия на различные биологические объекты. В обзоре суммирована информация об источниках, строении, физико-химических и каталитических свойствах LAAO. Приведены данные о бактериостатических, бактерицидных, противогрибковых, противопротозойных, противовирусных, антипролиферативных и противоопухолевых эффектах этих ферментов, а также о неоднозначном о влиянии на агрегацию тромбоцитов. Особое внимание уделено анализу данных литературы, посвященных выяснению молекулярных механизмов действия LAAO.Основой проявляемых LAAO уникальных свойств является, вероятно, снижение под их действием уровня пула аминокислот (в том числе и незаменимых), а также образование пероксида водорода, влияние которого на клетки опосредовано через АФК и развитие ряда биологических механизмов апоптоза и некроза. Наличие углеводных компонентов в молекулах LAAO способствует их связыванию с поверхностью клеток и созданию высоких локальных концентраций пероксида водорода. Широкий спектр биологических эффектов LAAO in vivo разнообразен и опосредован, как правило, их функциональным значением, например, в головном мозге мышей катализируемая LAAO реакция является единственным путём превращения L-лизина, в молоке мышей LAAO выполняет бактерицидную функцию, а в лейкоцитах LAAO принимают участие в реализации их системного противоинфекционного действия. Протекторный эффект можно также отнести и к оксидазам из других многочисленных источников: микроскопических грибов, ядов змей и морских организмов.Ключевые слова: оксидазы L-аминокислот (LААО), L-лизин-альфа-оксидаза, цитотоксичность, противоопухолевые свойства, противовирусные свойства, апоптоз.ВВЕДЕНИЕ. До 90-х годов прошлого столетия научные исследования оксидаз L-аминокислот (LAAO) были, в основном, посвящены их ферментативным и физико-химическим свойствам [1][2][3][4]. В последние десятилетия интерес к LAAO существенно возрос. Разработаны лабораторные методы выделения и очистки LAAO из многочисленных источников разной природы, изучена первичная структура, а также пространственная структура ряда оксидаз [5][6][7][8]. Получено много интересных данных о биологических эффектах оксидаз L-аминокислот [9][10][11][12][13][14][15][16]. 372* -адресат для переписки

show abstract

Section: риCунокunclassified

Section: механизмы биологического действия связанные с образованием unclassified

unclassified

See 2 more Smart Citations

L-amino acid oxidases: properties and molecular mechanisms of action

et al. 2012

View full text Add to dashboard Cite

show abstract

“…The development of lysine oxidase based lysine biosensors has involved immobilizing the enzyme on the tip of an oxygen electrode2, or onto the manifold of flow injection analytical (FIA) systems.1,3,4 However, immobilized enzymes usually exihibit impaired substrate-specificity, possibly as the result of changes in the microenvironment of enzymes and/or the protein conformation;5 the reported batchtype lysine sensor2 did suffer greater interference than in the case of the free enzyme approach. 6 Flow injection analysis compensates for the loss in the substrate specificity by the well-documented "kinetic discrimination" phenomenon;' this can partially explain the improvement in sensor selectivity obtained by the FIA approaches. "3,4 However, interference due to Lornithine, the most severely interfering amino acid, has not been reduced to a satisfactory extents, or is even worse than that in the free enzyme approach.…”

mentioning

confidence: 99%

Selective Biosensing of l-Lysine by a Low-Temperature Flow-Injection Technique Using an Immobilized Lysine Oxidase Reactor

1996

View full text Add to dashboard Cite

An automated flow-injection analytical system, equipped with an immobilized L-lysine-a-oxidase reactor (stable for over 6 months) and having a hydrogen peroxide electrode in the manifold, was developed for biosensing L-lysine. A substantial improvement in the selectivity for lysine was achieved by lowering the system temperature to 10°C; the sensor response was linearly dependent on the L-lysine concentration (from tens of µM to mM order). The analytical results were verified by HPLC using protein hydrolyzates as test solutions comprising various interfering amino acids. By the aid of an in-line filter, the leaching of lysine from L-lysine-enriched fish feed into an aqueous buffer was automatically monitored.

show abstract

Effect of L-lysine-A-oxidase on the development of genital herpes infection in guinea pigs

et al. 1999

View full text Add to dashboard Cite

Positive effect of local treatment with L-lysine-a-oxidase on the course of herpes genital infection was demonstrated on guinea pigs even after the appearance of infection symptoms. In animals treated with L-lysine-a-oxidase, the severity of the disease, virus reproduction and virus-induced changes in cells were significantly less pronounced than in untreated animals, The preparations exerted no toxic effects. Key Words: herpes simplex virus type II," L-lysine-a-oxidaseL-lysine-a-oxidase (LO) is a promising antitumor enzyme. The growth-inhibiting effect of LO was first discovered by Japanese scientists and then confirmed by Russian researchers using a Trichoderma harzianum Rifai strain [1- [3,6].Herpetic infection often serves as an ethiological factor for cancer development. Our previous studies showed that LO exerts a powerful antiherpetic effect in vitro. The present study investigated the antiherpetic activity of LO in vivo. This article describes the effects of LO on genital herpes infection in guinea pigs. MATERIALS AND METHODSHerpes simplex virus type II (HSV-2), a MS strain (National Collection of Viruses of the USA) was used. It was maintained in sensitive Vero cells cultured in MEM medium containing 2% fetal calf serum and 500 U/ml benzylpenicillin.Infectious activity of viruses isolated from herpetic lesions was determined by a standard titer technique in Vero cell culture. The results were expressed in tissue cytopathic doses (TCDs0). Specific cytopathic effects of HSV-2 were verified by an immunofluorDepartment of Biochemistry, Russian State University of Peoples' Friendship, Moscow escent method using antiherpetic rabbit antibodies labeled with fluorescein isothiocyanate [4,5].Male guinea pigs weighing 300 g were intramuscularly anesthetized with ketalar (300 mg/ml) and infected with herpes by application penis of 0.1 ml virus suspension in a dose of 105 plague-forming units/ml corresponding 100% lethal dose on preliminary scarified. Clinical symptoms of acute genital herpes infection were assessed using a 5-point scale [7].Three groups were formed (15-20 animals each): group 1 (control) received no treatment; group 2 animals were daily treated with 0.5 ml LO gel (70 ~tg/ml) applied on herpetic lesion areas and given intramuscular injection of 0.25 ml LO (i00 ~g/ml); group 3 animals received only gel applications (0.5 ml, 70 lag/ml) on penis mucosa lesions.The treatment was started 1 or 48 h postinfection. The severity of viral infection was scored according to D. Mayo et al., [7] (0.5-1 points: erythema or 1-2 clusters of blisters; 2 points: 3-10 clusters of herpetic blisters; 3:11-20 clusters; 4: more than 21 clusters, fused blisters) and the mean score was calculated.

show abstract

Effect ofl-Lysine α-Oxidase on Growth of Mouse Leukemic Cells

Cited by 15 publications

References 3 publications

L-amino acid oxidases: properties and molecular mechanisms of action

L-amino acid oxidases: properties and molecular mechanisms of action

Selective Biosensing of l-Lysine by a Low-Temperature Flow-Injection Technique Using an Immobilized Lysine Oxidase Reactor

Effect of L-lysine-A-oxidase on the development of genital herpes infection in guinea pigs

Contact Info

Product

Resources

About