La creciente demanda de alimentos de alto valor nutricional ha inclinado el consumo de lácteos de leche bovina por leche proveniente de otras especies de rumiantes; no obstante, la fracción proteica de la leche es relativamente constante y se compone de caseínas: S1-caseína, -caseína, 𝜅-caseína, y seroproteínas; -lactoalbúmina y -lactoglobulina. En la actualidad, los estudios de péptidos bioactivos derivados de la leche se centran en proteínas obtenidas de una única especie y se efectúan empleando enzimas ajenas al sistema digestivo humano. La presente investigación realizó una comparación cuantitativa de los péptidos bioactivos obtenidos de las caseínas y seroproteínas presentes en la leche de bovino (Bos taurus), oveja (Ovis aries), cabra (Capra hircus) y búfalo (Bubalus bubalis) a partir de procesos de digestión in silico catalizados por proteasas presentes en el sistema digestivo humano: pepsina (EC 3.4.23.1), tripsina (EC 3.4.21.4) y quimotripsina (EC 3.4.21.1). La caracterización de péptidos bioactivos y la digestión in silico fue realizada mediante BIOPEP-UMW. La evaluación cuantitativa se efectuó a partir del cálculo de frecuencias de liberación. Los resultados mostraron once clases de péptidos con acción biológica: estimulantes, inhibidores de Renina, inhibidores de DPP4, antioxidantes, inhibidores de ACE, inhibidores de DPP3, hipocolesterolémicos, inhibidores de CaMPDE, reguladores, anticancerígenos e inmunomoduladores. Los péptidos inhibidores de DPP4 presentaron la mayor frecuencia de liberación, lo que sitúa a la leche como una potencial fuente de metabolitos supresores de la acción proteolítica de DPP4 en la degradación de incretinas. Pese a los distintos valores de frecuencias de liberación, los cuatro perfiles totales de péptidos bioactivos correspondientes a la leche de cada especie no mostraron una diferencia estadísticamente significativa (p>0.05).