Einige Charakteristika Pyrophosphat‐spaltender Enzyme von Candida utilis

Abstract

Bei Phosphatmangelzellen von Candida utilis wurden durch Thermoinaktivierung und Aciditätscharakteristik zwei strukturgebundene Pyrophosphat‐Phosphohydrolasen gekennzeichnet, die bei pH 2 bis pH 7 exogenes Pyrophosphat in Orthophosphat überführen. Das Aciditätsoptimum des Enzyms I liegt bei pH 2,5, das des Enzyms II bei pH 6; bei gemeinsamer Wirkung der Enzyme I und II liegt das Optimum bei pH 2,5. Das Enzym II ist bereits nach 10 min Vorbehandlung bei Temperaturen über 70 °C weitgehend, das Enzym I jedoch erst bei entsprechender Behandlung über 90 °C inaktiviert. Nach 10 min Vorbehandlung bei 62 °C sind beide Enzyme unvermindert aktiv und fest an die Zellen gebunden. Nach reichlichem Phosphatangebot ist in den Zellen eine nur sehr geringe Pyrophosphatspaltende Aktivität nachweisbar; Orthophosphat reprimiert offenbar die Synthese beider Enzyme.