Eisenaufnahme in Pilzen der Gattung Aspergillus: strukturelle und biochemische Einblicke in Siderophoresterasen

Abstract

Pilze nutzen hoch-affine Chelatoren, so genannte Siderophore,umdas essentielle Spurenelement Eisen aus ihrer Umgebung aufzunehmen. Siderophore zeichnen sich durchihr breites Spektrum an chemischen Strukturen aus und bilden mit Fe 3+ -Ionen einige der stabilsten Komplexe. Die intrazelluläre Freisetzung des Schwermetallions kann dabei durchd ie Aktivitäts pezifischer Hydrolasen erleichtert werden. Hier werden die biochemische Charakterisierung sowie Rçntgenkristallstrukturen der Siderophoresterasen AfEstB und AfSidJ aus Aspergillus fumigatus sowie AnEstB und AnEstA aus Aspergillus nidulans beschrieben. Obwohl diese Enzyme alle der Klasse der a/b-Hydrolasen angehçren, konnten entscheidende Unterschiede hinsichtlich der Erkennung chemisch ähnlicher sowie strukturell unterschiedlicher Substrate festgestellt werden. Eine Komplexstruktur zwischen AfEstB und dessen Substrat Triacetylfusarinin Cg ibt Einblicke in eine aktive Siderophoresterase mit einem tetraedrischen Intermediat zwischend em katalytischen Serin und der zu spaltenden Esterbindung.