Endogenous Protein Kinase CK2 Participates in Wnt Signaling in Mammary Epithelial Cells

Song, Diane H.; Sussman, Daniel L.; Seldin, David C.

doi:10.1074/jbc.m909107199

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“…Total protein was extracted, as previously described (Song et al, 2000(Song et al, , 2003a. For nuclear protein extraction, a protocol described by Dignam et al (1983) was followed.…”

Section: Western Analysismentioning

confidence: 99%

“…Western blotting analyses were performed, as previously described (Song et al, 2000(Song et al, , 2003a, using antibodies against bcatenin (Transduction Laboratories, Lexington, KY, USA) and cyclin D1 (Pharmingen, Chicago, IL, USA). Ponceau S (Sigma, St Louis, MO, USA) staining and immunoblots with either a monoclonal b-actin antibody (Sigma) for whole-cell lysates or polyclonal Sp1 antibody (Santa Cruz, Santa Cruz, CA, USA) for nuclear extracts were used to confirm equal loading of Western blot membranes.…”

Section: Western Analysismentioning

confidence: 99%

“…In contrast to the proteasomal degradation of b-catenin, which normally serves as a negative regulator of tumorigenesis, a positive regulator of b-catenin and tumorigenesis has also been identified. Protein kinase CK2 (formerly known as casein kinase 2), a serine/threonine kinase that is overexpressed in many malignancies, has been shown to phosphorylate b-catenin in the midportion of the protein and enhance its stability (Song et al, 2000(Song et al, , 2003a.…”

mentioning

confidence: 99%

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Gastrin stabilises β-catenin protein in mouse colorectal cancer cells

et al. 2005

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As gastrin may play a role in the pathophysiology of gastrointestinal (GI) malignancies, the elucidation of the mechanisms governing gastrin-induced proliferation has recently gained considerable interest. Several studies have reported that a large percentage of colorectal tumours overexpress or stabilise the b-catenin oncoprotein. We thus sought to determine whether gastrin might regulate b-catenin expression in colorectal tumour cells. Amidated gastrin-17 (G-17), one of the major circulating forms of gastrin, not only enhanced b-catenin protein expression, but also one of its target genes, cyclin D1. Furthermore, activation of b-catenin-dependent transcription by gastrin was confirmed by an increase in LEF-1 reporter activity, as well as enhanced cyclin D1 promoter activity. Finally, G-17 prolonged the t 1/2 of b-catenin protein, demonstrating that gastrin appears to exert its mitogenic effects on colorectal tumour cells, at least in part, by stabilising b-catenin.

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“…Total protein was extracted, as previously described (Song et al, 2000(Song et al, , 2003a. For nuclear protein extraction, a protocol described by Dignam et al (1983) was followed.…”

Section: Western Analysismentioning

confidence: 99%

Section: Western Analysismentioning

confidence: 99%

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Gastrin stabilises β-catenin protein in mouse colorectal cancer cells

et al. 2005

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“…Un complexe multiprotéique intracellulaire contenant, entre autres éléments, la protéine Dishvelled (Dsh) et la β-caténine participe à la transduction du signal. En présence du ligand Wnt-1, la CK2, également présente au sein de ce complexe, phosphoryle la β-caténine et stimule sa translocation nucléaire [31]. La β caténine peut alors, à travers son activité transcriptionnelle, contrôler l'expression de gènes dont les produits protéiques sont impliqués dans la survie cellulaire.…”

Section: Ck2βunclassified

“…La CK2, présente dans un complexe contenant, entre autres, la protéine Dsh et la β-caténine, participe à la transduction du signal Wnt-1. La phosphorylation de la β-caténine par CK2 stimule sa translocation nucléaire et règle l'expression de gènes dont les produits protéiques sont impliqués dans la survie cellulaire [31]. Lors de l'activation du récepteur Fas, la protéine pro-apoptotique Bid doit être clivée par la caspase-8 pour permettre la libération du cytochrome C [36].…”

Section: Ck2βunclassified

La protéine kinase CK2, une enzyme qui cultive la différence

Buchou

Cochet

2003

Med Sci (Paris)

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La phosphorylation des protéines représente un méca-nisme de régulation qui contrôle pratiquement tous les aspects de la vie cellulaire. Cette réaction covalente, assurée par des protéine kinases, induit des changements conformationnels qui peuvent affecter la fonction d'une protéine de diverses manières: en stimulant ou en supprimant son activité, en contrôlant sa localisation intracellulaire ou sa destruction, ou encore en lui permettant d'interagir avec d'autres protéines. La simplicité de cette modification post-traductionnelle, et sa réversibilité grâce à l'action de protéine phosphatases, expliquent probablement pourquoi elle a été adoptée avec succès pour régler la plupart des fonctions cellulaires. À titre d'exemple, chez un organisme multicellulaire simple tel que Caenorhabditis elegans, une fraction significative du génome (400 gènes) code pour des protéine kinases. Ces enzymes participent, au sein de réseaux, à l'intégration de signaux essentiels pour le contrôle de la division, de la différenciation et de la mort cellulaire. La protéine kinase CK2, anciennement appelée caséine kinase 2, fait partie des premières enzymes de cette vaste famille à avoir été identifiées, il y a plusieurs décennies, par une approche biochimique. Sa présence chez tous les eucaryotes, ainsi que son extrême conservation au cours de l'évolution, sont des propriétés indicatives d'une fonction critique de cette enzyme dans la cellule. Il faut cependant admettre que, malgré d'intenses efforts, la place de la CK2 dans la vie de la cellule est demeurée, jusqu'à ce jour, mystérieuse. Notamment, aucun second messager réglant son activité ou sa localisation n'a été identifié à ce jour. Néanmoins, des observations récentes suscitent un regain d'intérêt pour cette protéine kinase. Cet article résume les travaux ayant permis d'élucider son étonnante architecture moléculaire et de visualiser la localisation dynamique de ses sous-unités dans la cellule, et tente de proposer un mode de régulation. La connaissance des mécanismes mis en jeu dans cette régulation est capitale pour établir la place de cette protéine kinase dans le contrôle de la prolifération, de la survie et de la transformation cellulaire. La CK2 à l'échelle atomiqueComparée aux autres protéine kinases, la CK2 possède plusieurs caractéristiques non conventionnelles sur le plan de son organisation moléculaire. La complexité de MEDECINE/SCIENCES 2003 ; 19 : 709-16 REVUES SYNTHÈSE > La perte des mécanismes de contrôle de la progression du cycle de division cellulaire ou du déclenchement des processus d'apoptose permet aux cellules d'acquérir des propriétés déci-sives pour leur transformation tumorale. Plusieurs protéine kinases participent à la transduction de signaux qui neutralisent des composants de la machinerie apoptotique. Dans ce contexte, la protéine kinase CK2 (caséine kinase 2), dont la structure vient d'être élucidée, apparaît comme un régulateur déterminant pour la viabilité cellulaire. Il est concevable que la surexpression de la CK2 observée dans les cancers pu...

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Significance of protein kinase CK2 nuclear signaling in neoplasia

Ahmed¹,

Davis²,

Wang³

et al. 2000

J. Cell. Biochem.

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Many stimuli play a role in in¯uencing the structure and function of chromatin and nuclear matrix through post-translational modi®cations of the component proteins in these dynamic structures. We propose that the protein serine/threonine kinase CK2 (formerly casein kinase II) is one such agent that is involved in signal transduction in the nuclear matrix and chromatin in response to a variety of stimuli. Protein kinase CK2 appears to undergo rapid modulations in its association with nuclear matrix and nucleosomes in response to mitogenic signals and is involved in the phosphorylation of a variety of intrinsic proteins in these structures depending on the state of genomic activity. In addition, its association or loss from the nuclear matrix may also in¯uence the apoptotic activity in the cell. CK2 has been found to be dysregulated in virtually all the neoplasias examined and nuclear association appears to be an important facet of its expression in tumor cells. We hypothesize that CK2 provides a functional paradigm linking the nuclear matrix and chromatin structures. Identi®cation of precise loci of action of CK2 in these structures and how they in¯uence the morphological appearance of the nucleus under normal and abnormal growth conditions would be an important future direction of investigation.

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Endogenous Protein Kinase CK2 Participates in Wnt Signaling in Mammary Epithelial Cells

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Gastrin stabilises β-catenin protein in mouse colorectal cancer cells

Gastrin stabilises β-catenin protein in mouse colorectal cancer cells

La protéine kinase CK2, une enzyme qui cultive la différence

Significance of protein kinase CK2 nuclear signaling in neoplasia

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