Enzymatic Characterisation of Lignin Peroxidase from <i>Luffa aegyptiaca</i> Fruit Juice

Abstract

Luffa aegyptiaca fruit has been assayed for the presence of lignin peroxidase activity using veratryl alcohol as the substrate. The fruit juice contained activity of 3.14 U/ml which was much higher than 0.075 U/ml reported in the culture filtrate of Phanarochaete chrysosporium ATCC-24725. The Km value of the lignin peroxidase using veratryl alcohol as the variable substrate in 50mM phosphate buffer pH 2.5 at 25˚C was found to be 50 μM respectively. The pH and temperature optima of the lignin peroxidase were 2.4 and 22˚C, respectively. The present article reports viable method to explore rich sources of lignin peroxidase from plants which can be used as a mediator in oxidative organic transformations within green chemistry domain ensuring ecofriendly synthesis of bioorganic molecules of pharmaceutical value.

Morphological, anatomical, physiological and biochemical adaptations of Pittosporum tobira (Thunb.) W.T.Aiton and P. heterophyllum Franch. to the illumination level

“…Зауважимо, що більшість адаптивних механізмів рослинного організму ґрунтуються на саморегуляції біохімічних процесів завдяки зміні активності та каталітичних властивостей ферментних систем. Пероксидазаодин з найважливіших ферментів, який бере активну участь в багатьох процесах життєдіяльності рослин, таких як лігніфікація (Шарова, Медведев, 2017;Rai et al, 2016), контроль росту і розвитку рослин (Рогожин, 2010;Pandey et al, 2017) тощо. Крім того, за рахунок підвищеної чутливості до зовнішніх подразників, в тому числі і надмірного освітлення чи затінення в умовах закритого ґрунту (Томилин и др., 2011;Kumar et al, 2017), пероксидаза, в певній мірі, може відображати функціональний стан рослинного організму в цілому (Колупаев, Карпец, 2010; Голышкина и др., 2014; Francoz et al, 2015;Shigeto, Tsutsumi, 2016).…”

“…Для характеристики функціонального стану рослин у відповідь на дію екстремальних факторів середовища (Rai et al, 2016), в тому числі і надмірного освітлення чи затінення техногенного походження (Pandey et al, 2017), часто використовують рівень активності пероксидази в їх органах.…”

On the Reaction Mechanism of the 3,4-Dimethoxybenzaldehyde Formation from 1-(3′,4′-Dimethoxyphenyl)Propene

“…Under the right conditions, these fungi secrete enzymes that catalyze the oxidative depolymerization of lignin, which include heme peroxidases such as lignin peroxidase, manganese peroxidase, and their isozymes [ 5 ]. Those enzymes, in the presence of hydrogen peroxide (H 2 O 2 ) are essential components of the lignin degradative system [ 6 , 7 , 8 ]. Lignin peroxidase (LiP) is an extracellular heme protein produced by fungi under nutrient-limiting conditions [ 7 ].…”

“…LiP is important for degrading aromatic hydrocarbons not only in nature but also in industry [ 5 ]. They have potential applications in a large number of fields, including the paper, cosmetic, food, textile, fuel, chemical, and agricultural industries [ 6 ]. LiP can easily decompose lignin and its analogues under mild conditions, lowering the energy input, reducing the environmental impact, and providing a more specific and effective alternative [ 1 , 5 , 9 ].…”

“…It has been suggested that these enzymes degrade lignin and some organopollutants, including indane, pentachlorophenol, polychlorinated biphenyls, pyrene, and cyanide [ 10 ]. Most important industry uses for lignin are biopulping, biobleaching, the removal of recalcitrant organic pollutants, and the production of liquid fuels and biochemicals [ 4 , 6 ].…”