Experimenteller Beitrag zur Bestimmung kleinster Eiweissmengen in biologischem Material

Führ, J; Hinz, Otto-Süel

doi:10.1007/bf01473546

Klin Wochenschr

1955

DOI: 10.1007/bf01473546

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Experimenteller Beitrag zur Bestimmung kleinster Eiweissmengen in biologischem Material

J Führ¹,

Otto-Süel Hinz

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Untersuchungen über bittere Peptide aus Casein und Käse. 3. Mitt. Charakterisierung bitterer Peptide und Untersuchungen zur Ausschaltung des Bittergeschmacks

Schalinatus

Behnké

1975

Nahrung

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Die aus Caseinhydrolysaten und aus bitteren Käsen isolierten 35 bitteren Peptide zeigen sehr ähnliche Eigenschaften (chromatographisches Verhalten, Löslichkeit, Molmasse u. a.). Als terminale Aminosäuren treten bevorzugt Val, Leu/Ile, Pro und Tyr auf. Die Bitterstoff‐bildung in Caseinproteolysaten läßt sich durch Zusatz von Polyphosphaten in einigen Fällen etwas vermindern, aber nicht beseitigen. Die Plastein‐Reaktion führt ebenfalls nicht zur Verminderung des bitteren Geschmacks. Gegenüber dem enzymatischen Abbau erweisen sich die Bitterpeptide als außerordentlich widerstandsfähig.

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Untersuchungen über bittere Peptide aus Casein und Käse. 3. Mitt. Charakterisierung bitterer Peptide und Untersuchungen zur Ausschaltung des Bittergeschmacks

Schalinatus

Behnké

1975

Nahrung

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Untersuchungen zur Pathogenese der experimentellen allergischen Encephalomyelitis

Frick¹,

Scheid-Seydel²

1962

Deutsche Zeitschrift f. Nervenheilkunde

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�ber die Bestimmung der Gesamteiwei�e in biologischen Fl�ssigkeiten mit nur geringen Proteinkonzentrationen

Schmidt¹

1962

Z. Kinder-Heilk.

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