Factors affecting molecular characteristics of whey protein gelation

Isolation and characterisation of κ-casein/whey protein particles from heated milk protein concentrate and role of κ-casein in whey protein aggregation

“…Even though the formation of casein-whey protein aggregates have been shown (Jang & Swaisgood, 1990), part of the aggregates analysed may also be polymers of κ-casein (Farrell (Boye, Alli, Ismail, Gibbs, & Konishi, 1995). In the serum phase of skim milk heated at 90°C for 10 min (pH 6.7), the ratio of whey protein to κ-casein in the aggregates is in the range 1:0.2 to 1:0.7 (Donato & Dalgleish, 2006).…”

Produção, caracterização e avaliação da digestibilidade <i>in vitro</i> de géis biopoliméricos mistos carregados com micropartículas lipídicas

“…°C (BOYE et al, 1995;GEZIMATI;CREAMER,1996;WALSTRA, 2003). Devido a predominância da β-lg no IPSL, o seu processo de gelificação é geralmente comparado ao da β-lg pura (CORREDIG, 2006).…”

“…A presença de um grupo tiol (-SH) está associada a formação de ligações dissulfeto (-S-S-) com outros grupos tiol por reações de oxidação. Os grupos tiol livres também podem participar nas interações tio dissulfeto com ligações dissulfeto em condições alcalinas (BOYE et al, 1995; Oxford, v.9, 1998.p. 147. Apesar da predominância da β-lg nos IPSL, a presença da α-lactalbumina (α-la) e da albumina sérica (BSA, bovine serum albumin) afetam o mecanismo de agregação desta mistura.…”

“…Segundo Doi (1993), géis opacos de β-lg ocorrem na faixa de pH próximas de 4 a 6, que são próximos ao pI desta proteína. A β-lg é a proteína majoritária no IPSL utilizado no presente estudo, como demonstrado na avaliação de SDS-PAGE (Figura 5.3), o que justifica as estruturas dos géis apresentados no Apêndice A. Este resultado concorda com o obtido por Boye et al (1995), que observou que a gelificação de concentrado proteico de soro de leite acima de 70 °C em pH neutro, pode ser atribuída predominantemente as alterações moleculares da β-lg e minimamente às alterações da α-la.…”

Development of active bioplastics based on wheat proteins and natural antimicrobials for food packaging applications

“…The 1675 cm -1 band is assigned to the -turn conformation, whereas the prominent band at 1652 cm -1 is assigned to the -helical conformation, although the spectral contribution from the unordered conformation cannot be excluded at this frequency. The lowfrequency amide I band at about 1620 cm -1 is generally associated with the presence of intermolecular -sheet networks (Pézolet et al, 1992) and is usually observed during protein aggregation (Boye et al, 1995). Regarding the influence of pH, the folding of the protein chain through secondary structures is promoted at the isoelectric point of protein because of the change of their net charge at the other pH values .…”