Hämoglobine, XXXIX. Aminosäuresequenz eines dimeren Hämoglobins (Erythrocruorin) vonChironomus thummi thummi:Komponente CTT VIII

Abstract

Zusammenfassung: Das Globin des homo-dimeren reicht. Außerdem wurde bei der tryptischen Spal-Hämoglqbins CTT VIII wurde durch Chromato-tung von maleinyliertem Globin durch geeignete graphie der CTT-Hämoglobine auf DEAE-Cellulose Wahl der Bedingungen, hoher pH-Wert und kurze und anschließende Rechromatographie des rohen Spaltzeit, eine weitere Reduzierung der Spaltstük-CTT VIII-Globins an CM-Cellulose aus der Hämo-ke erreicht. Das Hämoglobin besteht aus 2 151 lymphe der Larve von Chironomus thummi Resten und besitzt ein Molekulargewicht von thummi isoliert. Die Sequenz wurde durch auto-32438. Ein homologer Vergleich der Sequenzen matischen Abbau des Globins, der tryptischen zeigt eine Übereinstimmung von 39.7% zwischen Peptide, die aus verschiedenen limitierten trypti-CTT VIII und dem monomeren CTT III und eine sehen Spaltungen erhalten wurden, und eines Übereinstimmung von 13.9% zwischen CTT VIII Bromcyanpeptids erarbeitet. Die C-terminale Se-und der Humanhämoglobin-ß-Kette. Nur 12 Posiquenz wurde zusätzlich durch Abbau mit Carb-tionen (7.9%) sind in allen drei Hämoglobinen oxypeptidase gesichert. Eine Limitierung der identisch. Die Sekundärstrukturen werden in tryptischen Aktivität wurde durch chemische Analogie zu CTT III postuliert. Mögliche Unter-Modifizierung der e-Amin.Qgruppen der Lysine schiede in den Strukturen werden diskutiert, bzw. der -Guanidinogruppen der Arginine er-Key words: Dimeric hemoglobin, erythrocruorin, polymorphism, invertebrates, primary structure. Abkürzungen: CTT VIII = Hämoglobinkomponente VIII von Chironomus thummi thummiQ uadrol = AW#',#'-Tetrakis(2-hydroxypropyl)ethylendiamin; TRp = Argininpeptide (erhalten nach Umsetzung der e-Aminogruppen der Lysine und tryptischer Spaltung); TKp = Lysinpeptide (erhalten nach Umsetzung der -Guanidinogruppen der Arginine und tryptischer Spaltung); CBp = Bromcyanpeptide; TosPheCH2Cl = Chlor-[./V-tosyl-L-phenylalanylJ-methan; A, B,... H = helicale Bereiche A, B,... H; CD, EF, FG, GH = interhelicale Segmente; CM-= Carboxymethyl-; DEAB-= Diethylaminoethyl-; Hexadimethrinbromid (= Polybrene) = Polyll J,5,5-tetramelhyl-l,S-diazoniaundekarnethyl<;ndih.vdroxid].

Allosteric modulation of oxygen binding to the three human embryonic haemoglobins

“…However, fast-atom-bombardment m.s. of the tryptic digest of the C chain yielded a fragmentation pattern consistent with the presence of an N-terminally acetylated tryptic peptide, as previously reported in the native protein [11,12]. Absorption maxima in the visible absorption spectrum of the carbonmonoxy derivatives of all three embryonic haemoglobins occurred at 419 nm, 540 nm and 564 nm, as reported for the adult protein [13].…”

Tendamistat (HOE 467), a tight-binding alpha-amylase inhibitor from Streptomyces tendae 4158. Isolation, biochemical properties

“…and (c) the a-amylase1 tendamistat mixture ratio of 7 : 1 is almost stoichiometric. The ratio is in conformity with the 6.7:l ratio of the molecular masses of the x-amylase (53000 Da) and tendamistat (7958 Da) [13]. Thus the inhibitor and the enzyme form a molar I:!…”

“…The elucidation of the tendamistat sequence by Aschauer et al [13) rcvealed two loop structures formed by two intramolccular disulphidc bridges (Fig. 1).…”

“…Its amino acid sequence, reproduced in Fig. 1, was published in 1981 [13]. The following article describes the isolation of tendamistat from the culture filtrate of Streptoniyces tenclue 4158, and its biochemical properties.…”

Inhibitory Effects of the Proteinaceousα-Amylase Inhibitor Haim on Animalα-Amylase

“…4 ) Haim dose not contain carbohydrate as an integral part of the protein molecule. 7 ) Recently, proteinaceous ex-amylase inhibitors specific against animal ex-amylase only were found in certain plants l -3 ) and microbes, [4][5][6] suggesting that animal ex-amylase is different from the plant and microbial ones. For this reason, elucidation of the interaction between animal ex-amylase and these inhibitors may give important information about this enzyme.…”