Ferret erythrocytes contain two hemoglobins differing only by their α-chains. The primary structure of the common j8-chain has been previously described; the complete sequence of the two α-chains are reported in this paper. The globin chains were separated by ion-exchange chromatography; the enchains (42 steps), their tryptic peptides as well as the prolyl-peptides were subjected to automatic liquidand gas-phase Edman degradation.The two α-chains are very similar, differing at only one position (Asp 15 -»Gly 15 ). Comparison with human hemoglobin α-chain shows 16 and 17 exchanges, for α τ and α π chains, respectively; two substitutions involve ot\l i contacts and one the heme contacts. A high degree of homology was noted when the α-chains were compared to the corresponding chains of other representatives of the Carnivora order.
Carnivora: die Prim rstruktur der α-Ketten der Frettchen-H moglobinen (TVlustela putorius furo, Mustelidae)Zusammenfassung: Die Erythrozyten des Frettchens enthalten zwei H moglobine, die sich in ihren α-Ketten unterscheiden. Die Prim rstruktur der gemeinsamen /3-Kette wurde bereits beschrieben. In dieser Arbeit berichten wir ber die vollst ndige Aminos uresequenz der beiden α-Ketten. Nach Trennung der Globinketten durch Ionenaustauscher-Chromatographie, wurden die α-Ketten (42 Schritte), ihre tryptischen Peptide und das Prolyl-Peptid dem automatischen Fl ssigkeits-und Gasphasen-Edman-Abbau unterworfen. Beide α-Ketten unterscheiden sich nur in einer Aminos ure (Asp/Gly) in Pos. 15. Im Vergleich mit den Human-a-Ketten zeigen die FrettchenPolypeptide 16 Austausche in den a r und 17 in α π -Ketten. Eine H m-und zwei a 1 /3 1 -Bindungsstellen sind ver ndert. Die Frettchen-H moglobine und die der Carnivora erwiesen sich als weitgehend homolog.