Heat‐Induced Gelation of Individual Whey Proteins A Dynamic Rheological Study

Paulsson, Marie; Hegg, Per‐Olof; Castberg, H. B.

doi:10.1111/j.1365-2621.1986.tb10842.x

Cited by 79 publications

(49 citation statements)

References 14 publications

Supporting

Mentioning

Contrasting

Unclassified

Order By: Relevance

“…Nous avons vu le concentré protéique présentait une bonne aptitude à la gélification à pH 4. Ceci montre que lã -Iactoglobuline n'est pas la seule protéine à intervenir dans le phénomène de gélifi-cation, car selon Gault (1987) et Paulsson et al (1986), cette protéine ne gélifie pas à pH acide en solution individuelle. Les autres protéines interviennent également, notamment la sérum albumine (4% des protéines sériques) qui présente, seule ou en mélange avec les autres séroprotéines, une très bonne aptitude à la gélification à P GaultetaI pH acide (Paulsson et al, 1986).…”

Section: P Gault Etai~-------------':'unclassified

“…Ceci montre que lã -Iactoglobuline n'est pas la seule protéine à intervenir dans le phénomène de gélifi-cation, car selon Gault (1987) et Paulsson et al (1986), cette protéine ne gélifie pas à pH acide en solution individuelle. Les autres protéines interviennent également, notamment la sérum albumine (4% des protéines sériques) qui présente, seule ou en mélange avec les autres séroprotéines, une très bonne aptitude à la gélification à P GaultetaI pH acide (Paulsson et al, 1986). Bien que possédant de meilleures propriétés d'agré-gation que la~-lactoglobuline à faible concentration « 5 g/l), à pH 4,2 et sous l'effet d'un traitement thermique modéré de 65 -c pendant 30 min (Pearce, 1983), l'alactalbumine (20% des protéines sériques) a un très faible pouvoir gélifiant « 200 g/l; 30 à 95 oC, 1°C/min), très certainement en raison de l'absence de groupements SH libre (Gault, 1987;Paulsson et al, 1986).…”

Section: P Gault Etai~-------------':'unclassified

“…Les autres protéines interviennent également, notamment la sérum albumine (4% des protéines sériques) qui présente, seule ou en mélange avec les autres séroprotéines, une très bonne aptitude à la gélification à P GaultetaI pH acide (Paulsson et al, 1986). Bien que possédant de meilleures propriétés d'agré-gation que la~-lactoglobuline à faible concentration « 5 g/l), à pH 4,2 et sous l'effet d'un traitement thermique modéré de 65 -c pendant 30 min (Pearce, 1983), l'alactalbumine (20% des protéines sériques) a un très faible pouvoir gélifiant « 200 g/l; 30 à 95 oC, 1°C/min), très certainement en raison de l'absence de groupements SH libre (Gault, 1987;Paulsson et al, 1986). En outre, Paulsson et al (1986) ont montré que cette protéine a un effet inhibiteur sur la gélification des autres protéines sériques.…”

Section: P Gault Etai~-------------':'unclassified

“…Bien que possédant de meilleures propriétés d'agré-gation que la~-lactoglobuline à faible concentration « 5 g/l), à pH 4,2 et sous l'effet d'un traitement thermique modéré de 65 -c pendant 30 min (Pearce, 1983), l'alactalbumine (20% des protéines sériques) a un très faible pouvoir gélifiant « 200 g/l; 30 à 95 oC, 1°C/min), très certainement en raison de l'absence de groupements SH libre (Gault, 1987;Paulsson et al, 1986). En outre, Paulsson et al (1986) ont montré que cette protéine a un effet inhibiteur sur la gélification des autres protéines sériques. La gélification résulte en fait d'un effet synergique entre les différentes protéines présentes dans la solution.…”

Section: P Gault Etai~-------------':'unclassified

“…Hagett (1976), Johns et Ennis (1981), Hillier et Cheeseman (1979) et Sternberg et al (1976) évaluent, par l'écoulement gravitationnel, le temps, la température et la concentration en protéines nécessaires pour obtenir un gel : il y a gélification lorsque l'inversion du tube contenant la solution protéique ne provoque pas d'écoulement. Des méthodes instrumentales sont également utilisées telles que les mesures de viscosité en ré-gime permanent (McDonough et al, 1974), les mesures du module complexe en ré-gime dynamique (Paulsson et al, 1986), la pénétrométrie (Hagett, 1976), la compression (Johns et Ennis, 1981;Sternberg et al, 1976;Mulvihill et Kinsella, 1988;Zirbel et Kinsella, 1988). Les propriétés physiques du gel sont aussi déterminées par analyse sensorielle (Cooper et al, 1977) avec comparaison à des gels standard (Dunkerley et Hayes, 1980), et enfin par microscopie électronique à balayage (Mulvihill et Kinsella, 1988;Harwalkar et Kalab, 1'985).…”

Section: Introductionunclassified

See 4 more Smart Citations

Caractéristiques rhéologiques et gélification thermique du concentré de protéines de lactosérum

Gault

Mahaut

Korolczuk

1990

Lait

View full text Add to dashboard Cite

Résumé -Le comportement rhéologique et la cinétique de gélification thermique d'un concentré de protéines de lactosérum (CPL) diafiltré et délipidé ont été étudiés à partir d'un viscosimètre à cylindres coaxiaux. Les caractéristiques rhéologiques des gels ont été estimées avec un rhéomètre à compression. Les solutions du CPL, contenant de 4 à 14% de protéines, à 25 oC et à pH 7, présen-tent un comportement newtonien pour des vitesses de cisaillement comprises entre 82 et 955 S-l.Le logarithme de la viscosité est une fonction linéaire de la concentration en protéines. L'énergie d'activation d'écoulement augmente linéairement avec la concentration en protéines, à partir de 6%, d'environ 13 kJ·mol-1 pour l'eau, à 20 kJ·mol-1 pour le CPL à 14% de protéines. A 60 oC, les solutions à pH 4 et à 10% de protéines présentent un comportement rhéofluidifiant en cours de gélifica-tion thermique. A 60 oC, l'augmentation de la viscosité est la plus rapide à pH 4 et 9, et, entre pH 5 et 7,5, les solutions ne gélifient pas. A 70 -c.ie CPL gélifie entre pH 3,5 et 9 et il existe une relation linéaire entre le logarithme de la vitesse de gélification et le pH (6 à 9). La contrainte de compression des gels n'évolue pas linéairement avec le taux de compression (0 à 22%). L'élasticité, estimée à partir du module d'Young apparent (E a ) calculé à un faible taux de compression (2%), augmente avec la concentration en protéines, la température et le temps de chauffage. A 10% de protéines, E a est le plus élevé à pH 4 (191 kPa) et 10 (154 kPa), et le plus faible à pH 5 (12 kPa) et 11 (24 kPa). La fermeté, calculée à partir de la contrainte à 22% de compression, est la plus élevée à pH 10 (> 18 kPa) et 8 (16 kPa), et la plus faible à pH 5 (3 kPa) et 4 (7 kPa). A pH 4, le gel est translucide et très fragile. Entre pH 5 et 9, il est blanc et opaque. A pH 11, il est le plus translucide.

show abstract

Section: P Gault Etai~-------------':'unclassified

Section: Introductionunclassified

See 3 more Smart Citations

Caractéristiques rhéologiques et gélification thermique du concentré de protéines de lactosérum

Gault

Mahaut

Korolczuk

1990

Lait

View full text Add to dashboard Cite

show abstract

Molecular differences in the formation and structure of fine-stranded and particulate β-lactoglobulin gels

2000

View full text Add to dashboard Cite

In order to reveal at a molecular level differences between fine‐stranded and particulate gels, we present an Fourier transform infrared spectroscopic study of the thermal behavior of β‐lactoglobulin (β‐lg) in salt‐free D2O solutions and low ionic strength at different pDs. Differences are found in the denaturation mechanism, in the unfolded state of the protein, in the aggregate formation, and in the strength of the intermolecular interactions. For fine‐stranded gels (pD 2.8 and 7.8), heating induces the dissociation of the dimers into monomers. The protein undergoes extensive structural modifications before aggregation begins. Aggregation is characterized by the appearance of a new band attributed to intermolecular β‐sheets which is located in the 1613–1619 cm−1 range. For particulate gels (pD 4.4 and 5.4), the protein structure is almost preserved up to 75–80°C with no splitting of the dimers. The band characteristic of aggregation originates from the component initially located at 1623 cm−1, suggesting that at the beginning of aggregation, globular β‐lg in the dimeric form associate to constitute oligomers with higher molecular mass. Aggregation may result in the association of globular slightly denatured dimers, leading to the formation of spherical particles rather than linear strands. The aggregation band is always located in the 1620–1623 cm−1 range for particulate gels showing that hydrogen bonds are weaker for these aggregates than for fine‐stranded ones. This has been related to a more extensive protein unfolding for fine‐stranded gels that allows a closer alignment of the polypeptide chains, and then to the formation of much stronger hydrogen bonds. Small differences are also found in protein organization and in intermolecular hydrogen bond strength vs pD within the same type of gel. Protein conformation and protein–protein interactions in the gel state may be responsible of the specific macroscopic properties of each gel network. A coarse representation of the different modes of gelation is described. © 2000 John Wiley & Sons, Inc. Biopoly 54: 578–586, 2000

show abstract

The preparation of soy glycinin/sugar beet pectin complex network gels catalyzed by laccase under weakly acidic conditions

Nie

et al. 2023

J Sci Food Agric

View full text Add to dashboard Cite

BACKGROUND Traditional soy protein gel products such as tofu, formed from calcium sulfate or magnesium chloride, have poor textural properties and water retention capacity. Soy glycinin (SG) is the main component affecting the gelation of soy protein and can be cross‐linked with polysaccharides, such as sugar beet pectin (SBP), and can be modified by changing system factors (e.g., pH) to improve the gel's properties. Soy glycinin/sugar beet pectin (SG/SBP) complex double network gels were prepared under weakly acidic conditions using laccase cross‐linking and heat treatment. The structural changes in SG and the properties of complex gels were investigated. RESULTS Soy glycinin exposed more hydrophobic groups and free sulfhydryl groups at pH 5.0. Under the action of laccase cross‐linking, SBP could promote the unfolding of SG tertiary structures. The SG/SBP complex gels contained 46.77% β‐fold content and had good gelling properties in terms of hardness 290.86 g, adhesiveness 26.87, and springiness 96.70 mm at pH 5.0. The T22 relaxation time had the highest peak, and magnetic resonance imaging (MRI) showed that the gel had even water distribution. Scanning electron microscopy (SEM) and confocal scanning laser microscopy (CLSM) indicated that the SG/SBP complex network structure was uniform, and the pore walls were thicker and contained filamentous structures. CONCLUSION Soy glycinin/ sugar beet pectin complex network gels have good water‐holding, rheological, and textural properties at pH 5.0. The properties of soy protein gels can be improved by binding to polysaccharides, with laccase cross‐linked, and adjusting the pH of the solution. © 2022 Society of Chemical Industry.

show abstract

Heat‐Induced Gelation of Individual Whey Proteins A Dynamic Rheological Study

Cited by 79 publications

References 14 publications

Caractéristiques rhéologiques et gélification thermique du concentré de protéines de lactosérum

Caractéristiques rhéologiques et gélification thermique du concentré de protéines de lactosérum

Molecular differences in the formation and structure of fine-stranded and particulate β-lactoglobulin gels

The preparation of soy glycinin/sugar beet pectin complex network gels catalyzed by laccase under weakly acidic conditions

Contact Info

Product

Resources

About