Objetivou-se avaliar as possíveis alterações morfofuncionais e de estabilidade proteica decorrentes das alterações dos aminoácidos Tirosina por uma Histidina na posição 269, bem como, correlacionar com a função fisiológica da proteína e sua provável ligação com a osteoporose humana. Por meio de uma análise in silico com base nas informações disponíveis nos bancos de dados NCBI dbSNP (mudança de aminoácidos e posição) e UNIPROT (sequência na proteína). Os impactos da modificação Y269H foram analisados a partir das ferramentas SIFT, Align-GVGD, SNAP e PROVEAN (função e estrutura), e PolyPhen-2 (natureza da alteração). Além disso, utilizou-se também a ferramenta MuPRO (alterações de estabilidade na proteína). A análise in silico do polimorfismo rs1803909 demonstrou alteração funcional (ferramenta SIFT, Score= 0). Bem como, estima-se que a troca de aminoácidos pode estar relacionada a alterações danosas (PolyPhen-2, Score= 0,993) e associada a modificações na função da proteína (PROVEAN, Score= -4.015). Além disso, foram observados impactos estruturais (Align-GVGD, Score= 83,33, Classe C65) e funcionais (SNAP, Score= 57). De forma complementar, observou-se diminuição da estabilidade proteica decorrente da alteração Y269H pela ferramenta MuPRO, ∆∆G= -1.6731749. Contudo, as alterações morfofuncionais podem estar ligadas a processos danosos e a diminuição de estabilidade da proteína, dificultando assim a sua ação. Além disso, a compreensão das alterações morfofuncionais e de estabilidade do rs1803909 podem auxiliar na busca por marcadores genéticos e moleculares de diagnóstico precoce para a osteoporose em humanos.