Influence of protein conformation and selected Hofmeister salts on bovine serum albumin/lutein complex formation

Paiva, Paulo Henrique Costa; Coelho, Yara Luíza; Silva, Luís Henrique Mendes da; Pinto, Maximiliano Soares; Vidigal, Márcia Cristina Teixeira Ribeiro; Pires, Ana Clarissa dos Santos

doi:10.1016/j.foodchem.2019.125463

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“…The K b is also in the same magnitude order of that found for the interaction between casein micelles and hydrophobic compounds such as curcumin (Khanji et al, 2015;Rahimi Yazdi & Corredig, 2012). On the other hand, Paiva et al (2020) reported a magnitude order of binding constant 10fold lower for BSA/lutein complexation. Altogether, this information suggests that NaCas and PPCN have a higher affinity with lutein than BSA.…”

Section: Lutein Binds To One Binding Site On Nacas and Ppcnsupporting

confidence: 66%

“…Results also showed that lutein stability was higher in NaCas/lutein complex than in the WPI/lutein one (Yi et al, 2016). Paiva, Coelho, da Silva, Pinto, Vidigal, and Pires (2020) verified that the binding of lutein to bovine serum albumin (BSA) at pH 7.4 was independent of the protein conformation, folded or denatured. Moreover, Allahdad, Varidi, Zadmard, and Saboury (2018) showed that β-carotene exhibited different interaction parameters with the individual casein molecules, i.e.…”

Section: Introductionmentioning

confidence: 71%

“…These values indicate that the quenching of NaCas and PPCN fluorescence by lutein followed a static mechanism (Lakowicz, 2006). The static mechanism of fluorescence quenching seems to be quite widespread since it was also reported for the interactions between lutein and caseinate or whey proteins or bovine serum albumin (Paiva et al, 2020;Yi et al, 2016).…”

Section: Lutein Binds To One Binding Site On Nacas and Ppcnmentioning

confidence: 84%

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Unraveling the molecular mechanisms underlying interactions between caseins and lutein

Mantovani

Hamon

Rousseau

et al. 2020

Food Research International

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Understanding the food protein binding to bioactive compounds is of utmost importance for the development of efficient protein-based delivery systems. The binding of lutein to sodium caseinate (NaCas) or native casein micelle (PPCN) was investigated at pH 7 to evaluate the effect of casein supramolecular structures on the interaction. Fluorescence quenching, UV-vis spectroscopy, and dynamic light scattering were carried out. Under the medium conditions of interaction analysis (DMSO-water and ethanol-water), lutein exists as H-type aggregates. The investigation of lutein/casein interaction showed a predominantly static mechanism of fluorescence quenching and the presence of two fluorophore populations on NaCas and PPCN, but only one accessible to lutein. Moreover, the Scatchard plot indicated that lutein interacted with both caseins in one binding site. The interaction of lutein with caseins occurred with binding constant K b of 10 5 M − 1 , regardless of casein supramolecular structure.

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Section: Lutein Binds To One Binding Site On Nacas and Ppcnsupporting

confidence: 66%

Section: Introductionmentioning

confidence: 71%

Section: Lutein Binds To One Binding Site On Nacas and Ppcnmentioning

confidence: 84%

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Unraveling the molecular mechanisms underlying interactions between caseins and lutein

Mantovani

Hamon

Rousseau

et al. 2020

Food Research International

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“…There are few studies on the molecular dynamics of supramolecular complexes formed between proteins and bioactive molecules, which makes it difficult to establish the formation mechanisms of these complexes. In addition, some recent studies have shown that even small changes in the chemical structure of interacting molecules can modify the kinetics and thermodynamics of complex formation (Paiva et al, 2020;. Understanding these factors may present a competitive advantage in the application of protein-bioactive-molecule complexes in/under different matrices and thermodynamic conditions.…”

Section: Introductionmentioning

confidence: 99%

Termodinâmica e cinética de interação intermolecular entre proteínas e compostos fenólicos

Freitas¹

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Os compostos fenólicos, como o ácido tânico (AT), Naringina (NR) e Naringenina (NG) são potenciais ingredientes funcionais devido aos seus efeitos nutracêuticos, mas limitações dificultam suas aplicações na indústria. Uma alternativa interessante para minimizar essas dificuldades é complexação destes compostos com proteínas (alfa- amilase (α-am), alfa-lactoalbumina (α-La) e Lisozima (Lys)). Essas moléculas são consideradas excelentes moléculas transportadoras, visto que podem apresentar alto valor nutricional, boas propriedades sensoriais, baixa toxicidade e capacidade de interagirem com compostos hidrofóbicos. A interação de compostos fenólicos com proteínas pode ser afetada por diferentes fatores (flexibilidade estrutural das moléculas, abundância de grupos hidroxila dos compostos fenólicos e quantos sítios de interação a proteína terá para determinado ligante). O estudo da termodinâmica e cinético de formação de complexos permite obter informações sobre a dinâmica do processo de interação e seus interferentes. Portanto, neste trabalho foi apresentado no capítulo 1 o estudo termodinâmico dos complexos α-LA-AT, α-am-AT e Lis-AT, nas temperaturas de 293,15 a 313,15 K, utilizando a espectroscopia de fluorescência. A estequiometria complexa (n) é aproximadamente 1:1 para Lys-AT e 1:2 para α-am-AT e α-La-AT, enquanto a constante de ligação (K b ) é da ordem de 10 5 M -1 para todas proteínas. O aumento da temperatura diminui os valores de K b dos complexos α-am- AT e Lys-AT e aumenta os valores de K b do complexo α-La-AT. A formação do complexo é conduzida entalpicamente e entropicamente para o α-am–AT e Lys–AT, respectivamente, e conduzida entropicamente para a ligação α-La-AT. Essas informações confirmam o quão importante é o estudo termodinâmica da interação de um composto fenólico com as diferentes proteínas, visto que foi possível perceber que o AT interage por diferentes mecanismos com proteínas distintas. Por fim, no capítulo 2 foi apresentado um artigo científico que expõe o efeito da hidrofobicidade nas interações da α-LA com NR e NG, através do estudo termodinâmico e cinético, por meio da ressonância plasmônica de superfície e também foram realizadas análises utilizando a técnica de docking molecular. Os resultados demonstraram que a constante de taxa de associação entre α-La e NR foi aproximadamente três vezes maior do que entre α-La e NG, e a constante de taxa de dissociação foi menor para α-La–NG do que para α-La–NR em todas as temperaturas avaliadas. A análise termodinâmica revelou que o mecanismo de formação de α-La–NG foi predominantemente entrópico devido ao processo de dessolvatação para acessar sítios hidrofóbicos. Entretanto, a presença do grupo glicosídeo em NR promoveu interações hidrofílicas. O melhor modelo de ligação produzido por docking molecular sugeriu que ambas as moléculas se ligam à mesma cavidade proteica. Palavras-chave: Compostos bioativos. Espectroscopia de Fluorescências. Ressonância Plasmônica de Superfície. Complexos Moleculares.

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“…We also evaluated the effect of conformational changes in BLG on its interaction with CAF by FS because protein conformation can play an important role in complex formation. Paiva et al (2020) studied the binding of lutein with bovine serum albumin (BSA) and concluded that the conformation of BSA affected the interaction because, with protein denaturation, there was a greater exposure of hydrophobic groups, which allowed BSA to carry more lutein when compared to the native protein. Nunes et al (2017), studied the interaction between cinnamic acid and methyl cinnamate with bovine serum albumin and found that the protein conformation can affect interactions as the formation of the complex became less favorable after the BSA denaturation.…”

Section: Introductionmentioning

confidence: 99%

Termodinâmica e cinética de formação de complexos supramoleculares sintetizados a partir da interação entre compostos bioativos e biopolímeros

Rosa¹

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A incorporação de compostos bioativos em formulações alimentares tem ganhado destaque na indústria devido às diversas funções que são capazes de desempenhar. Em geral, estes ativos são antioxidantes, antimicrobianos, anticancerígenos, pigmentam os alimentos ou são moléculas necessárias ao organismo humano. Dentre estes compostos de interesse se destacam a cafeína (CAF), a luteína (LUT) e o β- caroteno (BCR). Porém, apesar de seus inúmeros benefícios tecnológicos e na saúde humana, o uso destas moléculas é limitado na indústria de alimentos pois são moléculas de baixa solubilidade em meio aquoso ou sensíveis a degradação pela luz, calor e oxigênio como no caso da LUT e do BCR. Para que seja possível a veiculação destes ativos em alimentos, é necessário o uso de estratégias como a formação de complexos. Um complexo é formado por uma molécula de carreadora, que pode ser uma proteína como a β-lactoglobulina (BLG) ou um carboidrato como a β-ciclodextrina (BCD), e a molécula de interesse. Assim, uma abordagem interessante para o estudo destes complexos é a elucidação parâmetros cinéticos e termodinâmicos da formação de complexos. Neste trabalho a formação do complexo BLG-CAF foi elucidada pelas técnicas de espectroscopia de fluorescência (FS), calorimetria de titulação isotérmica (ITC) e docking molecular (MD). Os resultados obtidos mostraram que o complexo foi formado e que as diferenças entre as técnicas FS e ITC geram uma diferença na estequiometria do complexo (FS - 1:1, ITC - 1:3), enquanto que os modelos obtidos pelo docking molecular demonstram que o melhor modelo 𝛥𝐺° 𝑀𝐷 = (−20.38 kJ.mol-¹) está em concordância com a FS, mas que os dados obtidos pelo ITC também são válidos. Os resultados obtidos pela FS mostram ainda que a conformação da BLG altera a termodinâmica de interação com a CAF Já a formação dos complexos BCD- BCR e BCD-LT foi avaliada pela técnica de ressonância plasmônica de superfície (SPR), em que foi verificada a formação de um complexo termodinamicamente estável entre o BCD e os carotenoides BCR e LT, com predominância da forma complexada sobre as formas livres (𝛥𝐺° 𝑆𝑃𝑅< 0). A taxa de associação para BCD-BCR foi mais rápida do que o complexo BCD-LT. Além disso, a formação do complexo BCD-BCR foi entropicamente dirigida sugerindo que a interação ocorre por forças hidrofóbicas enquanto a formação do complexo BCD-LT foi conduzida entalpicamente principalmente devido à formação de ligações de hidrogênio. Um complexo intermediário é formado pela associação de ligantes livres ou dissociação do complexo estável para ambos os complexos. A partir dos resultados obtidos, nota-se que os complexos estudados podem ser utilizados para a incorporação destes compostos bioativos em matrizes de interesse e parâmetros cinéticos e termodinâmicos apresentados neste estudo podem contribuir para otimizar estas aplicações. Palavras-chave: Nanocarreador. Compostos bioativos. Carotenoides. Cafeína. Proteína. Interação intermolecular.

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Influence of protein conformation and selected Hofmeister salts on bovine serum albumin/lutein complex formation

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Unraveling the molecular mechanisms underlying interactions between caseins and lutein

Unraveling the molecular mechanisms underlying interactions between caseins and lutein

Termodinâmica e cinética de interação intermolecular entre proteínas e compostos fenólicos

Termodinâmica e cinética de formação de complexos supramoleculares sintetizados a partir da interação entre compostos bioativos e biopolímeros

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