Isolation and characterization of a proteolytic enzyme from the venom of the snake Bothrops jararaca (Jararaca)

Caracterização individual do veneno de Bothrops alternatus Duméril, Bibron & Duméril em função da distribuição geográfica no Brasil (Serpentes,Viperidae)

“…Além disso, pode-se estimar as atividades biológicas e enzimáticas das toxinas em cada uma das "zonas", por meio da inferência dos pesos moleculares das proteínas ativadoras das ações em diferentes espécies do gênero Bothrops (THEAKSTON & KAMIGUTI 2002). Na zona I (entre os pesos 67 e 40 kDa) os venenos botró-picos apresentam toxinas que são metaloproteinases e/ou proteases, assim como a Bothropasin, do veneno de B. jararaca (MANDELBAUM et al 1982, MANDELBAUM & ASSAKURA 1988. Além disso, são citadas dentro desta faixa de peso molecular proteí-nas hemorrágicas como as HF1 e HF2, localizadas entre os pesos de 46 e 62 kDa do veneno de B. asper (GUTIÉRREZ & LOMONTE 1989) e as NHFa (46kDa) e NHFb (58kDa), de ação hemorrágica e proteolítica do veneno de B. neuwiedi (MANDELBAUM et al 1982).…”

“…Na zona I (entre os pesos 67 e 40 kDa) os venenos botró-picos apresentam toxinas que são metaloproteinases e/ou proteases, assim como a Bothropasin, do veneno de B. jararaca (MANDELBAUM et al 1982, MANDELBAUM & ASSAKURA 1988. Além disso, são citadas dentro desta faixa de peso molecular proteí-nas hemorrágicas como as HF1 e HF2, localizadas entre os pesos de 46 e 62 kDa do veneno de B. asper (GUTIÉRREZ & LOMONTE 1989) e as NHFa (46kDa) e NHFb (58kDa), de ação hemorrágica e proteolítica do veneno de B. neuwiedi (MANDELBAUM et al 1982). Assim, pode-se aferir que a banda majoritária ocorrente em todas as amostras, com peso molecular de aproximadamente 55kDa, trata-se possivelmente da Alternagin, uma zinco-metaloproteinase isolada do veneno de B. alternatus (SOUZA et al 2000).…”

Peptidomics of Three Bothrops Snake Venoms: Insights Into the Molecular Diversification of Proteomes and Peptidomes

“…The inspection of the sequences of identified peptides (a total of 331 peptides of which 213 were unique peptides; supplemental Table 3), revealed that some of the peptides were likely cleaved off from proteins at cleavage sites that are compatible with SVMP and SVSP proteolytic specificities (supplemental Table 4) (14,45,(73)(74)(75)(76)(77)(78)(79)(80)(81)(82)(83)(84)(85)(86)(87). Based on the results of 662 cleavage sites, there is observed preference across the P4-P4Ј sites for Tyr, Ser, Pro, and Arg at P1 and for Ala, Gln, Gly, and Val at P1Ј, in decreasing order of frequencies (Fig.…”

Análise dos elementos estruturais de metaloproteinases das classes P-I e P-III do veneno de Bothrops jararaca importantes para suas interações com proteínas plasmáticas e da matriz extracelular.

“…O fator hemorrágico, HF3, é uma glicoproteína ácida, com pI de 3,9, de alta massa molecular (ASSAKURA et al, 1986 A bothropasina é uma metaloproteinase da classe P-III isolada do veneno de B. jararaca, com massa molecular em torno de 48 kDa e que tem dose mínima hemorrágica de 1 µg na derme de coelho (MANDELBAUM et al, 1982). É uma glicoproteína ácida (pI 4,8) que possui atividade proteolítica sobre a caseína e hidrolisa, preferencialmente, as ligações peptídicas His-Leu, Ala-Leu, Tyr-Leu e Phe-Phe da cadeia B da insulina (MANDELBAUM et al, 1982).…”

“…É uma glicoproteína ácida (pI 4,8) que possui atividade proteolítica sobre a caseína e hidrolisa, preferencialmente, as ligações peptídicas His-Leu, Ala-Leu, Tyr-Leu e Phe-Phe da cadeia B da insulina (MANDELBAUM et al, 1982). A bothropasina apresenta alto grau de identidade (95,5%) com a jararhagina (PAINE et al, 1992) Diferentemente das estruturas cristalográficas da VAP1 e da VAP2, onde a região ECD, no domínio tipo disintegrina, não fica exposta na molécula, na bothropasina o glutumato desta seqüência é acessível para possíveis interações (MUNIZ et al, 2008).…”