Genomsequenzierung von sozialen Amçben zeigte die Präsenz von Terpencyclasen (TCs) in diesen Organismen. Zwei TCs aus Dictyostelium discoideum konvertierten Farnesyldiphosphat in (2S,3R,6S,9S)-(À)-Protoillud-7-en und (3S)-(+ +)-Asterisca-2(9),6-dien. Die Enzymmechanismen und EI-MS-Fragmentierungen der Produkte wurden durch Markierungsexperimente studiert. Typ-I-Terpencyclasen (TCs) konvertieren Oligoprenyldiphosphate (OPPs) in Te rpene durch Abstraktion des Diphosphates (PP) und mehrstufige Cyclisierungen über kationische Intermediate. [1] Ihre Kristallstrukturen zeigen einen (Mg 2+ ) 3 -Cluster im aktiven Zentrum, das an das PP des Substrates,ein Aspartat-reiches Motiv (DDXXD), eine NSE/ DTE-Triade (NSE in Bakterien/Pilzen, DTE in Pflanzen) und ein RY-Dimer bindet. [2] Die bakterielle Selinadien-Synthase zeichnet sich durch einen Induced-Fit-Mechanismus aus,i n dem ein in Helix Gl okalisiertes,k onserviertes Arginin (PP-Sensor, Arg 178) bei Substratbindung Wasserstoffbrücken zu dessen PP bildet. [2c] Die Carbonylgruppe von Gly 182 (Effektor) bewegt sich in Richtung auf C3 des Substrates und assistiert in der Ionisierung,i ndem Elektronendichte in das p*-Orbital der C2=C3-Bindung doniert wird. Während für pilzliche TCs dieselbe Struktursituation gefunden wird, haben pflanzliche Enzyme ebenfalls einen PP-Sensor,d er sich aber in Helix Hb efindet. Mikrobielle TCs und solche des mikrobiellen Ty ps aus Pflanzen [3] bestehen aus einer einzigen a-Domäne,während typische pflanzliche Enzyme eine ab-oder abg-Domänenstruktur zeigen, wobei aber nur die a-Domäne in der Katalyse eine Rolle spielt. [4] Jüngst wurden die Genome einer Reihe sozialer Amçben sequenziert. [5] Diese Bodenorganismen haben ein-und vielzellige Lebensabschnitte und kodieren eine große Zahl von Genen fürS ekundärmetaboliten, es fehlt aber die Kenntnis über die zugehçrigen Naturstoffe.D ie Te rpenproduktion durch Bakterien, Pilze und Pflanzen ist gut etabliert, [6] aber erst jüngste Arbeiten ergaben, dass die soziale Amçbe Dictyostelium
