Nap1: taking a closer look at a juggler protein of extraordinary skills

Abstract

The nucleosome assembly protein Nap1 is used extensively in the chromatin field to reconstitute nucleosomal templates for structural and functional studies. Beyond its role in facilitating experimental investigation of nucleosomes, the highly conserved Nap1 is one of the best-studied members of the histone chaperone group. Here we review its numerous functions, focusing mainly on its roles in assembly and disassembly of the nucleosome particle, and its interactions with chromatin remodeling factors. Its presumed role in transcription through chromatin is also reviewed in detail. An attempt is made to clearly discriminate between fact and fiction, and to formulate the unresolved questions that need further attention. It is beyond doubt that the numerous, seemingly unrelated functions of this juggler protein have to be precisely channeled, coordinated, and regulated. Why nature endowed this specific protein with so many functions may remain a mystery. We are aware of the enormous challenge to the scientific community that understanding the mechanisms underlying these activities presents.

Large Multimeric Assemblies of Nucleosome Assembly Protein and Histones Revealed by Small-angle X-ray Scattering and Electron Microscopy

“…In more physiological buffers, further oligomerization of yNAP was observed using size exclusion chromatography (SEC) (12) and AUC (25). Several groups reported that the NAP1 dimer can bind an H3/H4 or H2A/H2B dimer or an H1 monomer (11,12,25,26). Alternative stoichiometries have been suggested, including one NAP1 monomer binding one histone dimer (27,28), and therefore, the question of the NAP1-histone stoichiometry remains controversial.…”

Chromatin and DNA Replication

“…To complete nucleosome formation following the delivery of two dimers of H3 -H4 onto newly synthesized DNA, the subsequent addition of histones H2A-H2B involves the nucleosome assembly protein 1 (NAP1) chaperone (Zlatanova et al 2007). Given that the FACT (facilitates chromatin transcription) complex also acts as an H2A-H2B chaperone in transcription, DNA replication, and DNA repair, it could perhaps help to provide a connection with NAP1 (Krogan et al 2006).…”

Математическое Моделирование Образования Комплекса Белковых Молекул С Учетом Их Доменной Структуры

“…Так, в статье [1] приведен обзор раз-личных функций белка Nap1, преимущественно его уча-стие в сборке и разборке нуклеосомы, взаимодействие белка Nap1 с различными факторами ремоделирования хроматина, приведена информация о различных участках связывания белка Nap1 с другими белками. В [2] авторы использовали водно-дейтериевый обмен в сочетании с масс-спектрометрией для нахождения участков связыва-ния димера (H2A−H2B) с белком Nap1.…”

“…Так в [2,4] указывается, что концы белка Nap1 не принимают непосредственного участия в организации комплекса с гистоновыми димерами. В работах [1,3,5] указывается на участие C-конца белка Nap1 в организа-ции комплекса с гистоновыми димерами.…”

“…Так в [2,4] указывается, что концы белка Nap1 не принимают непосредственного участия в организации комплекса с гистоновыми димерами. В работах [1,3,5] указывается на участие C-конца белка Nap1 в организа-ции комплекса с гистоновыми димерами.В приведенных работах не указаны четкие критерии нахождения реакционной активности различных доме-нов белков, которые ответственны за вступление целой молекулы в различные биохимические реакции.Таким образом, настоящая работа посвящена разра-ботке математической модели, которая поможет обрабо-тать имеющиеся экспериментальные данные и теорети-чески предскажет прохождение биохимической реакции в выбранном направлении с заданными аминокислотны-ми последовательностями, а также выявит участки бел-ков, отвечающие за взаимодействия между различными белковыми молекулами, что и определяет актуальность поставленной задачи.Работа состоит из нескольких частей. В первой части приведены основные положения формирования нуклео-сомы, описаны принципы взаимодействия белка Nap1 с гистонами H2A и H2B, представлены вторичные структуры исследуемых белков.…”