Neuartige Pyrrol/Pyrazol-Bausteine für die Synthese von Hybrid-Makrozyklen, azyklischen Ligandsystemen und bimetallischen Komplexen

Abstract

Proteinstruktur des Oxy-Hämoglobins isoliert aus dem Blut einer Graugans. Die Kristallstruktur (PID: 11717498) wurde aus der "Protein Data Bank" entnommen und mit dem Programm "Protein Workshop 1.5" bearbeitet. 4 Auf der linken Seite ist eine Vergrößerung des Metalloporphyrins in diesem Protein abgebildet. Außerordentlich interessant sind die Chlorophylle, welche die Lichtreaktion der Photosynthese katalysieren. Chlorophylle sind üblicherweise Mg(II)-Komplexe, die ein teilhydriertes Porphyrin und einen ankondensierten Fünfring enthalten. In Abbildung 2 ist die Proteinstruktur (links) und das beinhaltete Mg(II)-Porphyrinkomplex des WSCP-Chl´s (Water-Soluble Chlorophyll-binding Protein) (rechts) dargestellt.Abbildung 2: Tetramer Struktur des WSCP-Chl´s (water-soluble chlorophyll-binding protein) Komplexes isoliert aus Kresse (Lepidium virginicum) (links). Das aktive Zentrum des Proteins besteht aus vier Mg-Porphyrin Komplexeinheiten. Zur besseren Übersicht wurde auf der rechten Seite dieser Abbildung das Metalloporphyrin vergrößert dargestellt. Die Kristallstruktur (PID: 17170107) wurde aus der "Protein DataBank" entnommen und mit dem Programm "Protein Workshop 1.5" bearbeitet. 5