Polymorphisme des caséines α_s1 et α _s2 de la chèvre (Capra hircus)

Abstract

Une analyse biochimique et génétique du complexe des « caséines a s » de la chèvre a été effectuée à l'aide d'échantillons de lait individuels provenant d'animaux des races Alpine chamoisée et Saanen, et de sujets croisés, dérivés pour la plupart de ces deux races, élevés dans trois grands troupeaux (Brouessy, Bourges et Moissac). Contrairement à ce qui paraissait acquis depuis le travail de R ICHARDS O N & C REAMER (1975), le lait de chèvre contient de la caséine a si ; on y retrouve donc les quatre mêmes espèces de caséine que dans le lait de vache (a.,[, a,2, ! (i et x). Les caséines a s1 et a 82 , dont les fractions sont en partie superposées après électrophorèse en gel d'amidon à pH 8,6, sont par contre bien séparées après électrophorèse en gel d'amidon à pH 3. L'électrophorèse en gel acide permet de mettre en évidence des différences nettes et répétables dans la teneur des laits individuels en caséine a 81 , celle-ci paraissant même manquer dans certains échantillons, dits de « type nul ». Des essais de dosage par la technique enzymatique de R IBADEAU-D UMAS (1968) indiquent toutefois que la caséine a si existe dans ces échantillons où elle représente de l'ordre de 8 p. 100 de la caséine totale (Mole/Mole) contre 25 p. 100 environ dans les échantillons à teneur « élevée N. La proportion des chèvres produisant un lait à faible teneur en caséine a sl , types nuls compris, est de 27, 33 et 47 p. 100 respectivement, dans les trois troupeaux étudiés. Un polymorphisme dont l'étude est compliquée par l'existence des variations quantitatives est par ailleurs décelable aux deux conditions de pH. Le locus a 81-Cn contrôlerait le variant a s1-CnA, deux formes au moins du variant a s1-CnB différant par leur taux de synthèse, et le variant a s1-CnC. Les fréquences du variant a 81-CnA (0,08 à 0,10) et de l'ensemble de type «, l-CnB (0,89-0,90) sont très voisines dans les trois troupeaux ; le variant a s t-CnC, plus rare, n'a été trouvé que chez des animaux de race Saanen (0,03 dans le troupeau de race pure de Brouessy). Un polymorphisme de la caséine a, 2 est décelable dans les deux conditions de pH. Il est contrôlé par deux allèles du locus a s2-Cn, a s2-Cn" et a, 2-Cn', dont les fréquences sont très voisines dans les trois troupeaux (0,85 à 0,87 pour a s2-Cn"). Des données limitées suggèrent que les loci a st-Cn et as2-Cn sont liés chez la chèvre, comme chez la vache. Mots clés : Chèvre, caséines a Sl , caséine a s2 , polymorphisme, type nul, liaison génétique. (1) Ce travail reprend et développe les résultats d'une thèse de 3 1 cycle

Reverse-phase HPLC analysis of goat caseins. Identification of αs1 and αS2 genetic variants

“…To analyse genetic polymorphism of caprine caseins, various electrophoretic techniques have been used such as SDS-PAGE, alkaline or acid starch gel electrophoresis (Boulanger et al, 1984;Russo et al, 1986;Grosclaude et al, 1987;Dall'olio et al, 1989) but none of them appears to be fully satisfactory for both the resolution of <X s ,-and <Xs2-caseins and the identification of the relevant variants. Twodimensional electrophoresis, including or not isoelectric focusing (IEF) in the second dimension (Addeo et al, 1988;Tutta et al, 1991), seems to be, to date, potentially the most powerful method.…”

“…Following the work of Boulanger et al (1984), caprine <X s 1 and <X s 2fractions were further studied. <X s 2-Casein exhibits a rather simple genetic polymorphism with two variants (A and B) (Boulanger et al, 1984;Grosclaude et al, 1987).…”

“…Following the work of Boulanger et al (1984), caprine <X s 1 and <X s 2fractions were further studied. <X s 2-Casein exhibits a rather simple genetic polymorphism with two variants (A and B) (Boulanger et al, 1984;Grosclaude et al, 1987). As far as <Xs1-casein is concerned, a very unique and complex pattern of genetic polymorphism was demonstrated (Boulanger et al, 1984;Grosclaude et al, 1987;Mahé and Grosclaude, 1989), for which variants are associated with different protein contents in milk.…”

“…In alkaline PAGE,~-casein migrates as 2 bands, corresponding to~1-and~2-caseins,which differ in their level of phosphorylation (6/5) (Richardson and Creamer, 1974). Fractions Band C migrate ahead of x-cassin, in the region where Boulanger et al (1984) have located us-caseins. Indeed, these authors have shown that U s 1-and u s 2-caseins co-migrate at this position under these conditions, confirming that electrophoresis at alkaline pH was unsatisfactory for the separation of this us·casein complex.…”

Real-time RT-PCR and cDNA macroarray to study the impact of the genetic polymorphism at the αs1-casein locus on the expression of genes in the goat mammary gland during lactation

“…These four classes of expression are called "strong", "medium", "low" and "null" alleles associated with ca. 3.6, 1.6, 0.6 and 0 a s1 -casein g·L -1 per allele, respectively [4,14]. Thereafter, we will mainly focus on two alleles, named A and F, which are representative of "strong" and "low" classes, respectively.…”