Predicting the effects of the single nucleotide polymorphism A122V on CXC chemokine receptor type 1 of Bos taurus (Artiodactyla: Bovidae) cattle by in silico analyses

Abstract

Este estudo objetivou predizer bioquimicamente as estruturas primárias e secundárias da proteína receptora de quimiocina CXCR1 bovina não polimórfica e polimórfica carreando o polimorfismo A122V por análises in silico. Duas sequências da proteína CXCR1 de bovino Bos taurus foram selecionadas a partir da base de dados de sequências de proteínas UniProtKB/Swiss-Prot: a) uma sequência não polimórfica (A7KWG0), contendo o aminoácido alanina (A) na posição 122, e b) uma sequência polimórfica, apresentando o aminoácido valina (V) na mesma posição. As estruturas primárias e secundárias da proteína foram preditas empregando os programas ProtParam e Chou & Fasman Protein Secondary Structure Prediction CFSSP. Diferenças nos parâmetros físicos e químicos não foram previstas a partir da estrutura primária de ambas as proteínas analisadas. A presença de um domínio helicoidal, situado nas posições 100 e 150, foi exclusivamente encontrada na proteína CXCR1 não polimórfica. Resíduos de aminoácidos de propriedades bioquímicas variáveis foram detectados na posição 122 na proteína CXCR1 dos ruminantes e humana, sugerindo que esse peptídeo é altamente polimórfico em vertebrados. Os resultados aqui descritos predizem diferenças no padrão da estrutura secundária da proteína CXCR1 bovina não polimórfica e polimórfica A122V empregando ferramentas de Bioinformática.

In silico prediction of the functional and structural consequences of the non-synonymous single nucleotide polymorphism A122V in bovine CXC chemokine receptor type 1

“…Thus, although remarkable differences in the distance between pairs of amino acid residues are inferred resulting from A122V polymorphism, both predictive CXCR1 models safely demonstrated high local quality and acceptable structural accuracy. Recently, Guzzi et al (2017) examined the secondary structure pattern of the bovine A122V-harboring CXCR1 protein, revealing the absence of an alpha helix domain between positions 100 and 150, as possible consequence of the replacement of alanine with high helix-forming propensity by valine with limited helix-forming propensity in the polymorphic protein. Notably, diverse functions of the proteins are directly associated with their appropriate structural folding resulting from physical interactions among their amino acid residues.…”