Proceedings of the Biochemical Society

doi:10.1042/bj0740015p

Biochemical Journal

1960

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Kinine und Angiotensine Pharmakologie, Chemie, physiologische und pathologische Bedeutung

Werle

1961

Angewandte Chemie

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Kinine sind Polypeptide, die aus Plasmaproteinen entstehen und in mancher Hinsicht die Funktionen des vegetativen Nervensystems erganzem. Sie erregen die glatte Muskulatur zur Kontraktion, erweitern die BlutgefaOe, erhohen die Durchlassigkeit der Blutkapillaren und erzeugen Schmerz. wenn sie mit Schmerz-Nervenfasern in Beruhrung kommen. Kininspaltende Enzyme im Blutplasma und in allen Geweben sorgen fur eine Ziigelung der Kinin-Wirkung. -Angiotensine sind blutdrucksteigernde, vasokonstriktorische Polypeptide, die unter d e r Einwirkung des Renins oder anderer Enzyme aus a2-Globulinen des Plasmas gebildet werden. Asp-Arg-Val-Tyr-Ileu-His-Pro-Phe-His-Leu -Leu-Val-Tyr-Ser-R t t Angiotensin 11 J +-Renin -Substrat ---i t Angiotensin I _ _ i R = Globulin-Rest Schema 3. Aminosauresequenz von Angiotensin I , Angiotensin I I und Renin-Substrat (nach Skeggs"))Angiotensin I mit der Sequenz Asp-Arg-Val-Tyr-Ileu-His-Pro-Phe-His-Leu ab. Aus diesem laBt das converting enzyme durch Abspaltung des C-terminalen Dipeptids His-Leu, das Octapeptid Angiotensin I 1 mit der Sequenz

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Kinine und Angiotensine Pharmakologie, Chemie, physiologische und pathologische Bedeutung

Werle

1961

Angewandte Chemie

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Isolierung von Bradykinin aus Rinderplasma nach Einwirkung von Schlangengift (Bothrops jararaca). Vorläufige Mitteilung

Zuber¹,

Jaques²

1960

Helvetica Chimica Acta

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Pharmakologisch identische Peptide (Bradykinin) entstehen bei der Einwirkung von Schlangengift (Bothrops jararaca) oder von Trypsin auf Plasmaproteine 2), vermutlich infolge Hydrolyse von Peptid-oder Esterbindungen in entsprechenden Proteinvorstufen (((Bradykininogen ))) 3). Ihre chemische Identitat ist keineswegs sicher. Im folgenden beschreiben wir die Isolierung von Bradykinin aus mit Schlangengift behandeltem Rinderplasma und die Untersuchung dieses Bradykinins.Zur Isolierung von Bradykinin liessen wir 10 g Schlangengift (Bothrops jararaca) 4, unter Zusatz von Cystein5) 45 Min. auf 100 1 Rinderplasma einwirken (pH = 8,1, 38"). Nach Inaktivieren der Bothrops-jararaca-Enzyme durch Einleiten von 200 1 siedendem 95-proz. Athanol und 10-min. Sieden der Athanol-Wasser-Mischung wurde die zentrifugierte und klarfiltrierte Losung im Vakuum zur Trockene eingeengt (975 g) ; biol. Aktivitate) : bei 50-80 y/ml Tyrodelsg. Kontraktionshohe 10-15 mm (Schwellendosis). Dieser sirupose Ruckstand wurde rnit 90 1 90-proz. Athanol (in 12 Portionen zu je 7,s 1) in der Siedehitze extrahiert und die Losung erneut im Vakuum eingedampft (732 g; unloslicher Ruckstand: 243 g ; biol. Aktivitat der loslichen Fraktion: bei 50 y/ml Kontraktionshohe 32 mm). Danach wurde der Extrakt wieder in 30 1 90-proz. Athanol (Zimmertemp.) gelost (unloslicher Ruckstand : 200 g) und die Losung auf einer Alurninium~xyd-Saule~)~) (Aluminiumoxyd WOELM, sauer, anionotrop. Aktivitatsstufe I ; Saule : 14x 90 cm) gebracht. Die Chromatographiesaule wurde nacheinander rnit 90-proz. Athanol (Fr. I und 11) bzw. 50-proz. Methanol (Fr. I11 und IV) eluiert. 95% der Aktivitat befanden sich in der Fraktion I11 (eluiert rnit 75 1 50-proz. Methanol) (Trockensubstanz: 121 g ; biol. Aktivitat: bei 20 y/ml Kontraktionshohe 86 mm; bei 10 y/ml Kontraktionshohe 12 mm). Der Ruckstand der Fraktion I11 wurde in Wasser gelost, auf pH 5 eingestellt und gegen dest. Wasser dialysiert (24 Std., 0"). Dabei blieben etwa 80% des Bradykinins und etwa 13% der Begleitstoffe (Salze) im Dialysierschlauch, wahrend sich 20% des Peptids und 87% der Sake im Dialysat befanden (jenes liess sich durch zweimalige Wiederholung dcr Dialyse weiter anreichern. Nicht dialysierbarer Ruckstand: 17,O g; biol. Aktivitat: bei 5 y/ml Kontraktionshohe 79 mm). Die nicht dialyl) Der chemische Teil wurde vou H. ZUBER, der pharmakologische Teil von R. JAQUES ausgefiihrt. Getestet als ((slow reacting substance D am isol. Meerschweinchenileum, 20 ml Tyrodelosung. Bei den Vorfraktionen enthielt die Tyrode Atropin (lo-*) sowie NEOANTERGANB zur Ausschaltung von evtl. Begleitstoffwirkungen. Die weitere pharmakologische Differenzierung des Bradykinincharakters der reineren Fraktionen erfolgte iiberdies auch an folgenden Testobjekten : 1. Blutdruck der mit Dial-CIBA narkotisierten und atropinisierten Katze. 2. Blutdruck des rnit Luminal narkotisierten Hahns. 3 . Erhohung der Haut-Kapillarpermeabilitat am mit Vitalfarbstoff vorbehandelten Meerschweinchen. 4. Isoliertes, atropinisiertes Rattencolon und isol. Rattenuterus in DE J...

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Synthese von L‐Arginyl‐L‐propyl‐L‐propyl‐glycyl‐L‐phenylalanyl‐L‐seryl‐L‐phenylalanyl‐L‐arginin (Bradykinin?). Vorläufige Mitteilung

Schwyzer

Rittel

Sieber

et al. 1960

Helvetica Chimica Acta

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1130HELVETICA CHIMICA ACTA rnit Essigester). Rf-Wert in n-Butanol-Eisessig-Wasser (4: 1 : 5) = 0,7 (i. Vgl. Dinitrophenylarginin 0,6), Nach der Totalhydrolyse wurde Dinitrophenyl-arginin gefunden (Arginin ist NH ifber diese Arbeiten, die im Rahmen unserer Studien fiber Po1ypeptid-Wirkstoffel2) durchgefiihrt wurden, sol1 spater eingehender berichtet werden. SUMMARYBradykinin, resulting from the action of snake venom (Bothofis jararaca) on bovine plasma, has been isolated in an essentially pure form. It contains the five amino acids arginine, phenylalanine, proline, glycine and serine in the ratio of 2 : 2 : 2 : 1 : I, corresponding to the amino acid composition found for bradykinin stemming from the action of trypsin on corresponding plasma proteins. Degradation studies give the following partial sequence : H .Arg-(Pro,, Gly, Ser, Phe)-Phe-Arg. OH. Synthese von

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Kinine und Angiotensine Pharmakologie, Chemie, physiologische und pathologische Bedeutung

Kinine und Angiotensine Pharmakologie, Chemie, physiologische und pathologische Bedeutung

Isolierung von Bradykinin aus Rinderplasma nach Einwirkung von Schlangengift (Bothrops jararaca). Vorläufige Mitteilung

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