Processes

Liese, Andreas; Seelbach, Karsten; Buchholz, Arne; Haberland, Jrgen

doi:10.1002/9783527614165.ch5

Cited by 24 publications

(57 citation statements)

References 164 publications

Supporting

Mentioning

Contrasting

Unclassified

Order By: Relevance

“…However, as the optimal pH values for l-aspartate ammonia lyase and laspartate b-decarboxylase are very different, the procedure has to be carried out in two steps. [20] The synthesis of l-10 from fumarate 7 and ammonia is the first two-step process based on biocatalysts. In the decarboxylation of l-6 stoichiometric amounts of CO 2 are released.…”

Section: Lyases As Biocatalysts In Amino Acid Synthesismentioning

confidence: 99%

“…Often both enantiomers are of industrial interest. Exam-ples are piperidine-2-carboxylic acids (20), which are incorporated into various active compounds, and N-CBZ-protected proline (N-CBZ-32). Researchers at Lonza have developed biocatalytic methods that allow access to this class of compounds through reactions with hydrolases.…”

Section: Racemate Resolution With Acylases and Amidasesmentioning

confidence: 99%

See 1 more Smart Citation

Industrial Methods for the Production of Optically Active Intermediates

Breuer¹,

Ditrich²,

Habicher³

et al. 2004

Angew Chem Int Ed

1,334

625

View full text Add to dashboard Cite

Enantiomerically pure amino acids, amino alcohols, amines, alcohols, and epoxides play an increasingly important role as intermediates in the pharmaceutical industry and agrochemistry, where both a high degree of purity and large quantities of the compounds are required. The chemical industry has primarily relied upon established chemical methods for the synthesis of these intermediates, but is now turning more and more to enzymatic and biotechnological fermentation processes. For the industrial implementation of many transformations alternative methods are available. The advantages of the individual methods will be discussed herein and exemplified by syntheses of relevant compounds.

show abstract

Section: Lyases As Biocatalysts In Amino Acid Synthesismentioning

confidence: 99%

Section: Racemate Resolution With Acylases and Amidasesmentioning

confidence: 99%

Industrial Methods for the Production of Optically Active Intermediates

Breuer¹,

Ditrich²,

Habicher³

et al. 2004

Angew Chem Int Ed

1,334

625

View full text Add to dashboard Cite

show abstract

“…Da die optimalen pH-Werte für l-Aspartat-Ammoniak-Lyase und lAspartat-b-Decarboxylase sich zu stark unterscheiden, muss das Verfahren in zwei Stufen durchgeführt werden. [20] Die Synthese von l-10 aus 7 und Ammoniak ist das erste zweistufige Verfahren, das auf Biokatalysatoren basiert. Bei der Decarboxylierung von l-6 werden stöchiometrische Mengen CO 2 frei, sodass Gasblasenbildung zu Inhomogenitäten im Immobilisatbett führt.…”

Section: Lyasen Als Biokatalysatoren Für Aminosäuresynthesenunclassified

“…Der Gesamtumsatz im Handel mit Pharma-und Agroindustrie wird für 2000 auf mehr als 20 Mrd. E geschätzt, der größte Teil entfällt auf die Pharmaindustrie.…”

Section: Introductionunclassified

Industrielle Verfahren zur Herstellung von optisch aktiven Zwischenprodukten

Breuer¹,

Ditrich²,

Habicher³

et al. 2004

Angewandte Chemie

299

View full text Add to dashboard Cite

Enantiomerenreine Aminosäuren, Aminoalkohole, Amine, Alkohole und Epoxide spielen heutzutage als Zwischenprodukte in pharmazeutischer Industrie und Agrochemie eine immer größere Rolle. Dabei sind sowohl ein hoher Reinheitsgrad als auch große Mengen der Verbindungen gefragt. Die chemische Industrie hat sich bei der Synthese dieser Zwischenstufen bislang auf bewährte chemische Verfahren gestützt, greift jedoch zunehmend auf enzymatische und fermentative Prozesse aus der Biotechnologie zurück. Für die industrielle Umsetzung vieler Transformationen stehen alternative Verfahren zur Verfügung. Die Vorteile der einzelnen Methoden werden in diesem Aufsatz anhand der Synthesen wichtiger Beispielverbindungen diskutiert.

show abstract

“…This severe drop in activity could be due to the fact that the catalytic amino acid (lysine) in this aldolase is modified, as it has been described for nitrilase CLEAs, where its modification by glutaraldehyde lowered the activity to 49% (Mateo et al, 2004). In addition, free NAL is used industrially at basic pHs (where standard CLEAs are not stable) for the condensation of pyruvate and Nacetyl-D-mannosamine (ManNAc) into N-acetyl-D-neuraminic acid (Neu5Ac), an advanced intermediate for obtaining GlaxoSmithKlime's antiviral Relenza Ò (Liese et al, 2006).…”

Section: Introductionmentioning

confidence: 97%