Protein Folding

Thomas, Kenneth A.; Schechter, Alan N.

doi:10.1007/978-1-4684-9933-9_2

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Proteinfaltung und Proteinassoziation

Jaenicke

1984

Angewandte Chemie

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Die Biosynthese von Proteinen führt zu linearen Kettenmolekülen mit streng definierter Reihenfolge der Aminosäurebausteine. Diese ist aufgrund des genetischen Codes auf der Ebene der Nucleinsäure durch die Nucleotidsequenz des zugehörigen Gens festgelegt. Denaturierungs‐Renaturierungs‐Experimente legen die These nahe, die in der Polypeptidkette vorgegebene eindimensionale Information determiniere die dreidimensionale Struktur vollständig. Demnach sollte ein „Faltungscode”︁ existieren, der das spontane Zustandekommen der thermodynamisch stabilen „nativen”︁ Struktur bestimmt. Der Prozeß der Faltung (in vivo wie in vitro) ist trotz der astronomisch großen Zahl möglicher Konformationen ein schneller Vorgang. Der Faltungsmechanismus muß daher kinetisch kontrolliert sein. Die Frage, ob die native Struktur letztlich ein „lokales”︁ oder das „globale”︁ Minimum der Energiehyperfläche besetzt, bleibt offen. Oberhalb einer kritischen Molekülgröße liegen Proteine als Molekülassoziate vor. Die Einheitlichkeit der „Quartärstruktur”︁ setzt eine enge Korrelation von Faltung und Assoziation sowie Spezifität voraus; beides wird durch Rekonstitutionsexperimente in vitro bestätigt.

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Proteinfaltung und Proteinassoziation

Jaenicke

1984

Angewandte Chemie

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Protein Folding and Protein Association

Jaenicke

1984

Angew. Chem. Int. Ed. Engl.

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The biosynthesis of proteins leads to linear chain1 molecules with a well-defined amino acid sequence that is unambiguously determined by a corresponding polynucleotide sequence at the level of the gene. The underlying mechanism of transcription and translation is based upon the complementarity of pyrimidine and purine bases, on the one hand, and the genetic code, on the other. As indicated by denaturationhenaturation experiments, the one-dimensional structural information encoded in the polypeptide chain generates a unique three-dimensional structure. In consequence, one would expect a "folding code" to exist which governs the spontaneous acquisition of the therrnodynamically stable "native" structure of a given protein. The rate of folding (in vivo as well as in vitro) is fast, despite the astronomically high number of potential conformations. Tlhe mechanism of folding must therefore be kinetically controlled. Whether the native structure represents the "global" or a "local" minimum on the energy hyperspace is an open question. Above a critical size, protein molecules tend to be organized as assemblies made up of identical or non-identical subunits. The observed uniformity of a given "quaternary structure" requires a close correlation of folding and association as well as a high specificity of subunit recognition. Both are corroborated by in vitro reconstitution experiments.

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Comments on Some Present and Future Problems in Protein Structure

Richards

1984

Neutrons in Biology

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Protein Folding

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Proteinfaltung und Proteinassoziation

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