Protein glycosylation: Sweet or bitter for bacterial pathogens?

Bhat, Aadil Hussain; Maity, Sudipa; Giri, Kuldeep; Ambatipudi, Kiran

doi:10.1080/1040841x.2018.1547681

Cited by 23 publications

(18 citation statements)

References 214 publications

Supporting

Mentioning

Contrasting

Unclassified

Order By: Relevance

“…Mucin MUC5AC, which is glycosylated by HBGAs (Lewis b), can promote Helicobacter pylori infection, but mucin MUC6 glycosylated by GlcNAc-capped glycans, can inhibit H. pylori infection [16,33]. In general, protein glycosylation in host strongly impacts pathogen binding and invasion [70][71][72].…”

Section: Host-pathogen Interactionsmentioning

confidence: 99%

Role of Protein Glycosylation in Host-Pathogen Interaction

Lin

Xue

Liao

et al. 2020

Cells

125

View full text Add to dashboard Cite

Host-pathogen interactions are fundamental to our understanding of infectious diseases. Protein glycosylation is one kind of common post-translational modification, forming glycoproteins and modulating numerous important biological processes. It also occurs in host-pathogen interaction, affecting host resistance or pathogen virulence often because glycans regulate protein conformation, activity, and stability, etc. This review summarizes various roles of different glycoproteins during the interaction, which include: host glycoproteins prevent pathogens as barriers; pathogen glycoproteins promote pathogens to attack host proteins as weapons; pathogens glycosylate proteins of the host to enhance virulence; and hosts sense pathogen glycoproteins to induce resistance. In addition, this review also intends to summarize the roles of lectin (a class of protein entangled with glycoprotein) in host-pathogen interactions, including bacterial adhesins, viral lectins or host lectins. Although these studies show the importance of protein glycosylation in host-pathogen interaction, much remains to be discovered about the interaction mechanism.

show abstract

Section: Host-pathogen Interactionsmentioning

confidence: 99%

Role of Protein Glycosylation in Host-Pathogen Interaction

Lin

Xue

Liao

et al. 2020

Cells

125

View full text Add to dashboard Cite

show abstract

“…Glikozylacja białek polega na enzymatycznym przyłączaniu glikanu do określonych reszt aminokwasowych polipeptydu. Do tej pory opisano cztery jej rodzaje: O-glikozylację, N-glikozylację, S-glikozylację oraz C-mannozylację [10]. Przyłączenie jednostki cukrowej do atomu tlenu grupy hydroksylowej w bocznym łańcuchu seryny (Ser) i/lub treoniny (Thr) ma miejsce w przypadku O-glikozylacji.…”

Section: Glikozylacja -Charakterystykaunclassified

Protein Glycosylation in Bacterial Cells and Its Potential Applications

Wyszyńska

Jabłuszewski

2021

Postępy Mikrobiologii - Advancements of Microbiology

View full text Add to dashboard Cite

Streszczenie: Glikokoniugaty bakteryjne są szeroko rozpowszechnione i mają różnorodne funkcje biologiczne. Przykładem są glikoproteiny, które uczestniczą w adhezji, inwazji czy unikaniu mechanizmów obronnych gospodarza. Systemy umożliwiające tę modyfikację są od niedawna obiektem intensywnych badań naukowych. Ich aktywność opiera się na działaniu glikozylotransferaz -enzymów, które przenoszą reszty cukrowe bezpośrednio na białko akceptorowe (glikozylacja sekwencyjna) lub na lipidowy nośnik, z którego glikan na docelowe białko przenosi transferaza oligosacharydowa (glikozylacja en-bloc). Wprowadzenie genów odpowiadających za glikozylację białek do komórek E. coli i uzyskanie funkcjonalnych, rekombinowanych glikoprotein, spowodowało rozwój glikoinżynierii bakteryjnej. Transferazy oligosacharydowe wykazują aktywność wobec szerokiej gamy substratów, co można wykorzystać m.in. do produkcji szczepionek polisacharydowych.1. Potranslacyjne modyfikacje białek. 2. Glikozylacja -charakterystyka. 3. Glikozylacja białek w komórkach organizmów eukariotycznych. 4. Glikozylacja białek u bakterii. 4.1. O-glikozylacja w komórkach bakteryjnych. 4.2. N-glikozylacja u organizmów prokariotycznych. 5. Praktyczne zastosowania glikozylacji białek -glikoinżynieria. 6. Podsumowanie

show abstract

“…In the past two decades however, this opinion has largely been overturned with the identification of conserved bacterial N-and O-linked glycosylation systems in many microorganisms. [27][28][29][30] Such systems are almost universally biologically important and associated with pathogenic processes including cell-cell recognition and binding, 31 however their ultimate purpose and functions remain to be determined. C. jejuni was the first bacterium to be recognized as containing a 'general glycosylation system' that could widely modify proteins.…”

Section: Protein Glycosylation In C Jejunimentioning

confidence: 99%